Biochimie   A   B   C   D   E   F   G   H   I   L   M   N   O   P   R   S   T   U   V   Z   3   A-Z 

Spécimen Norme Unité Méthode *
AHYA Ac anti-hyaluronidase
sérum 1 ml
< 300
U/ml
AGGL
Général Anticorps induits par des streptocoques, éventuellement infections de la peau dues à des streptocoques. Le co-dosage avec les anticorps DnaseB antistreptocoques et anti-streptolysine permet de maximaliser la spécifité.
Indication Exclusion de l'infection streptococcique secondaire, traitement et contrôle en cours, infections cutanées surinfectées par streptocoques.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CCP Ac anti-peptides citrullinés cyclisés (CCP)
sérum 1 ml

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U/ml
FIA
Général En plus de la détermination de la sérologie rhumatoïde classique (RF, CRP, ANA, ASL), il est recommandé pour le diagnostic de l'arthrite rhumatoïde de prouver la présence d'anticorps anti-peptides cycliques citrullinés (CCP). Les anticorps anti-CCP présentent une spécificité de diagnostic élevée (97 %). Leur présence peut être prouvée chez les patients atteints d'arthrite rhumatoïde étant négatifs au facteur rhumatoïde (FR). Ils peuvent être utilisés comme marqueur des modifications destructrices des articulations. En cas de diagnostic d'AR valide selon les critères de l'Association Américaine de Rhumatologie (ARA), il est nécessaire d'effectuer une surveillance thérapeutique avec détermination de la protéine de matrice oligomère de cartilage (COMP) à intervalles réguliers afin de réagir de manière thérapeutique à l'activité cartilagineuse destructrice.
Évaluation Taux élevé : arthrite rhumatoïde, autres collagénoses, maladies inflammatoires
Remarque : il n’est pas toujours pas possible d’établir le diagnostic d’une arthrite rhumatoïde sur la seule base d’un résultat de laboratoire ; il faut accorder plus d’importance au diagnostic clinique.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
ASTA Ac anti-staphylolysine
sérum 1 ml
< 2
IU/ml
Général Si l’organisme est envahi par des staphylocoques (par exemple à la suite de l’infection d’une blessure) il réagit en formant des anticorps contre la toxine des staphylocoques, la staphylolysine. Les anticorps antistaphylolysine sont décelables environ 2 à 3 semaines après l’infection.
Indication Diagnostic d’infection profonde à S. aureus, contrôle du titre élevé; susceptible infections à staphylocoques où la détection directe de l'agent pathogène est difficile (p.e. dans les infections focales, un traitement antérieur antibiotique, péricardite, endocardite, abcès périnéphrique, pyodermite, abcès).
Évaluation Taux élevé : infection causée par des staphylocoques

 

Acide folique
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FOLS Acide folique >> Appendice
prélèvement à jeun, envoie congelé et protégé de la lumière !
sérum 0,5 ml

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ng/ml
LIA
FOLE Acide folique, érythrocytaire >> Appendice
prélèvement à jeun, envoi immédiatement (< 8h) et protégé de la lumière !
sang EDTA 2 ml
    FOLEMT Acide folique, erythrocytaire, taux dosé

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    FOLSE Acide folique, érythrocytaire, taux calculé
includes haematocrit measurement
250 - 800
ng/ml éry
RECH
Informations sur Titre Acide folique
Général L’acide folique (Vitamine M, acide pteroyl-monoglutamique) produit dans les plantes et les bactéries de la flore intestinale se trouve dans de nombreux tissus végétaux et animaux (légumes, champignons, levure, foie, lait). La résorption a lieu dans le duodénum et le jejunum. La réserve d’acide folique est reflétée par le taux d’acide folique intraérythrocytaire, bien qu’une carence latente soit mieux détectée avec le dosage de l’acide folique présent dans le sérum.
L’acide folique est nécessaire à la synthèse de la purine, c’est une coenzyme du métabolisme des acides aminés. Les tissus et cellules à prolifération élevée réagissent de façon très sensible à une carence, en particulier les cellules sanguines, mais aussi les muqueuses et les os. Le premier signe d’un manque d’acide folique est la baisse de folate dans le sang et l’apparition de granulocytes hypersegmentés, puis les muqueuses se modifient - inflammations et ulcérations des muqueuses (stomatite, glossite, malabsorption) -, des troubles neurologiques et psychiatriques apparaissent, ainsi qu’une anémie mégaloblastique, ostéolyses en cas de carence grave, blocage de la croissance osseuse en période de croissance.
Besoin accru durant la grossesse, naissances prématurées, allaitement, phase de croissance, infections, anémies hémolytiques, hémodialyse, tumeurs malignes.
Taux abaissé: anémie mégaloblastique, syndrome de malabsorption (maladie coeliaque, sprue, suites opératoires, médicaments bloquant la résorption: phénytoïne, phénobarbital, daraprime, contraceptifs oraux, antibiotiques), alcoolisme, besoin accru durant la grossesse et l’allaitement, anémie hémolytique chronique, affections hémolytiques.
Remarque: 95% de l’acide folique se trouve dans les érythrocytes, 5% dans le sérum. L’absorption dans les érythrocytes est influencée par la vitamine B12. L’acide folique des érythrocytes permet d’interpréter le degré de gravité d’une carence en acide folique. Il est indépendant des effets à court terme de l’alimentation. Une déficience latente se manifeste de manière plus sensible dans le sérum. Attention: le carence en acide folique n’exclut pas un déficit parallèle en vitamine B12 ou en fer.

Acide folique en sérum Acide folique erythrocytaire Interpretation
abaissé normale manque latent d'acide folique
abaissé abaissé manque manifest d'acide folique
normale abaissé suspicion de B12 defect
Mots clés Duchenne, myopathie, vitamine B9, vitamine M

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
MIESUK Acide méthyl-imidazole acétique, urines / g créa (MIAA) >> Appendice
métabolite de l'histamine
urines 10 ml
  MIESU Acide méthyl-imidazole acétique, urines, taux dosé (MIAA)

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  MIESK Acide méthyl-imidazole acétique, urines / g créa, taux calculé (MIAA)
0.5 - 3.0
mg/g créa

 

Acide méthylmalonique
Spécimen Norme : Unité Méthode *
MMALO Acide méthylmalonique (AMM)
sérum 1 ml

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μg/l
LCMS
MMALU Acide méthylmalonique, urines (AMM) >> Appendice
urines 10 ml
    MMALOU Acide méthylmalonique, urines, taux dosé
LCMS
    MMALOK Acide méthylmalonique, urines / g créa, taux calculé (AMM)
< 3.70
mg/g créa
RECH
Informations sur Titre Acide méthylmalonique
Général L’acide méthylmalonique (acide isosuccinique, AMM) est un acide dicarboxylique dont le thioester avec la coenzyme A constitue la méthylmalonyl-CoA, convertie ensuccinyl-CoA par la méthylmalonyl-CoA mutase, une enzyme qui requiert l'adénosylcobalamine (vitamine B12) comme cofacteur. Il joue un rôle dans le métabolisme des acides aminés et des acides gras. La vitamine B12 est le co-facteur pour l’enzyme méthyl-malonyl-CoA mutase. Une carence en Vitamine B12 inhibe l’activité de la mutase. Cela suscite une accumulation de l’acide méthylmalonique dans le sang et les urines et peut indiquer une carence en vitamine B12.
Le diagnostic différentiel inclut l'acidémie méthylmalonique avec homocystinurie qui peut être différenciée par la présence d'une anémie mégaloblastique; ou l'acidémie méthylmalonique sensible à la vitamine B12 sans homocystinurie qui peut aussi se manifester tôt dans la vie (1er mois) avec des symptômes similaires. Le diagnostic prénatal est possible par dosage du méthylmalonate dans le liquide amniotique et l'urine maternelle au deuxième trimestre.
L'acidémie méthylmalonique sensible à la vitamine B12 (AMS) est une erreur innée du métabolisme de la vitamine B12 (cobalamine) caractérisée par des comas acidocétosiques fréquents et des accès de vomissements, une déshydratation, une hypotonie et un déficit intellectuel, elle répond à la vitamine B12. La maladie se manifeste généralement chez le nourrisson et dans la petite enfance par une léthargie, un retard de croissance staturo-pondérale, des vomissements récurrents, une déshydratation, une détresse respiratoire, une hypotonie musculaire, une hépatomégalie et un coma.
Les patients peuvent parfois présenter des signes d'anémie (non mégaloblastique), une acidocétose mettant en jeu le pronostic vital et/ou une hyperammoniémie, un retard de développement et un déficit intellectuel, avec des accidents métaboliques impliquant le tronc cérébral. L'AMS conduit souvent à une insuffisance rénale terminale à l'adolescence ou l'âge adulte.
En cas de suspicion de carence en vitamine B12, la mesure de l’acide méthylmalonique est un test très sensible pour le dépistage précoce ou la confirmation du diagnostic. Il permet en outre de vérifier la réponse au traitement. L’acide méthylmalonique s’élève dès les premiers stades d’une carence en vitamine B12, avant même que les concentrations de la vitamine B12 ne s’abaissent de manière mesurable.
La carence en vitamine B12 peut s’associer à une série de manifestations cliniques: symptômes généraux (p. ex., fatigue, faiblesse, stomatite, diarrhée, constipation, perte d’appétit, perte de poids), symptômes hématologiques (p. ex., anémie mégaloblastique, pancytopénie), complications neurologiques (p. ex., paresthésie, neuropathie périphérique, dégénérescence de la moelle épinière) et des symptômes psychiatriques (irritabilité, changement de personnalité, dépression).
En général, le diagnostic se fonde sur la présence de facteurs de risque, de symptômes et d’une analyse sanguine démontrant un déficit du taux sérique de vitamine B12. D’autres marqueurs biochimiques peuvent contribuer à confirmer le diagnostic, tels que l’excrétion d’acide méthylmalonique dans les urines, l’homocystéine totale et l'holotranscobalamin
Mots clés AMM, anémie, homocystéine, mégaloblast, vitamine B12

 

Acide pyruvique
Spécimen Norme : Unité Méthode *
PYRUL Acide pyruvique, LCR >> Appendice
Attention : la mesure nécessite 2,5 ml !
LCR 3 ml
80 - 140
μmol/l
PHO
PYRU Acide pyruvique >> Appendice
sang NaF 0,5 ml
0.30 - 0.70
mg/dl
PHO
Informations sur Titre Acide pyruvique
Général L'acide pyruvique, ou pyruvate, est le résultat de la dégradation du glucose. Lors de ce processus de dégradation, l'acide pyruvique est transformé en acide acétique. Le cerveau, les intestins, le myocarde et les muscles squelettiques peuvent être source de pyruvates. L'accumulation de pyruvates peut se voir en cas d'exercice musculaire trop intense, dans les cas de carences de vitamine B1 ou d'acidose diabétique ou certaines leucémies. Une trop grande quantité de pyruvates peut entraîner des vomissements, une fatigue, un amaigrissement ou des diarrhées aigües chez le nourrisson.
Évaluation Taux élevé : Lors de la digestion, après un effort musculaire, dans les carences en vitamine B1 (avec troubles neurologiques), dans l'acidose diabétique, vomissements acétoniques, toxicoses du nourrisson.

 

Acide urique
Spécimen Norme : Unité Méthode *
HS Acide urique >> Appendice
sérum 1 ml
Homme: 3.50 - 7.00
Femme: 2.50 - 5.60
F: 2.5 - 5.6
H: 3.5 - 7.0
pas de plage
de référence
sans sexe
mg/dl
PHO
HSP Acide urique, ponction >> Appendice

analyse non-accréditée

liquide de ponction 0,5 ml
3.00 - 7.00
mg/dl
HSU24 Acide urique, urines >> Appendice
urines 10 ml
    HSU Acide urique urinaire, taux dosé
15.0 - 70.0
mg/dl
    HS24 Acide urique urinaire / 24h, taux calculé
0.30 - 0.90
g/24h
Informations sur Titre Acide urique
Général L’acide urique est un produit final du métabolisme des purines. L’élimination s’effectue à 80% par la voie rénale. Les taux élevés sont dus surtout à une élimination rénale réduite.
1.  Sérum :
Taux élevé : goutte, insuffisance rénale, tumeur malignes (surtout avec une chimiothérapie ou avec une thérapie par radiation), diabète sucré, syndrome de Lesch-Nyhan (syndrome héréditaire récessif d’hyperuricémie avec dysfonction du système nerveux central), thrombocytémie essentielle, intoxication au plomb (élimination rénale réduite), syndrome de Bartter, médicaments: diurétiques thiazide, tuberculostatiques; hyperthyroïdie, hyperparathyroïdie, acromégalie, alcool, jeûne, prééclampsie (marqueur précoce).
Taux abaissé : synthèse réduite d’acide urique, maladies hépatiques graves, élimination rénale accrue (déficience tubulaire), médicaments : allopurinol, coumarine, corticoïde, salicylate à fort dosage (> 3.0g par jour), phénylbutazone, oestrogène, xanthinurie.
2.  Urines :
Taux élevé : goutte, nécrose cellulaire, déficience tubulaire, néphrolithiase urique.
Taux abaissé : goutte, insuffisance rénale, exsiccose, allopurinol, diurétiques, salicylates, acidose, prééclampsie, hyperthyroïdie, acromégalie, maladie de stockage du glycogène, intoxication au plomb.

 

Albumine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
ALBU24 Albumine, urines / 24h
indiquer le volume urinaire des 24h
urines 10 ml
PHO
    ALBU Albumine, urines >> Appendice
< 20.0
mg/l
    ALB24 Albumine, urines / 24h, taux dosé
< 30.0
mg/24h
ALBSPU Albumine, urines / g créa
urines 10 ml
    ALBU Albumine, urines >> Appendice
< 20.0
mg/l
PHO
    ALBK Albumine (U) / g créa
< 20.0
mg/g créa
    KREAU Créatinine, urines
0.20 - 1.90
g/l
PHO
ALB Albumine >> Appendice
sérum 1 ml
3200 - 4800
mg/dl
PHO
ALBP Albumine, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
< 1500
mg/dl
NEPH
ALBST Albumine, selles
selles 5 g
à 9.2
μg/g St.
RID
PALB Préalbumine

analyse non-accreditée

sérum 1 ml
à 4 ans 10 - 20
dès 4 ans 20 - 40
mg/dl
Informations sur Titre Albumine
Général L’albumine (MW 66000) est synthétisée dans le foie, la demi-vie dans le plasma est de 20 jours. La peau est le réservoir d’albumine. L’albumine remplit d’importantes fonctions en tant que protéine de transport (bilirubine, acides gras, acides aminés, hormones, ions, médicaments). De plus elle assure la pression osmotique colloïdale et joue le rôle de protéine en phases aiguës. Les dysfonctionnements de la fonction hépatique entraînent une limitation de la synthèse de l’albumine.
Évaluation Taux élevé : exsiccose, hémoconcentration
Urines : néphropathie diabétique, hypertension, glomérulonéphrite, collagénose, amyloidose, carcinomes
Taux abaissé : carences alimentaires, malabsorption, dysfonctionnements hépatiques caractérisés, inflammations aiguës, syndrome néphrotique, perte de protéine gastrointestinale (lymphangiectasie, m. de Crohn, colite ulcéreuse, m. de Whipple, maladie coeliaque, tumeur maligne, pancréatite chronique, infections gastrointestinales aigues, gastroentéropathie allergique, oedème angioneurotique), analbuminémie et hypoalbuminémie héréditaire, brûlures, grossesse, hyperhydratation.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
ALDOL Aldolase
sérum 1 ml
à 7 jours < 23.2
à 6 mois < 15.1
à 12 mois < 11.0
à 18 ans < 9.3
dès 18 ans < 7.6
U/l
PHO
Général Il existe 3 formes différentes enzymes d’aldolase, qui sont spécifiques d'un tissu. La forme A (musculaire) est prépondérante dans le cœur et les muscles rouges. La forme B (hépatique) est prépondérante dans le foie, mais est aussi présente dans le rein et l’intestin grêle; elle permet l'utilisation du fructose. La forme C (cérébrale) est localisée dans le cerveau, les globules rouges, les globules blancs et les tissus fœtaux.
Dans le sérum, une grande partie de l’aldolase est de type A. Sa concentration sérique s’élève donc surtout en présence d’une myopathie. Dans les hépatomes et parfois les cirrhoses, il peut y avoir augmentation de l’activité aldolasique sérique par production d’isoenzymes fœtales (forme C) et apparition de forme A au détriment de la forme B.
Dans les maladies hépatiques bénignes, l’aldolasémie est en revanche normale. Un dosage d’aldolase sérique est prescrit pour diagnostiquer ou bien suivre l’évolution de diverses situations cliniques en lien avec des désordres musculaires. Ce test a été partiellement supplanté par la CK (creatine kinase).
Néanmoins, l’aldolasémie est un examen qui conserve de l’intérêt pour le suivi des patients souffrant de dystrophie musculaire (comme la myopathie de Duchenne), les dermatomyosites et autres myosites; elle est plus modestement augmentée dans les myasthénies et les séquelles de polyomyélite. Elle n'est pas toujours corrélée à l'activité CK sérique.
Indication suspicion d'un myopathie, avec myoglobinurie, dystrophie musculaire Duchenne, intolérance héréditaire au fructose
Pré-analytiques To avoid hemolysis, the blood should be centrifuged and the serum pipetted into a separate tube.
Recommended specimen storage and shipping: deep frozen.

Serum stability:
Room temperature: approx. 8 hours
2-8°C: 5 days
-20°C: 6 months

Évaluation Taux élevé : atrophie musculaire de type Duchenne, courbatures, traumatisme musculaire, infarctus du myocarde, dermato-polymyosite, hépatite active, pancréatite hémorragique, trichinose, hémolyse.

 

Alpha-1-Antitrypsine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
AAT Alpha-1-Antitrypsine >> Appendice
sérum 1 ml
90 - 200
mg/dl
NEPH
AATPT Alpha-1-antitrypsine, phénotypage >> Appendice
incluant l'analyse d'alpha-1-antitrypsine dans le sérum
sérum 1 ml
AATZH Alpha-1-antitrypsine, génotypage >> Appendice
OMIM: 107400
consentement signé nécessaire pour réaliser l'analyse
sang EDTA 3-5 ml

voir dossier

AATST Alpha-1-antitrypsine, selles >> Appendice
selles 5 g
< 268
μg/g Stuhl
EIA

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GLUAEJ Alpha-1-glucosidase, plasma séminal
plasma séminal 2 ml
> 6.35
mIU/ml
PHO
Général Marqueur de la fonction épididymique
Pré-analytiques Les échantillons visiblement contaminés par des bactéries doivent être exclus de l'analyse.

Stabilité de l'échantillon :
Température ambiante : 24 heures
2-8°C : inconnu
-20°C : 2 semaines

Évaluation La concentration réduite est associée à l'infertilité chez les normozoospermiques. Des niveaux très bas sont présents dans la vasectomie, l'agénésie des canaux déférens et l'azoospermie obstructive.
Mots clés épididyme

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
A1GLY Alpha-1-Glycoprotéine
sérum 1 ml
Homme: 50 - 130
Femme: 40 - 120
F: 40 - 120
H: 50 - 130
pas de plage
de référence
sans sexe
mg/dl
NEPH
Général La glycoprotéine-alpha-1 est une chaîne de polypeptides avec des oligosaccharides en forme d’antennes et a un rôle indicateur en tant que protéine de phase aiguë. Elle indique les états inflammatoires.
Indication détection d'infections systémiques
Mots clés orosomucoid

 

Alpha-1-Microglobuline
Spécimen Norme : Unité Méthode *
A1MIUK alpha-1-Microglobulin, urines / g créa
urines 10 ml
TURB
    A1MIU Alpha-1-microglobuline, urines >> Appendice
à 110 ans bis 12.0
mg/l
    A1MIK Alpha-1-microglobuline, urines / g créa
< 14
mg/g créa
A1MUT alpha-1-Microglobuline, urines / 24h
indiquer le volume urinaire des 24h
urines 10 ml
TURB
    A1MU24 alpha-1-Microglobuline, urines
    A1MI24 alpha-1-Microglobuline, urines / 24h, taux dosé
< 20
mg/24h
A1MI Alpha-1-Microglobuline >> Appendice
sérum 1 ml
20.0 - 45.0
mg/l
NEPH
Informations sur Titre Alpha-1-Microglobuline
Général L'alpha-1-microglobuline est une glycoprotéine de faible poids moléculaire de 33 kDa et dans le sérum lié aux IgA. Il est synthétisé dans le foie, filtré librement par les glomérules, et réabsorbé à près de 99% par les cellules des tubules proximaux du rein où il est catabolisé. En raison de la réabsorption tubulaire étendue, dans des conditions normales, très peu d'alpha-1-microglobuline filtrée apparaît dans l'urine finale excrétée. Par conséquent, une augmentation de la concentration urinaire d'alpha-1-microglobuline indique une lésion des tubules proximaux et/ou une altération de la fonction tubulaire proximale. Elle est considérée comme un marqueur protéique pour détecter une protéinurie tubulaire et estime la capacité de réabsorption tubulaire.
Signification clinique : Une excrétion élevée indique une néphropathie tubulaire associée à une néphrite tubulo-interstitielle rénale ou à une toxicité tubulaire, par exemple secondaire à une exposition à des métaux lourds ou à des médicaments néphrotoxiques. Les glomérulonéphropathies et les vasculopathies rénales sont souvent associées à des lésions tubulaires coexistantes et peuvent donc entraîner une excrétion urinaire élevée d'alpha-1-microglobuline. Un taux élevé d'alpha-1-microglobuline urinaire chez les patients atteints d'infections urinaires peut indiquer une atteinte rénale (pyélonéphrite). La distinction entre glomérulopathies et atteintes interstitielles peut être supposée avec un marqueur glomérulaire (Albumine) et une protéine marqueur tubulaire (alpha-1- et bêta-2-microglobuline).

 

Alpha-2-Macroglobuline
Spécimen Norme : Unité Méthode *
A2MA Alpha-2-macroglobuline >> Appendice
sérum 1 ml
130 - 300
mg/dl
A2MAUK Alpha-2-macroglobuline, urines / g crea
urines 10 ml
NEPH
    A2MAU Alpha-2-macroglobuline, urines, taux dosé
    A2MAK Alpha-2-macroglobuline, urines / g créa, taux calculé
< 10
mg/g créa
Informations sur Titre Alpha-2-Macroglobuline
Général L'Alpha-2-Macroglobuline (A2M) est une glycoprotéine utilisée comme marqueur de la perméabilité de la membrane qui est un inhibiteur de protéinase plasmatique et l'une des plus grandes protéines plasmatiques. Il est synthétisé principalement dans le foie, mais aussi localement par les macrophages, les fibroblastes et les cellules surrénocorticales et, transporte les hormones et les enzymes. A2M présente des fonctions effectrices et inhibitrices dans le développement du système lymphatique et inhibe les composantes du système du complément et du système hémostatique. Elle est également impliquée dans le système fibrinolytique et le transport du zinc. La perte d'A2M dans l'urine est empêchée par sa grande taille. Le résultat net est que A2M atteint des taux sériques supérieurs ou égaux à ceux de l'albumine dans le syndrome néphrotique, ce qui a pour effet de maintenir la pression oncotique. Une carence ou une augmentation peut être considérée comme une élévation ou une diminution des pics alpha-2 sur l'électrophorèse des protéines sériques.
L'alpha-2-macroglobuline dans l'urine est typiquement élevée avec une protéinurie post-rénale, mais pas avec des formes prérénales, glomérulaires (sélectives et non sélectives) et tubulaires. Les résultats calculés à la créatinine g est plus valide que la détermination à partir de l'urine spontanée. Aucune déficience spécifique associée à une maladie n'a été reconnue et aucun état pathologique n'est attribué à de faibles concentrations d'alpha-2-macroglobuline.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CAEP1 Alpha-énolase 1 péptide citrulliné, IgG (anti-CEP-1)
sérum 1 ml
< 20
RE/ml
EIA

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HBDH Alpha-HBDH (HBDH)
sérum 1 ml
90 - 180
U/l
PHO
Général alpha-Hydroxybutyrate dehydrogenase is an isoenzyme of lactate dehydrogenase (LDH-1). The level of a-HBDH is higher than other isoenzymes of LDH in heart muscle tissue, that makes it more sensitive and more specific in the diagnosis of myocardial infarction. The HBDH/LDH ratio can be used for differentiation liver disease from heart disease. A decreased ratio indicates liver diseases, vice versa an increased ratio means myocardial infarction.
Indication Suspicion of myocardial infarcation

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
NH3 Ammoniaque
envoie seulement plasma EDTA congelé !
plasma EDTA, congelé 1 ml
Homme: 17 - 55
Femme: 17 - 50
F: 17 - 50
H: 17 - 55
pas de plage
de référence
sans sexe
μmol/l
ENZ
Général L’ammoniaque résulte du métabolisme cellulaire des protéines, des purines, des acides aminés, des amines et de la dégradation des protéines par les bactéries dans l’intestin (25%). Moins de 1% de l’ammoniaque existe sous forme non ionisée avec un pH normal du sang. Dans des conditions alcalines la partie non-ionisée augmente, et une lésion toxique du système nerveux central en résulte. La décomposition s’effectue dans le foie par le cycle de l’urée.
Indication Diagnostic du coma hépatique, convulsions, léthargie, encéphalopathie chez les enfants, diagnostic différentiel des états comateux et des désorders métaboliques.
Pré-analytiques Après le prélèvment, centrifuger et congeler rapidement. Les prélèvements non congelés produisent des résultats faussement abaissés, spécialement avec un taux de gamma-GT élevé.
Prélèvements non acceptables : sérum ou sang total, prélèvement non-congelés, échantillons contenant des oxalates ou citrates. Un aliquot spécifique pour cette analyse est nécessaire.
Évaluation Taux élevé : atteinte grave du parenchyme hépatique (cirrhose avancée, atteinte aiguë du foie à la suite d’une hépatite ou d’une intoxication). Facteurs extra-hépatiques d’une lésion hépatique: apport protéinique trop élevé, hémorragies gastro-intestinales, infections, alcool, hypokaliémie, traitement par diurétiques, alcalose métabolique, diurèse réduite, shunt de porto-cave (pas de possibilité de décomposition par les cellules hépatiques), déficience enzymatique rare dans le cycle de l’urée (hyperammonémie) chez le nourrisson et le jeune enfant. Syndrome de Reyes.
Remarque : pour déterminer l’ammoniaque ne pas dépasser 20 à 30 minutes entre la prise de sang et la centrifugation. La concentration d’ammoniaque est trois fois supérieure dans les érythrocytes à celle du plasma. Si l’échantillon est laissé trois heures à température ambiante, la valeur de départ peut être multipliée par deux. Valeurs élevées fausses suite à l’hémolyse et au tabagisme.

 

Amylase
Spécimen Norme : Unité Méthode *
AMYL Alpha-amylase >> Appendice
sérum 1 ml
30 - 118
U/l
PHO
AMYLP Amylase, ponction >> Appendice
analyse non-accredité
liquide de ponction 1 ml
< 100
U/l
AMY24 Amylase, urines
urines 10 ml
    AMYLU Amylase urinaire, taux dosé
bis 650
U/l
PHO
    AMYL24 Amylase urinaire / 24h, taux calculé
Informations sur Titre Amylase
Général L’amylase alpha est synthétisée dans l’épithélium sécrétoire de toutes les glandes salivaires et les acini de la vésicule biliaire et émise dans le tube digestif. Après une filtration glomérulaire totale l’amylase est absorbée à 50% par les tubules. Taux élevé: pancréatite aiguë, phase aiguë d’une pancréatite chronique, ulcère pénétrant dans le pancréas, pseudokystes du pancréas, tumeurs du pancréas, kystes échinocoques, abcès du pancréas, traumatismes du pancréas, maladies des glandes salivaires (parotide, oreillons), abdomen aigu, après CPRE, paranéoplastique (pancréas, ovaire, bronches), médicaments (diurétiques, oestrogènes, sulfapyridine, infusion d’hydroxyéthylamidon), intoxication (alcool, opiacées, nicotine, héroïne, théophylline, paracétamol etc), brûlures, cétoacidose diabétique; hypertriglycéridémie (risque élevé de pancréatite); insuffisance rénale; hépatite virale,sarcoidose, typhus abdominale.
Remarque : pour déterminer l’amylase dans l’urine, même méthode que pour la détermination dans le sérum, mais l’analyse de l’urine collectée sur 24 heures permet d’améliorer l’exactitude car les augmentations épisodiques sont inclues. Cf aussi amylase du pancréas, ísoenzyme de l’amylase. Pour le diagnostic des pancréatopathies la détermination de l’amylase du pancréas est supérieure à celle de l’amylase-alpha. La sensibilité à l’identification d’une pancréatite est (comme pour la lipase) supérieure à 95% (amylase-alpha, ca. 85%).

 

Amylase, isoenzymes de l'
Spécimen Norme : Unité Méthode *
AMISO Amylase, isoenzymes de l'
sérum 1 ml
    AMYL Alpha-amylase >> Appendice
30 - 118
U/l
PHO
    AMP2 Amylase pancréatique >> Appendice
< 53.0
U/l
PHO
    AMS2 Amylase salivaire
< 47.0
U/l
RECH
MAM Macroamylases >> Appendice
sérum 1 ml
négatif
qual.
GEL
Informations sur Titre Amylase, isoenzymes de l'
Général Séparation en isoenzymes par électrophorèse. La macroamylase est un complexe constitué d’amylase, d’IgG ou IgA, d’albumine ou d’antitrypsine alpha-1, qui ne peuvent être éliminés par les reins. En cas d’hyperamylasémie existant depuis longtemps et dont l’origine n’est pas déterminée il est recommandé de rechercher les macroamylases. Lien avec les lymphomes, les myélomes et le SIDA.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
STAIR Analyse de calcul néphrétique
Envoi concrétion sèches (rénale, bilaire etc.)
pierre
Général Les calculs urinaires se développent à partir de sels qui se cristallisent dans le bassinet du rein ou plus rarement dans la vessie. Souvent, les lithiases sont constituées d'oxalate de calcium, d'acide urique ou de phosphate de calcium. Les calculs peuvent être très petits (concrétions), mais peuvent aussi remplir tout le bassinet rénal. Les hommes sont plus sensibles aux calculs urinaires que les femmes. Les causes les plus fréquentes sont les perturbations du métabolisme du calcium, la goutte, une faible hydratation, un apport élevé en protéines, des infections chroniques des voies urinaires ; d'autres troubles, qui causent une obstruction urinaire et conduisent ainsi des urines concentrées.

Un certain nombre de conditions médicales différentes peuvent entraîner un risque accru de développer des calculs rénaux :
La goutte entraîne une augmentation chronique de la quantité d'acide urique dans le sang et dans les urines et peut entraîner la formation de calculs d'acide urique.
L'hypercalciurie contexte héréditaire, cause des calculs dans plus de la moitié des cas. Dans ce contexte, une grande quantité provient de l’absorption alimentaire de calcium qui est excrétée dans l'urine, où elle peut former du phosphate de calcium ou des calculs d'oxalate de calcium.
D'autres affections associées à un risque accru de calculs rénaux comprennent l'hyperparathyroïdie, des maladies rénales comme l'acidose tubulaire rénale et d'autres affections métaboliques héréditaires, y compris la cystinurie et l'hyperoxalurie.
Les maladies chroniques comme le diabète et l'hypertension artérielle
Les maladies inflammatoires intestinales sont susceptibles de développer des calculs rénaux. Ceux qui ont subi un pontage intestinal ou une chirurgie d'ostéomie sont également exposés à un risque accru de calculs rénaux.
Médicaments diurétiques, antiacides contenant du calcium, inhibiteur de protéase indinavir (Crixivan)
Le régime alimentaire peut augmenter le risque de formation de calculs chez les personnes prédisposées. En particulier, une consommation inadéquate de liquides prédispose à la déshydratation, qui est un facteur de risque majeur pour la formation de calculs. Parmi les autres pratiques alimentaires qui peuvent augmenter le risque de formation de calculs rénaux, mentionnons un apport élevé en protéines animales, une alimentation riche en sel, une consommation excessive de sucre, une supplémentation excessive en vitamine C ou D et une consommation excessive possible d'aliments contenant de l'oxalate, comme les épinards. Il est intéressant de noter qu'un faible apport en calcium alimentaire peut modifier l'équilibre calcium-oxalate et entraîner une excrétion accrue d'oxalate et une propension à former des calculs d'oxalate.

 

Indication néphrolithiase
Pré-analytiques envoyer du concrétion à l'état sec
Évaluation
Pierre Synonyme Les résultats de laboratoire Relation avec les maladies / conditions de formation Traitement
Calculs d'oxalate (CO), incidence : 50-70%
Monohydrate d'oxalate de calcium (MOC)

Oxalate de calcium dihydrataé (OCD)
Whewellite Weddellite Urine :
pH> 5,8
Ery : +
↑ acide urique
↑ acide oxalique
↑ calcium
↓ citrate
↓ magnésium

Sédiment urinaire :

cristaux d'oxalate

Sérum :
↑ acide urique
↑ PTH

Idiopathique, excès d'acide urique urinaire, secund. hyperoxalurie (hyperabsorption de l'oxalate intestinal, hyperoxalurie entérique), résorptif, les maladies rénales, hypercalciurie absorbante, prim. hyperparathyroïdie, carence en magnésium, diabète sucré, l'ostéolyse, glomérulonéphrite, prim. hyperoxalurie type 1 lithotripsie impossible, diminuer le pH urinaire en dessous de 7,0; urine acidifiée par la vitamine C, augmenter l'ingestion de liquides;

éviter les aliments : pommes, asperges, bière, betteraves, baies, divers, poivre noir, brocoli, fromage, chocolat, cacao, café, boissons au cola, chou, figues, raisins, crème glacée, lait, oranges, persil, beurre d'arachide, ananas épinards, bette à carde, rhubarbe, thé, navets, vitamine C, yaourt;

éviter : les boissons carboniques, les régimes excessivement végétariens; citrates ou autres acides carboxyliques ingestion qui augmente le pH urinaire;

contrôle d'urine : poids spécifique (poids unitaire), sédiment, calcium, oxalate, acide urique, citrate, magnésium;
contrôle du sérum : acide urique, calcium, magnésium

Calculs phosphatés (CP), incidence : 12-20%

Le phosphate de calcium
syn. Pentahydroxyde de calcium triphosphate,
Phosphate de calcium basique
Hydroxyapatite      
Phosphate de calcium ca. 5% Carbonate d’apatite, dahllite Urine :
pH> 6,8
Leuco: +
Nitrite: +

Sérum:
↑ PTH

Sédiment urinaire :
cristaux pseudoamorphes

Perturbation du métabolisme du Ca, qui est régulée par l'hormone parathyroïdienne, la calcitonine et la 1,25-dihydroxy-vitamine D3,

PTH élevée : hyperparathyroïdie primaire, calcification bactérienne (par exemple nanobactéries forment un revêtement d'apatite carbonate, qui favorise le dépôt épitaxique de plus de cristaux)

 
Phosphate d'hydrogène et de dihydrate de calcium Brushit Urine :
Californie 1 %
pH 6,5 - 7,2
Leuco: +,
Nitrate: neg
↑ calcium
↑ phosphate

Sédiment urinaire : cristaux de basalte
  Augmenter l'ingestion de liquides; diminuer et contrôler le pH urinaire;
envisager une possible acidose tubulaire rénale; utiliser des inhibiteurs de cristallisation qui ne modifient pas le pH urinaire comme phytate ou pyrophosphate
Phosphate tricalcique,
syn. Ca-ortho-phosphate
Whitlockit      
Phosphate d'hydrogène de magnésium, trihydraté Newberyit      
Phosphate d'ammonium de magnésium hexahydraté,
10-15% de CP
Struvite, Hydroxy-apatite Urine :
pH> 6,5
↓ magnésium
↑ ammonium
↓ citrate
post infectieux, esp. infection des voies urinaires, bactéries produisant de l'uréase (klebsiella, pseudomonas et entérocoques). Augmenter l'ingestion de liquide; Diminuer et contrôler le pH urinaire;
envisager une acidose tubulaire rénale possible (par exemple la vitamine C).
Les patients présentant des fragments de calculs de struvite à 3 mois après une monothérapie ESWL ont un taux élevé de progression de la pierre (78%) et devraient subir un traitement supplémentaire.
Monohydrate de phosphate de magnésium et d'ammonium Dittmarite      
Calculs calciques (CC), incidence : rare
Carbonate de calcium rare Aragonit / Calcit      
Sulfate de calcium dihydraté        
Calculs urétéraux (CU), incidence : 10-15%
Acide urique
Dihydrate d’acide urique
Uricit Urine : pH <6,0 (constant)
Sérum : ↑ acide urique
idiopathique, sporadique ou familial, hyperuricémie, principalement la maladie de goutte primaire, glomérulonéphrite, hypertension, diabète sucré, déshydratation avec un faible volume d'urine, les troubles du métabolisme des purines, le syndrome de Lesch-Nyhan, maladie de stockage de glycogène, troubles myéloprolifératifs et néoplasiques, avec un malignome (nécrose cellulaire massive), augmentation diététique, problèmes gastro-intestinaux, induite par la drogue. Les pierres d'acide urique sont solubles traitement à l'allopurinol, augmenter l'ingestion de liquides, suivre un régime pauvre en protéines animales;

éviter: l'ingestion de purines de la viande, du poisson, de la volaille,

augmenter et maintenir le pH urinaire entre 6,5 - 6,8;

contrôle de l'urine : poids spécifique (poids unitaire), sédiment, acide urique; 

contrôle du sérum : acide urique

Urate d’ammonium   Urine: pH 6.5 – 7
↑ ammonium
↓ phosphate
   
Urate d'hydrogène d'ammonium        
Urate d'acide de sodium        
Urate de potassium        
Monohydrate hydrogène de sodium        
Autres
L-Cystine
ca. 1 %
  Urine:
↑ cystine
Les calculs de cystine résultent d'une incapacité héréditaire à réabsorber la cystine. La plupart des pierres des enfants sont de ce type. La formation de la roche résulte d'une excrétion excessive de cystine et d'une faible solubilité de l'acide dicarbolique dans l'urine à pH acide normal. Augmenter l'ingestion liquide, maintenir le pH urinaire au-dessus de 6,5 (substances d'action de base : bicarbonate, citrate) réduction des aliments riches en méthionine
Xanthine
0,5–2 %
  Urine:
↑ xanthine

Sérum:
↓ xanthine

Xanthinurie est un terme descriptif pour l'excrétion urinaire excessive de la base purique de xanthine. Deux formes héréditaires de xanthinurie résultent principalement d'une déficience de l'enzyme xanthine déshydrogénase, enzyme responsable de la dégradation de l'hypoxanthine et de la xanthine en acide urique.

L'autre forme héréditaire, appelée déficience en cofacteur de molybdène, présente dans la période néonatale une microcéphalie, une hyperréflexie et d'autres manifestations du SNC.

La xanthine est peu soluble à tout pH. Aucune thérapie spécifique n'est disponible pour la xanthinurie classique; cependant, certaines mesures générales sont recommandées;
évitez la nourriture avec des quantités plus élevées de purines : boeuf, porc, volaille, fruits de mer, foie, rein et coeur ainsi que les pois, les haricots, les épinards et les lentilles.

La xanthine déshydrogénase et l'aldéhyde oxydase métabolisent certains médicaments, et l'état déficient en enzyme peut entraîner une accumulation toxique du médicament parent: l'azathioprine ou la 6-mercaptopurine, l'allopurinol, le cyclophosphamide, le méthotrexate et la quinine.

Tridymite        
Acide oxolinique        
Cholestérol        
Alpha-Quartz        
Gypse        
2,8 Dihydroxyadénine       Similaire au traitement de la pierre Xanthine

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
DORN Antistreptodornase B, ac
sérum 1 ml
à 14 ans < 75.0
dès 14 ans < 200
IE/ml
NEPH
Général La ADNase B, un isoenzyme de 4 ADNases, est produite par pratiquement toutes les streptococcus pyogenes (streptocoques groupe A). Dans le cas d’une infection aux streptocoques le système immunitaire réagit en produisant des anticorps contre la ADNase B. Il faut évaluer la présence d’anticorps ADNase B de façon plus spécifique que par le test antistreptolysine O. Toutefois l’examen combiné des paramètres ASL + anti ADNase + antihyaluronidase permet d’obtenir un meilleur diagnostic. Chez 80% des malades souffrant de fièvre rhumatismale active et de glomérulonéphrite les titres d’anticorps sont augmentés, de même chez les patients atteints d’infections de la peau (souvent porte d’entrée des infections) malgré une ASL normale.
Indication contrôle après traitement poststreptococcique
Mots clés Anti-DNase B, DNase-B

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
ASL Antistreptolysine O
sérum 1 ml
< 200
U/ml
Général Si l’organisme est envahi par des streptocoques, il réagit en formant des anticorps contre la toxine produite par les streptocoques, la streptolysine (ASL). En raison de la ressemblance moléculaire antigène de la streptolysine avec diverses structures tissulaires (par exemple le sarcolemme du muscle cardiaque) les anticorps de l’antistreptolysine ne sont pas seulement actifs vis-à-vis des streptocoques mais se manifestent dans certains organes de manière destructrice. Une maladie due aux streptocoques peut alors apparaître avec une tendance à l’évolution chronique.
Indication suivi des infections post streptococciques, dans les syndromes de glomérulonéphrites, fièvre rhumatoïde et chorée mineure
Évaluation Les anticorps ASL sont décelable 4 à 8 semaines après une infection dûes aux streptocoques (streptococcus pyogenes) des voies respiratoires (ce n’est pas le cas, ou rarement, après une infection de la peau) et disparaissent lentement au cours des semaines et des mois suivants.
Les titrages isolés ne permettent pas un diagnostic. Seule une multiplication par deux du titre prouve l’existence d’une infection récente. Il est recommandé de procéder à un dosage 2 ou 3 semaines après. Dans le cas d’une hausse significative du titre ou d’un taux pathologique pendant des semaines, il faut envisager une nouvelle thérapie antibiotique en prévention d’une infection secondaire même après un traitement d’une infection primaire.
Remarque : des résultats faussement positifs peuvent être obtenus dans le cas d’une augmentation de lipoprotéine sérique béta, dans le cas d’affections hépatiques et d’infections bactériennes.

 

Bilirubine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
BIL Bilirubine, totale >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

mg/dl
PHO
BILD Bilirubine, directe >> Appendice
sérum 1 ml
< 0.20
mg/dl
PHO
BILIN Bilirubine, indirecte
calculé
0.20 - 0.70
mg/dl
BILN Bilirubine, neonatale >> Appendice
sérum 1 ml
< 8.7 < 24 hrs
< 11.3 < 48 hrs
< 12.7 < 72 hrs
< 12.6 4-6 jrs
< 1.0 > 1 mois
mg/dl
PHO
Informations sur Titre Bilirubine
Général 80 à 85% de la bilirubine produite quotidiennement provient de la décomposition d’érythrocytes. La bilirubine indirecte, non conjuguée, liposoluble est liée à l’albumine et ne peut donc quitter la circulation sanguine par le rein, mais se concentre fortement dans le système nerveux central (ictère nucléaire). Une partie de la bilirubine indirecte est séparée de l’albumine dans les sinusoïdes du foie et transformée en bilirubine hydrosoluble, directe conjuguée et parvient dans l’intestin par les voies biliaires. Les bactéries intestinales la transforment en urobilinogène, réabsorbé à 70% par l’intestin (circuit entérohépatique). L’urobilinogène restant est métabolisé dans l’intestin en stercobilinogène et éliminé dans les selles.

 

C1-estérase inhibiteur
Spécimen Norme : Unité Méthode *
C1EIF C1-estérase inhibiteur, activité fonctionelle >> Appendice
envoie plasma citraté congelé
plasma citraté, congelé 2 ml
70 - 130
%
C1EIP C1-estérase inhibiteur, pondérale >> Appendice
sérum 1 ml
21 - 38
mg/dl
TURB
C1EI C1-estérase inhibiteur (activité et pondérale)
combi test
sérum 1 ml
et
plasma citraté, congelé 1 ml

voir dossier

C1INH Ac anti-inhibiteur de la C1-estérase
sérum 1 ml
négatif
BLOT
Informations sur Titre C1-estérase inhibiteur
Général L’inhibiteur de l’estérase C1 est le seul inhibiteur des composants du complément C1r et C1s activés qui sont à l’origine de la voie classique de l’activation du complément. Le C1-INH empêche ainsi une activation excédentaire du système complémentaire. Par ailleurs il est l’inhibiteur plasmatique le plus important pour le facteur actif de coagulation XII (FXIIa) et la callicréine, avec lesquels il forme un complexe inactif de façon rapide et irréversible. Cette formation s’effectue dans les hépatocytes.
Une carence héréditaire de l’inhibiteur C1 est la cause de l’angio-oedème héréditaire. La transmission est autosomique avec pénétrance incomplète. Cet oedème se manifeste par des enflures du visage, des extrémités, des voies respiratoires et des organes abdominaux (crampes, diarrhées). L’angio-oedème peut être causé par un trouble de la synthèse de C1-INH (concentration faible) ou par une insuffisance fonctionnelle (faible activité) de C1-INH.

 

Calcium
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CA Calcium >> Appendice
sérum 1 ml
2.08 - 2.65
mmol/l
PHO
CA24U Calcium, urines / 24h >> Appendice
Veuillez acidifier avec de l'acide chlorhydrique (20 %) et indiquer le volume urinaire des 24h.
urines 10 ml
    CAU Calcium, urines, taux dosé >> Appendice

voir dossier

mmol/l
AAS
    CA24 Calcium, urines / 24h, taux calculé >> Appendice

voir dossier

mmol/24h
RECH
CAD Calcium, dialysate
dialyse 0,5 ml
CAH Calcium, chevaux
cheveux 250 mg
220.0 - 1600.0
μg/g
IPMS
CAVB Calcium, sang
sang hépariné 1 ml
1.12 - 1.58
mmol/l
Informations sur Titre Calcium
Général Le calcium se présente sous forme composée dans le squelette. Dans le plasma il se présente sous forme de calcium libre ionisé, lié à des protéines à 35% (albumine) et à 15% dans des complexes (bicarbonate, lactate entre autres). L’homéostase du calcium est régulée par le calcium ionisé. La production de protéine est dépendante de la concentration d’albumine et du pH. L’acidose augmente, l’alcalose diminue le calcium libre (effet inverse sur le calcium lié à la protéine). La régulation du taux de calcium s’effectue par la parathormone et la vitamine D (s’y reporter).
Au cours d’une journée, des fluctuations du taux de calcium peuvent aller jusqu’à 15%. En raison de la forte dépendance du calcium par rapport à la concentration en albumine l’indication est effectuée en tant que calcium corrigé à l’albumine dans des cas où l’albumine n’est pas dans les normes. Pour déterminer le taux de calcium il est recommandé de procéder aux analyses supplémentaires: parathormone (plasma EDTA), TSH, estradiol, phosphate, vitamine D, créatinine, cortisol, ACTH, ACE.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CAOS Carnosine
sérum 1 ml

voir dossier

μmol/l
HPLC
Général La carnosine (bêta-alanyl-L-histidine) est un dipeptide des acides aminés bêta-alanine et histidine. Elle est très concentrée dans les tissus musculaires et cérébraux. La carnosine et l'homocarnosine sont dégradées dans l'organisme par la carnosinase, une enzyme qui hydrolyse la carnosine (amino-acyl-l-histidine) et d'autres dipeptides contenant de la l-histidine en leurs acides aminés constitutifs. L'activité de la carnosinase, la seule dipeptidase ayant une spécificité de substrat pour la carnosine ou l'homocarnosine, varie considérablement d'un individu à l'autre, mais elle augmente clairement et significativement avec l'âge. Le déficit en carnosinase, avec la carnosinurie, sont des indicateurs métaboliques habituels du déficit systémique en carnosinase. Le gène de la carnosinase est situé sur le chromosome 18, un autosome. Le gène de la carnosine dipeptidase-1 (CNDP1) contrôle les tissus et la carnosinase sérique. Les mutations du CNDP1 sont responsables de la carence en carnosinase, ce qui entraîne une carnosinémie.
Symptômes cliniques : divers symptômes neurologiques ont été associés à la carnosinémie. Ils comprennent l'hypotonie, le retard de développement, le retard mental, la dégénérescence des axones, la neuropathie sensorielle, les tremblements, la démyélinisation, les anomalies de la matière grise, les crises myocloniques et la perte des fibres de Purkinje.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CARO Carotène, beta-
prélèvement à jeun et protégé de la lumière
sérum 1 ml
Homme: 143 - 554
Femme: 176 - 758
F: 176 - 758
H: 143 - 554
pas de plage
de référence
sans sexe
μg/l
HPLC
Général Le bêta-carotène est un précurseur de la vitamine A, il est synthétisé exclusivement dans les plantes (surtout les carottes) , c’est un colorant de nombreux tissus animaux (tissus graisseux, lait, oeufs). Etant donné sa liposolubilité, la résorption n’est possible qu’avec des graisses ou des acides biliaires. À partir du bêta-carotène apparaissent dans le foie deux molécule de vitamine A en raison d’une séparation par symétrique par oxydation symétrique au moyen de la carotinase. La concentration du bêta-carotène dans le sérum permet de mesurer la résorption intestinale des graisses, car des perturbations de l’absorption des graisses alimentaires induisent des taux abaissés (concentration abaissée après 1 à 4 semaines de malabsorption).
Indication Malabsorption syndrome
Pré-analytiques prélèvment à jeun et protégé de la lumière
Évaluation Taux abaissé : malabsorption des graisses, syndrome globaux de malabsorption (sprue, maladie coeliaque, m. de Whipple, fistule entérocolique, syndrome de l’intestin court et perturbations de l’assimilation des graisses (insuffisance pancréatique, syndrome de perte d’acide biliaire, ictère obstructif, cholestase intrahépatique, insuffisance hépatique).

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
COER Céruloplasmine
sérum 1 ml
20 - 60
mg/dl
NEPH
Général La céruloplasmine fait partie des protéines de phase aiguë et sert de protéine dans le transport du cuivre. Le foie est son lieu de synthèse. Passe dans la fraction de globuline alpha-2. m. de Wilson: à la suite d’une synthèse déficiente de la céruloplasmine le cuivre ne peut être fixé, il est stocké dans les tissus des organes (foie, cerveau, reins, cornée); maladie héréditaire récessive rare. Manifestations cliniques: rigidité des membres, contractions, tremblements, troubles hépatiques, splénomégalie, pigmentation en forme d’anneau de la cornée (anneau de la cornée de Fleischer-Kayser).
Indication Suspicion de maladie de Wilson
Évaluation Taux abaissé : maladie de Wilson, syndrome néphrotique, gastroentéropathie, malabsorption, insuffisance grave du foie, syndrome de Menkes.
Taux élevé : inflammations aiguës, grossesse, hépatite aiguë, cholestase, tumeurs malignes, m. de Hodgkin, infarctus du myocarde.
Remarque : maladie de Wilson : taux abaissé du cuivre total dans le sérum, taux élevé du cuivre libre, taux élevé du cuivre dans l’urine, cuivre dans la biopsie du foie en hausse (diagnostic).
Syndrome de Menkes : trouble congénital dans une autre protéine de transport du cuivre : CPL, cuivre dans le sérum et cuivre dans le foie en baisse, symptômes neurologiques.

 

Chaînes légères
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FKLS Chaînes légères libres, kappa/lambda, sérum
sérum 1 ml
    FKLKS Chaînes légères libres, kappa
3.30 - 19.4
mg/l
TURB
    FLLKS Chaînes légères libres, lambda
5.71 - 26.3
mg/l
TURB
    FKLR Indice chaînes légères libres, kappa/lambda, sérum
0.26 - 1.65
RECH
FKLU Chaînes légères libres, kappa/lambda, urines
urines 10 ml
    FKLKU Chaînes légères libres, kappa, urines
1.35 - 24.2
mg/l
NEPH
    FLLKU Chaînes légères libres, lambda, urines
0.24 - 6.66
mg/l
NEPH
    FKLUR Indice chaînes légères libres, kappa/lambda, urines
2.04 - 10.4
RECH
Informations sur Titre Chaînes légères
Général Les chaînes légères sont incorporées dans les molécules d'immunoglobulines au cours du développement des cellules B et s'expriment initialement à la surface des cellules pré-B. La production de chaînes légères se produit tout au long du reste du développement des cellules B et dans les plasmocytes, où la sécrétion est la plus élevée. La production de chaînes légères d'immunoglobulines libres chez les individus normaux est d'environ 500 mg/jour à partir de la moelle osseuse et des cellules ganglionnaires. Il y a environ 40 % d'excès de production de chaînes légères d'immunoglobulines par rapport à la synthèse de chaînes lourdes d'immunoglobulines. Il s'agit peut-être simplement de permettre une conformation correcte des molécules d'immunoglobulines intactes, mais un rôle immunologique pour les chaînes légères libres a également été proposé. Il y a environ deux fois plus de kappa produisant des plasmocytes que de plasmocytes lambda. Les chaînes légères libres Kappa sont normalement monomères, tandis que les chaînes légères libres lambda ont tendance à être dimères, reliées par des liaisons disulfureS. Des formes polymériques des deux types de chaînes légères libres peuvent également se produire.
Chez les individus normaux, les chaînes légères libres sont rapidement débarrassées du sang et catabolisées par les reins. Si les chaînes légères d'immunoglobulines sont produites en quantité suffisante pour submerger les mécanismes d'absorption des tubules proximaux (généralement en raison de la présence d'une tumeur plasmatique), les chaînes légères pénètrent dans les tubules distaux et peuvent apparaître dans l'urine. Le passage de grandes quantités de chaînes légères d'immunoglobulines à travers les reins peut provoquer une inflammation ou un blocage des tubules rénaux.
Le dosage des chaînes légères libres sériques en combinaison avec l'électrophorèse des protéines sériques avec immunofixation sont suffisants pour dépister les troubles pathologiques monoclonaux plasmoprolifératifs (MGUS, myélome multiple ou non sécrétant, gammapathie) autres que l'amylose AL qui nécessite tous les tests sériques ainsi qu'une électrophorèse avec immunofixation urinaire de 24 heures. Voir aussi immunofixation.
Mots clés gammopathie, immunocytome, Lymphomes, plasmocytome, Waldenstroem

 

Chlorure
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CL Chlorure >> Appendice
sérum 1 ml
99 - 109
mmol/l
ISE
CLU24 Chlorure, urines / 24h >> Appendice
Indiquer le volume urinaire des 24h !
urines 10 ml
    CLU Chlorure, urines, taux dosé >> Appendice
100 - 250
mmol/l
    CL24 Chlorure, urines / 24h, taux calculé
110 - 250
mmol/24h
RECH
CLST Chlorure, selles
selles 5 g
0.5 - 3.00 mmol/d
mmol/100g
CLSL Chlorure, salive
salive
7 - 53
mmol/l
CLFW Chlorure, liquide amniotique
liquide amniotique 0,5 ml
Enceinte: 95 - 105
début de la grossesse
mmol/l
Informations sur Titre Chlorure
Général Sérum: le chlorure se trouve à 88% à l’extérieur des cellules, le reste est intracellulaire. Le dosage du chlorure est utile dans l’interprétation des acidoses métaboliques.

 

Cholestérol
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CHOL Cholestérol >> Appendice
sérum 1 ml
< 190
mg/dl
PHO
CHOLP Cholestérol, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 0,5 ml
< 30
mg/dl
Informations sur Titre Cholestérol
Général Le cholestérol est un élément essentiel des membranes cellulaires et des lipoprotéines, c’est un précurseur de la synthèse des hormones stéroïdiennes et des acides biliaires. La synthèse s’effectue dans le foie et la paroi intestinale. Le cholestérol n’existe dans le plasma que sous forme complexe avec les apoliprotéines en raison de son hydrosolubilité très réduite, tandis que la partie principale de LDL est transportée vers les tissus périphériques et que le cholestérol excédent est éliminé par le foie par l’intermédiaire de la fraction HDL. Le cholestérol absorbé oralement n’est résorbé qu’à 40%. La synthèse endogène du cholestérol est réduite dans sa régulation du fait de fortes concentrations de cholestérol LDL dans le plasma et un fort apport alimentaire de cholestérol. Toutefois l’apport oral de graisses avec des acides gras saturés de longue chaîne ou un fort apport énergétique peut contribuer à une augementation du cholestérol LDL dans le plasma, entraînant ensuite une hypercholestérolémie, puis une artériosclérose. L’élimination du cholestérol s’effectue soit sous forme non modifiée soit sous forme d’acides biliaires par l’intestin. L’hypercholestérolémie primaire homozygote peut mener à une accumulation de LDL dans le plasma à la suite de troubles de l’absorption de cholestérol LDL dans la cellule. Les hypercholestérolémies secondaires apparaissent avec l’hypothyroïdie, dans les maladies du rein, du pancréas et du foie.
Remarque : à la suite d’un infarctus du myocarde, le statut lipidique n’est pas exploitable durant trois mois. Mais au cours des huit premières heures suivant l’infarctus il est représentatif de la période précédente.
Voir aussi Hypercholestérolémie familiale, Profil des lipoprotéines (LDL sous-fractions)

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CHE Cholinestérase
sérum 1 ml
Enceinte: 3650 - 9120
4900 - 11900
U/l
PHO
Général La cholinestérase se trouve dans le plasma, dans le foie, dans la muqueuse intestinale, dans le pancréas, dans la rate et la substance blanche du système nerveux central. Elle dissocie l’acétylcholine et la butyrylcholine, l’acylcholine et la thiocholine. Une réduction du parenchyme hépatique entraîne une diminution d’activité de CHE -> et ainsi de paramètres importants des fonctions hépatiques. En cas de perte chronique de protéines ou d’affections rénales résulte une augmentation compensatoire sur la base de la combinaison de CHE à l’albumine.
Indication Hépatopathie, intoxications, profil pré-opératoire
Évaluation Taux abaissé : synthèse réduite du foie: hépatites aiguës et chroniques, cirrhose du foie, insuffisance hépatique; intoxications aux esters d’acide phosphorique (par ex. E605) ou aux parasympaticomimétiques (physostigmine, néostigmine)dans les maladies graves avec situation métabolique catabolique (tumeur malignes, infections graves), maladies gastro-intestinales. streptokinase, cyclophosphamide, éthinylestradiol (contraceptifs), grossesse à partir du 2ème trimestre.
Taux élevé : augmentation: syndrome néphrotique, entéropathie exsudative, diabète, stéatose du foie, hypertriglycéridémie. Remarque: étant donné sa demi-vie assez courte (10 jours) la CHE convient mieux à l’interprétation de la synthèse du foie que la détermination de l’albumine.
Taux faussement abaissé pour EDTA et héparine comme anticoagulants. Pour la cholinestérase il ne s’agit pas de la pseudocholinestérase dénommée spécifique (acétylchoine-acétylhydrolase), qui dissocie l’acétylcholine dans le système nerveux central et périphérique et l’inactive. (voir dibucaïne, nombre de).

 

Citrate
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CIT Citrate
sérum 1 ml
13.0 - 36.0
mg/l
PHO
CITU24 Acide citrique, urines / 24h >> Appendice
urines de 24h avec indication de la quantité totale
urines 10 ml
    CITU Acide citrique, urines, taux dosé >> Appendice
PHO
    CIT24 Acide citrique, urines / 24h, taux calculé
> 1.70
mmol/24h
RECH
CITEJ Citrate, plasma séminal >> Appendice
plasma séminal 1 ml
2.50 - 8.50
mg/ml
PHO
Informations sur Titre Citrate
Général Environ 90% de l’ensemble du citrate de l’organisme est localisé dans le squelette. Le citrate absorbé oralement et absorbé dans l’intestin est rapidement métabolisé dans le foie. La régulation du taux du citrate s’effectue par le métabolisme intermédiaire dans les tissus osseux et l’intestin ainsi que par la métabolisation dans le foie et les reins, et l’élimination rénale. Les femmes éliminent beaucoup plus de citrate que les hommes. Le citrate bloque la cristallisation de l’oxalate de calcium en formant des complexes de citrate de calcium semblable au chélate.
L’évaluation de l’élimination du citrate chez les patients souffrant de calculs ne peut être pertinente que si les normes spécifiques au sexe et certains critères d’exclusion sont pris en considération. En cas de néphrolithiase l’élimination du citrate ne se trouve souvent que dans la limite inférieure de la norme: chez les personnes souffrant de calculs, une escrétion de citrate > 2.5 mmol/24h est souhaitable (inhibition de formation de cristaux). La teneur en citrate dans le plasma séminal donne des indications sur l’état fonctionnel de la prostate.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
COQ10 Coenzyme Q10
sérum 1 ml
0.8 - 1.40
mg/l
HPLC
Général Coenzyme Q10 est apporté en partie par l’alimentation mais est également produite dans le corps. Il participe comme coenzyme à la phosphorylation oxydative par le biais de laquelle 95% de l’énergie corporelle totale (ATP) est produite. Les organes requérant le plus d’énergie comme (le coeur, les poumons, le foie) présentent la concentration de CoQ10 la plus élevée. De plus, on attribue au coenzyme Q10 des propriétés antioxydatives (protection contre des radicaux libres nocifs).
Une carence en CoQ est due à la réduction due à l’âge de la concentration en CoQ, la fatigue corporelle, le stress, la consommation élevée d’alcool et de nicotine. En cas d’alimentation équilibrée, l’apport en coenzyme est assuré. CoQ10 se trouve en abondance dans la viande, les poissons gras (sardines, maquereaux etc.), les noix, les légumes secs, les grains de sésame, les grains de tournesol, les huiles végétales, le chou, les oignons, les pommes de terre, les épinards, les choux de Bruxelles et le brocoli.
Indication insuffisance myocardique, hypertonie, désordres rythmiques, insuffisance cardiaque, angina de poitrine, opérations du coeur

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CH50 Complément hémolytique total (CH50)
sérum, congelé 1 ml
31.6 - 57.6
U/ml
Général Taux abaissé : maladies autoimmunes (LED, glomérulonéphrites, postinfection, cryoglobulinémies) carence héréditaire en facteurs complémentaires, inflammations chroniques, néoplasies.
Taux élevé : réactions de phase aiguë
Indication dépistage de la fonction (activation) du complément, suivi des patients à risque (p.ex. après polytraumatisme, brûlure, infection séptique et greffes)
Pré-analytiques After blood collection, allow the blood to coagulate completelely at room temperature (Do not cool!). Decant the serum immediately after centrifugation, freeze the serum at minus 20°C (-20°C) and store/transport the sample frozen.

 

Créatine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
KRET Créatine >> Appendice
Veuillez respecter le volume minimum requis de 1,1 ml de sérum pour une mesure !
sérum 2 ml
à 15 ans 0.48 - 1.07
dès 15 ans 0.30 - 0.70
mg/dL
PHO
KRETPS Créatine, urines / 24h >> Appendice
Indiquer le volume urinaire des 24h !
urines 10 ml
    KRETU Créatine, urines, taux dosé
PHO
    KRET24 Créatine, urines / 24h, taux calculé
Femme: dès 0 ans 19 - 270
Homme: dès 0 ans 15 - 189
à 999 ans F: 19 - 270
H: 15 - 189
---------- à 999 ans pas de plage
de référence
sans sexe
mg/24 h
RECH
Informations sur Titre Créatine
Général La créatine se produit naturellement chez les vertébrés et aide à fournir de l'énergie à toutes les cellules du corps, principalement les muscles. On y parvient en augmentant la formation d'ATP. La créatine est produite naturellement principalement dans les reins et le foie à partir des acides aminés L-arginine, glycine et L-méthionine. Il est transporté dans le sang pour être utilisé par les muscles. Environ 95 % de la créatine totale du corps humain se trouve dans les muscles squelettiques. Chez les humains et les animaux, environ la moitié de la créatine stockée provient des aliments. Puisque les légumes ne représentent pas la principale source de créatine, on peut s'attendre à ce que les végétariens présentent des niveaux plus faibles de créatine musculaire directement dérivée.
Une anomalie du métabolisme de la créatine chez les patients atteints de dystrophie musculaire est indiquée par une excrétion accrue de créatine urinaire et une réduction de la créatine musculaire. La perte de créatine est soupçonnée de provoquer une faiblesse musculaire et une paralysie chez les patients atteints de dystrophie musculaire de Duchenne.

 

Créatine kinase (CK)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CK Créatine kinase totale >> Appendice
sérum 1 ml
à 1 jour < 712
à 5 jours < 652
à 6 mois < 295
à 1 an < 203
à 3 ans < 228
à 6 ans < 149
Homme: à 12 ans < 247
Femme: à 12 ans < 154
Homme: à 17 ans < 270
Femme: dès 12 ans < 123
Homme: dès 17 ans < 190
U/l
PHO
CKMB CPK-MB >> Appendice
sérum 1 ml
< 24.0
U/l
PHO
Informations sur Titre Créatine kinase (CK)
Général Grandes activités dans la musculature, le cerveau, le placenta, l’utérus, le tractus gastro-intestinal et le système urogénital.

 

Créatine kinase-isoenzymes
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CKISO CK-Isoenzymes
sérum 1 ml
    CK Créatine kinase totale >> Appendice
à 1 jour < 712
à 5 jours < 652
à 6 mois < 295
à 1 an < 203
à 3 ans < 228
à 6 ans < 149
Homme: à 12 ans < 247
Femme: à 12 ans < 154
Homme: à 17 ans < 270
Femme: dès 12 ans < 123
Homme: dès 17 ans < 190
U/l
PHO
    CKMBI CPK-MB isoenzyme >> Appendice
0 - 3
%
GEL
    CKMMI CPK-MM isoenzyme >> Appendice
97 - 100
%
GEL
    CKBBI CPK-BB isoenzyme
0
%
GEL
    MCK Macro-CPK >> Appendice
0
%
GEL
Informations sur Titre Créatine kinase-isoenzymes
Général La créatine kinase est un dimère avec des sous-unités M (muscle) et/ou B (cerveau) ; elle existe sous quatre formes isoenzymatiques : CK-MM, la forme prédominante, se trouve principalement dans le muscle squelettique ; CK-MB, dans le muscle cardiaque, la langue, le diaphragme et en petites quantités dans le muscle squelettique ; et CK-BB, dans le cerveau, le muscle lisse, la thyroïde, les poumons et la prostate ; CK-MiMi, type mitochondrial. Les élévations détectées peuvent être utilisées pour aider au diagnostic différentiel d'une variété d'états pathologiques, les élévations de CK-MB étant un marqueur important après un infarctus du myocarde, les élévations de CK-MM un indicateur de maladie musculaire, et les augmentations de CK-BB est retrouvée de façon occasionnelle après un infarctus du cerveau, un infarctus intestinal ou en présence de certaines tumeurs malignes. Chez les personnes en bonne santé, l'activité totale de la CK consiste principalement en CK-MM, l'activité des autres iso-isoenzymes CK est faible ou inférieure à la limite de détection. Dans certains cas, des activités CK-MB élevées sont trouvées sans traduction clinique, parfois causées par Macro-CK.
Macro CK de type 1 est un complexe de haut poids moléculaire formé par l'une des isoenzymes et immunoglobulines CK et a la spécificité de CK-BB. La Macro CK de type 1 peut survenir chez les personnes en bonne santé et chez les enfants et se retrouve le plus souvent chez les femmes et les patients de plus de 50 ans. La pertinence clinique de cette enzyme n'est pas clairement établie et plusieurs associations ont été signalées, y compris l'hypothyroïdie, les pathologies néoplasiques, les maladies auto-immunes, la myosite et les maladies cardiovasculaires. On en sait moins sur la composition de la macro CK type 2. Elle est plus rare et on pense qu'elle est d'origine mitochondriale (CK-MiMi) plutôt que cytoplasmique.
Macro CK de type 2 a été signalé chez des patients principalement malades, le plus souvent en association avec une tumeur maligne (adénocarcinome colique) et une maladie du foie. L'un des mécanismes proposés pour associer la macro-CK de type 2 à la malignité est la libération directe de l'enzyme par les cellules malignes ou nécrotiques.

Diagnostic supplémentaire des constellations CK dues à des maladies :
Maladie Constellation des résultats Autres tests de laboratoire
Infarctus myocardique CK rarement > 7500 U/l,
CK-MB souvent > 6%
Troponine T, en option NT-pro BNP
Myocardite CK rarement > 7500 U/l,
CK-MB souvent > 6%
Troponine T, éventuellement NT-pro BNP, Ac anti-borrelia-IgG/IgM,
Ac anti-EBV VCA IgG/IgM, EBNA IgG, ac anti-Parvo B19 IgG/IgM, ac anti-ECHO virus, ac anti- coxsackie; titre ASLO
Rhabdomyolyse(multiples étiologies) CK > 20 000 jusqu'à 1 million U/l Myoglobin dans le sérum et l'urine, Na, K, Ca, Ph, créatinine, cystatine C
„Macro-CK" CK-MB > 25% points à CK- macro Etude des iso-enzymes CK : Macro-CK,
type 1 : sans signification,
type 2 : associé à des maladies graves, p. ex. tumeurs, cirrhose du foie, etc.
Myosite, infectieuse, souvent aiguë taux CK > 15000 U/l possible,
CK-MB < 6 % (en l'absence d'affection myocardique
Myoglobine dans le sérum et l'urine, en raison des symptômes et de l'anamnèse : ac-anti-ECHO virus, ac anti-coxsackie, ac anti-influenza A, ac anti-Dengue virus, ac anti- leptospirose, ac anti-toxoplasmose, ac anti-trichinella, preuve par PCR
Intoxication aiguë taux CK > 15000 U/l possible,
taux CK-MB < 6 %
Dépistage des médicaments et des drogues
Myosites chroniques avec des endocrinopathies taux des CK élevés avec différents niveaux TSH, IGF1, HGH, PTH, Ca, K, métanéphrines plasmatiques
Polymyosite / dermatomyosite taux de CK légèrement élevés à modérément élevés

 

ANA; polymyosites/sclerodermie-blot, ac anti-SRP, ENA-blot
Dystrophies musculaires ou Myopathies primitives Augmentation légère jusqu’à des niveaux de CK extrêmes Diagnostic neuropédiatrique, tests moléculaires et génétiques


Anticorps spécifiques à la myosite et anticorps associés à la myosite
En raison de leur spécificité, ces anticorps orientent de manière significative vers le diagnostic si des symptômes semblables à la myosite apparaissent (faiblesse musculaire, augmentation de la CK). Cependant, les auto-anticorps ne peuvent être détectés que dans environ 50% des cas de polymyosite (PM) ou dermatomyosite (DM). Les anticorps de myosite s'excluent mutuellement, sauf Ac anti-Jo-1 et Ac anti-SSA. En général, ils persistent pendant l'évolution de la maladie ; par conséquent, les suivis ne sont pas utiles. Dans la polymyosite/sclérodermie, les anticorps suivants seront examinés : Jo-1, PL7, PL12, Mi-2, Ku, Pm-Scl et SCL70. Une enquête supplémentaire sur les anticorps contre le SRP, U1-RNP et SS-A est recommandée.

Anticorps contre Incidence PM/DM Associations cliniques
Jo-1, PL7, PL12 (t-RNA-synthetases) 20 -30 % Myosite, polysynovite, Alvéolite fibrineuse
Mi-2 (Helicase) 8 – 12 % Dermatomyosite (bon pronostic)
Ku (DNA-dependant protein kinase) 1 – 7 % LES / sclérodermie-myosite-syndrome de chevauchement
Pm-Scl (exonuclease-complex) 8 – 15 % Syndrome de sclérodermie-myosite-overlap
SRP 4 – 5 % Polymyosite aiguë ; souvent affection cardiaque
U1-RNP 12 – 16 % Syndrome de Sharp, myosite (ca. 30%)
SS-A   Syndrome de Sjoegren, myosite (ca. 25%)

 

Créatinine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
KREA Créatinine (Jaffé) >> Appendice
sérum 1 ml
à 6 ans 0.3 - 0.7
6 - 12 ans 0.5 - 1.0
Homme: dès 12 ans 0.69 - 1.21
mg/dl
PHO
KREAU Créatinine, urines
urines 10 ml
0.20 - 1.90
g/l
PHO
CKRKOF Créatinine clearance >> Appendice
d'après surface du corps de 1.73m²
urines 10 ml
5 - 7 jours 16 - 84
à 2 mois 13 - 117
à 4 mois 52 - 120
à 8 mois 20 - 175
à 1 an 33 - 141
à 6 ans 86 - 174
à 10 ans 96 - 176
à 18 ans 84 - 188
dès 18 ans 70 - 160
ml/min
GFR eDFG, formule MDRD version compléte (eGFR)
nécessite le dosage de l'albumine, de l'urée et de la créatinine
> 60.0
(normale ou diminué légère)
ml/min/ SC
CALC
KREAD Créatinine, liquide de dialyse
dialyse 1 ml
KREAP Créatinine, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
n. nachweisbar
g/l
PHO
Informations sur Titre Créatinine
Général La créatinine est produite dans le muscle à partir de la créatine et du phosphate de créatine, la quantité de créatinine et le taux de créatinine dans le sérum étant différents selon les individus (selon la masse musculaire, l’activité, l’âge). La créatinine est éliminée presque totalement par la filtration glomérulaire si la fonction rénale est normale.
Évaluation Taux élevé : insuffisance rénale (aiguë et chronique), diabète sucré, collagénose, glomérulopathies, réactions toxique et allergiques aux médicaments, hémolyse, protéinuries chaînes légères des Ig, affections rénovasculaires, kystes rénaux. Pré-éclampsie, hyperuricémie, exsiccose, fonte musculaire aiguë, causes post-rénales.
Taux abaissé : affections musculaires atrophiantes
Remarque: une concentration normale de créatinine n’exclut pas une fonction rénale limitée, car jusqu’à sa montée la filtration glomérulaire doit être réduit à >50%. Les troubles légers de la fonction rénale peuvent être reconnus par le dosage de la clearance créatinine ou de la cystatine C.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CLAPS Crosslaps, c-term. télopéptide (CTX)
plasma EDTA 1 ml
ou
sérum, congelé 1 ml

voir dossier

μg/l
ECL
Général beta-Crosslaps sont des produits de dégradation du télopeptide C-terminal (CTx) du collagène de type I dans le sérum. Ces produits sont libérés lors de la résorption de l'os due à une activité élevée des ostéoclastes. La présence d'un taux élevé est un signe d'une ostéoporose, surtout du type High-turnover. Sous thérapie antiresorptive la concentration des crosslaps s'abaisse.
Indication ostéoporose, suspicion d'activité accrue des ostéoclastes
Pré-analytiques En raison de la plus grande stabilité de l'analyte dans le plasma EDTA, nous le recommandons généralement comme matière première plutôt que comme sérum :
Stabilité sérum : Température ambiante : 6 heures / 2-8°C : 8 heures / -20°C : 3 mois
Stabilité EDTA Plasma : Température ambiante : 24 heures / 2-8°C : 8 jours / -20°C : 3 mois
Évaluation Une diminution significative des β-crosslaps sériques reflète le succès thérapeutique du traitement antirésorption. La diminution de β-crosslaps dans le sérum est plus significative que l'excrétion urinaire de télopeptides C-terminaux réticulés de déoxypyridinolines ou de pyridinolines de collagène de type I. Une diminution non significative des β-crosslaps sériques indique un traitement inefficace qui peut être dû à une non-observance, à un médicament inapproprié, etc.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
KRFI Cryofibrinogène
centrifuger à 37°C, transfert plasmatique dans une tube secondaire
plasma EDTA 2 ml
Général Le cryfibrinogène est un complexe non soluble à basse température composée de fibrinogène, de fibrine et de produits de dégradation de la fibrine. Les cryofibrinogénémies (tout comme les cryoglobulinémies) sont des pathologies multiorganiques d'origine vasculaire qui se manifestent par des lésions cutanées ou systémiques à prédominance acrale, des arthralgies, des myalgies, une glomérulonéphrite, une polyneuropathie et des troubles cardiaques et cérébraux qui sont provoqués par des albumines labiles au froid (cryoglobuline, cryofibrinogène), qui peuvent conduire, notamment dans le cas d’un exposition au froid, à une augmentation de la viscosité, une précipitation de l'albumine ou une gélification, une activation du complément, une activation de la coagulation et une détérioration de l'endothélium.
Évaluation Taux élevé : cryofibrinogénémie essentielle, carcinomes (poumons, estomac, pancréas, vésicule biliaire, colon), fibrosarcome, néoplasies hématopoïétiques et lymphatiques, infections inhibiteurs de l’ovulation, isoniacide, grossesse, collagénoses, cirrhose du foie

 

Cystatine C
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CYSC Cystatine C
sérum 1 ml
3 - 31 jours 0.85 - 2.32
à 18 mois 0.82 - 1.39
à 50 ans 0.62 - 1.08
dès 50 ans 0.68 - 1.20
mg/l
TURB
CYSGFR DFG, basé en cystatine C >> Appendice
nécessite le dosage de cystatine C sérique
à 999 ans 80 - 140
ml/min
CYSCU Cystatine C, urines
urines 10 ml
< 0.33
mg/l
NEPH
Informations sur Titre Cystatine C
Général La cystatine C est éliminée de la circulation quasiment exclusivement par filtration glomérulaire, puis réabsorbée au niveau tubulaire. La concentration sérique en cystatine C dépend donc du débit de filtration glomérulaire (DFG). L'insuffisance rénale entraîne une augmentation de la concentration sérique en cystatine C d'au moins dix fois. Les dysfonctionnements des tubules rénaux proximaux affectent l'absorption de la cystatine de l'ultrafiltrat glomérulaire. Comme la concentration sérique de cystatine C n'est pas affectée par les inflammations, les processus malins, la masse musculaire ou le sexe, elle s'ajuste avec l'âge au DFG. Ainsi, la cystatine C présente la sensibilité diagnostique la plus élevée pour indiquer un DFG réduit, même dans la zone aveugle de la créatinine.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
CYSTU Cystine, urines
urines 10 ml
< 1250 (pH 7.5)
μmol/l
HPLC
Indication calculs de cystine, cystinurie

 

Débit de filtration glomérulaire (DFG)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
MDRDK eDFG, formule MDRD (eGFR)
nécessite le dosage de créatinine en sérum
> 60
ml/min/1.73m2
GFR eDFG, formule MDRD version compléte (eGFR)
nécessite le dosage de l'albumine, de l'urée et de la créatinine
> 60.0
(normale ou diminué légère)
ml/min/ SC
CALC
CKDEPI eDFG, formule CKD-EPI (eGFR)
nécessite le dosage de créatinine sérique
> 60
ml/min/1,73m2
CYSCG DFG, basé en cystatine C >> Appendice
nécessite le dosage de cystatine C sérique
sérum 1 ml
    CYSC Cystatine C
3 - 31 jours 0.85 - 2.32
à 18 mois 0.82 - 1.39
à 50 ans 0.62 - 1.08
dès 50 ans 0.68 - 1.20
mg/l
TURB
    CAPGFR eGFR nach CAPA
> 60
ml/min/1.73m2
Informations sur Titre Débit de filtration glomérulaire (DFG)
Général eDF, formule MDRD
La valeur prédictive du MDRD (Modification of Diet in Renal Disease) varie en fonction du DFG et est acceptable pour les DFG jusque 60 ml/min/1,73 qm. Les DFG supérieurs 60 ml/min/1,73 qm ne sont pas précisés. Les recherches orientées vers d'autres traceurs endogènes de la filtration rénale sont recommandées, telle la DFG de cystatine C ou eDFG formule MDRD version complète (inclus albumine et urée, approprié au contrôle thérapeutique).

eDF, formule CKD-EPI
La valeur prédictive du formule CKD-EPI (Chronic Kidney Disease Epidemiology Collaboration) est plus précise que le MDRD pour les DFG au-delà de 60 ml/min/1,73 qm. Il est utile de préciser que les formules d'estimation du DFG ne restent qu'estimatives et n'ont pas été validées pour entants, âge > 75 ans, malnutrition, insuffisance rénale ou adaptations des posologies des médicaments. Dans ce cas, DFG entre 45 et 75 ml/min., le DFG de la cystatine C est recommandé.


 

Diaminooxidase
Spécimen Norme : Unité Méthode *
DAOK Diaminooxydase, taux dosé (DAO) >> Appendice
sérum 1 ml
< 3 IHT possible
3-10 IHT probable
> 10 IHT improbable
U/ml
EIA
Informations sur Titre Diaminooxidase
Général L'histamine est contenue dans de nombreux aliments subissant un processus de fermentation ou de maturation bactérienne, comme le vin ou le fromage. Les tomates, les noix, la choucroute, les épinards, le salami et le chocolat sont d'autres aliments contenant de l'histamine. L’histamine est métabolise par la diamine oxydase (DAO) qui est localisée surtout dans la muqueuse intestinale. En cas de carence ou d’inhibition de la DAO, l’organisme ne peut pas dégrader l’histamine assez rapidement.
Des symptômes d’intolérance à l’histamine apparaissent : dilation des vaisseaux, chute de la pression artérielle, arythmies, gonflement des paupières, urticaire, sécrétion de la muqueuse nasale, maux de tête, obstruction des voies respiratoires pouvant aller jusqu’à l’asthme bronchique, troubles digestifs pouvant aller jusqu'à la diarrhée.
Certaines substances, comme l’alcool ou des médicaments (acétylcystéine, ambroxol, aminophylline, amitriptyline, chloroquine, acide clavulanique, acide isonicotinique, métatmizol, métoclopramide, propafénone, vérapamil) inhibent l’activité de la DAO.

Les aliments et boissons les plus importants contenant de l'histamine :
Biossons alcoolisées   Histamin (µg/kg) Fromages Histamin (µg/kg)
bière sans salcool 15 - 40 fromage de montagne 10 – 1.200
bière 20 - 50 camembert 10 - 300
champagne - 670 fromage emmental 10 - 500
vin rouge 60 - 600 fromage à la crème 0
rouge (valeurs maximales) 3.800 fromage gouda 10 - 200
vin mousseux 15 - 80 fromage bleu d'autriche 10 - 80
vin blanc 10 - 120 parmesan 10 - 580
bière de blé 120 - 300 fromage blanc (fromage écrémé) 10 - 50
    romadur 10 – 100
Poissons/produits de la pêche   tilsit 10 - 60
poisson (fraîchement pêché) 0    
poisson (pourri) - 13.000 Saucisses/jambon (viande crue)  
aliments surgelés 0 - 5 saucisse cervelat 10 - 100
conserves (thon) 0 viande fraîche < 1
    salami 10 - 280
Vegetabels   jambon de westphalie 10 - 300
aubergine < 26    
avocado < 23 Vinegre  
sauerkraut 10 – 200 vinegre de vin rouge - 4000
spinch 30 - 60    
tomatoes (ketchup) < 22


D'autres aliments/boissons peuvent libérer de manière non spécifique de l'histamine (libérateurs d'histamine) : ananas, bananes, poires, fraises, framboises, kiwi, papaye, agrumes, légumineuses, noix, germes de blé.


 

Spécimen Norme Unité Méthode *
DIBU Dibucaïne, nombre de >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

PHO
Informations sur >> Appendice
Général En présence de cet anesthésique local l’activité de la cholinestérase (CHE) normale est plus fortement inhibée que les variantes atypiques de la cholinestérase. L’évaluation du pourcentage d'inhibition par la dibucaïne est effectuée avec et sans addition de dibucaïne. La cholinestérase atypique entraîne une forte diminution de la métabolisation de la succinylcholine (myorelaxant) et ainsi un effet prolongé.
On distingue trois groupes différents dans l’effet inhibitoire :
Effet inhibiteur > 70%: homozygote, dans les deux gènes pour la CHE normale, effet normal de la succinylcholine.
Effet inhibiteur 30 –70%: hétérozygote, un gène pour la CHE normale et un pour la CHE atypique, effet légèrement prolongé de la succinylcholine.
Effet inhibiteur < 30%: homozygote, dans deux gènes pour une variante atypique: prolongation nette de l’effet de la succinylcoline (plusieurs heures).
Évaluation Un taux bas, mais qui reste dans les valeurs normales peut faire penser à une résistance à la Dibucaïne (variante hétérocygotique). L'administration de dérivés du succinyl peut provoquer des longues apnées.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
DKK3E Dickkopf-3 Biomarqueur (DKK3)
urines congelées 10 ml
Général Dickkopf-3 (DKK3) was identified as a stress-induced, renal tubular epithelia–derived, secreted glycoprotein (molecular mass, 38 kDa) that induces tubulointerstitial fibrosis through its action on the canonical Wnt/b-catenin signaling pathway. Laboratory parameters for recording kidney function, such as creatinine or cystatin C in the blood (and the eGFR calculated from this), also reflect kidney function at the time of investigation, but do not indicate progression of a kidney disease. Urinary levels of DKK3 are independently associated with a significant decline in kidney function over 12 months, even in the absence of albuminuria. Compared with eGFR or albuminuria alone, assessment of urinary DKK3 significantly improves prediction of short-term loss of kidney function, regardless of the cause of kidney injury, and shows potential as a tool for monitoring CKD progression and assessing effects of interventions.
Indication Clinical indications are exclusion of progressive chronic renal damage in immunological and genetic primary renal diseases, arterial hypertension, diabetes mellitus, acute renal damage which may lead to chronic renal insufficiency, administration of kidney-damaging medications.
Évaluation The interpretation of the DKK3 results should always be done in context with the eGFR (Glomerular Filtration Rate). For DKK3 > 200 pg/ml crea there is a high probability of progressive chronic kidney damage.

pg/ml créa   Interpretation
< 200 There is no progression of a chronic kidney damage with high probability. In the presence of risk factors, e.g. longstanding Diabetes mellitus or hypertension, a follow-up investigation should be carried out every 6-12 months.
> 200 There is evidence with high probability of a progressive chronic kidney damage. The annual decrease in GFR correlates with the level of the DKK3 concentration in urine.
> 1000 The result is associated with an average annual GFR loss of 2.4% (95% confidence interval from -4.6% to -0.2% per year) compared to DKK3 levels below 200 pg/mg creatinine in urine.
> 4000 The result is associated with an average annual GFR loss of 7.6% (95% confidence interval from -10.9% to -4.2% per year) compared to DKK3 levels below 200 pg/mg creatinine in urine.
Mots clés DKK3

 

Elastase
Spécimen Norme : Unité Méthode *
PMNE Elastase granulocytaire, PMN-élastase (PMN) >> Appendice
plasma EDTA, congelé 1 ml
19 - 78
ng/ml
EIA
LELAEJ Elastase leucocytaire, ejaculation (PMN) >> Appendice
plasma séminal 1 ml
< 250
μg/l
PMNEST Elastase-PMN, selles (PMN) >> Appendice
selles 5 g
< 62
ng/ml selles

 

Elastase pancréatique 1
Spécimen Norme : Unité Méthode *
ELA1 Elastase pancréatique 1 >> Appendice
sérum 1 ml
< 3.50
ng/ml
BELA1S Elastase pancréatique 1 fécale >> Appendice
selles 5 g
< 100 insuf. pancréatique exocrine
100 - 200 insuf. légère à modérée
> 200 normale
μg/ml St. (1g ST.=1 ml St.)
EIA

 

Electrophorèse des protéines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
EL Electrophorèse des protéines (Capillarys)
sérum 1 ml
    ALBELK Albumine
55.8 - 66.1
%
KEL
    A1K globuline alpha-1
2.9 - 4.9
%
KEL
    A2K globuline alpha-2
7.1 - 11.8
%
KEL
    BETA1K globuline beta-1
4.7 - 7.2
%
KEL
    BETA2K globuline beta-2
3.2 - 6.5
%
KEL
    GAMK globuline gamma
11.1 - 18.8
%
KEL
Informations sur Titre Electrophorèse des protéines
Indication Diagnostic de la dysprotéinémie, diagnostic et contrôle des inflammations, tumeurs malignes, syndromes de perte de protéines, syndrome de déficience en anticorps, suspicion de gammapathie monoclonale, nutrition carencée en protéines.
Évaluation Des substances protéiques supplémentaires peuvent être détectées en plusieurs fractions et peuvent provoquer des pics:

 

Èvaluation :
Maladie Albumine alpha1-
Globuline
alpha2-
Globuline
beta-
Globuline
gamma-
Globuline
Infection aiguë diminué   augmenté    
Brûler diminué augmenté augmenté - augmenté
Infection chronique diminué - augmenté - augmenté
Carcinome diminué augmenté* augmenté - augmenté
Calomnier. lymphome diminué - augmenté - augmenté
Chron. aggr. hepat. diminué - augmenté -  
Cirrhose du foie diminué - - - augmenté
Occlusion du canal biliaire   - augmenté augmenté -
Syndrome néphrotique diminué augmenté augmenté augmenté -
Plasmozytome diminué M* M* M* M*
Grossesse diminué augmenté augmenté augmenté -
M* : M-gradient
alpha1-Globuline alpha2-Globuline beta-Globuline gamma-Globuline
alpha1-Lipoprotéine (HDL)
alpha1-Glycoprotéine
alpha1-Antitrypsine
alpha2-Macroglobuline
Haptoglobine
Prae-beta-Lipoprotéine
Transferrin
Immunoglobuline G,A,M,D,E

 

Enzyme de conversion de l'angiotensine (ECA)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
ACE Enzyme de conversion de l'angiotensine (ECA) >> Appendice
sérum 1 ml
à 1 mois < 70
à 18 ans 29 - 112
dès 18 ans 20 - 70
U/l
PHO
ACEL ECA (liquide céphalorachidien) >> Appendice
LCR 1 ml
< 2.0
mU/ml
Informations sur Titre Enzyme de conversion de l'angiotensine
Général L’ ECA est une enzyme importante du système rénine-aldostérone et du système kallicréine-bradykinine. L’effet de l’ECA réside dans la formation de l’angiotensine II vasoconstrictrice et augmentant la pression sanguine, de plus elle catalyse la décomposition de la bradykinine à effet vasodilateur. L’ ACE se trouve en partie liée dans la membrane des cellules de l’endothélium des capillaires pulmonaires et est émise dans le plasma dans le cas de certaines maladies pulmonaires granulomateuses.
Mots clés ACE

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
EPO Erythropoïétine (EPO)
sérum 1 ml
4.30 - 29.0
mIU/ml
LIA
Général L'érythropoïétine (EPO) est une hormone glycoprotéique principalement produite par des cellules spécialisées des reins chargées de la régulation de la production de globules rouges via leur sensibilité à l'oxygène. La libération de l'EPO augmente lorsque la concentration en oxygène est basse, p. ex. l'anémie (quantité insuffisante de globules rouges) entraîne une libération de l'EPO. L'EPO agit sur les cellules souches de la moelle osseuse pour augmenter la production de globules rouges.
Des taux élevés d'EPO peuvent indiquer la maladie de Vaquez, une maladie pulmonaire ou une maladie cardiaque cyanotique. Des taux inférieurs aux valeurs normales peuvent être observés en cas d'infection au VIH, d'insuffisance rénale chronique ou de cancers.
Indication suspicion d'anémie normocytaire non claire, d'hémoglobinopathie, d'insuffisance rénale, de taux basal avant traitement par l'EPO humaine recombinante, rare d'insuffisance respiratoire, de synthèse d'EPO paranéoplasique
Évaluation Taux élevé : carence systémique en O2 (anémie, insuffisance cardiaque, pulmonaire). Production d’érythropoiétine paranéoplasique: néphromégalie, cancer de l’ovaire, cancer des cellules hépatiques, fibromyome de l’utérus, adénome corticosurrénalien, hémangioblastome cérébelleux, 2ème et 3ème trimestre de la grossesse.
Taux abaissé : polycythémie (insuffisance rénale)
Remarque : fluctuations quotidiennes : maximum à minuit, minimum le matin.
Mots clés anémia, Vaquez

 

Facteur de nécrose tumorale (TNF)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
TNFA Facteur-alpha de nécrose tumorale (TNFA) >> Appendice
envoi sérum congelé
sérum, congelé 1 ml
< 8.10
pg/ml
CLIA
Informations sur Titre Facteur de nécrose tumorale (TNF)
Général Le facteur de nécrose tumorale (TNF de l'anglais « tumor necrosis factor », aussi appelé cachectine et formellement connu sous le nom de facteur de nécrose tumorale alpha) est une cytokine impliquée dans l'inflammation systémique. Elle appartient à un groupe de cytokines qui stimulent la réaction de la phase aiguë. Le TNF est principalement produit par les macrophages, mais également par de nombreux autres types de cellules, y compris les cellules lyphoïdes, mastocytes, cellules endothéliales, myocytes cardiaques, le tissu adipeux, les fibroblastes et le tissu neuronal. De grandes quantités de TNF sont libérées en réaction au lipopolysaccharide, à d'autres produits bactériens et à l'interleukine-1 (IL-1).
Le rôle principal du TNF est la régulation des cellules du système immunitaire. Le TNF est capable d'induire la mort cellulaire programmée (apoptose), l'inflammation et d'inhiber la tumorigenèse et la réplication virale. Un dérèglement de la production de TNF est impliqué dans divers troubles auto-immuns tels que l'arthrite rhumatoïde, la spondylarthrite ankylosante, les maladies inflammatoires de l'intestin, le psoriasis, l'hidradénite suppurative et l'asthme réfractaire.

 

Facteur rhumatoïde
Spécimen Norme : Unité Méthode *
RF Facteur rhumatoïde, quantitatif >> Appendice
sérum 1 ml
< 14.0
U/ml
TURB
RFA Facteur rhumatoïde, IgA
sérum 1 ml
négatif: < 14.0
limite: 14.0 - 20.0
IU/ml
EIA
RFG Facteur rhumatoïde, IgG
sérum 1 ml
négatif: < 28.0
limite: 28.0 - 40.0
IU/ml
EIA
RFM Facteur rhumatoïde, IgM
sérum 1 ml
négatif: < 3.5
limite: 3.5 - 5.0
IU/ml
EIA
Informations sur Titre Facteur rhumatoïde
Général Le facteur rhumatismal est un autoanticorps de type IgM contre la partie Fc de l’immunoglobuline G (IgG). La mise en évidence du facteur rhumatismal est très sensible mais peu spécifique pour diverses affections rhumatismales. Comme analyse supplé-mentaire il est recommandé d’ajouter le dosage des autoanticorps anti-CCP.
Isotypes: The presence of IgA RF was found to be associated with a rapid progressive course, RA activity, onset of extra-articular manifestations (especially systemic rheumatoid vasculitis), high IgM RF titres, circulating immune complexes, cryoglobulins, and C-reactive protein levels. There was no statistically significant difference in serum IgA levels between IgA RF seropositive and seronegative patients. The presence of IgA RF showed a positive correlation with the level of IgM RF.
IgM RF may precede the onset of RA by several years. A high titer of RF in non-RA individuals is associated with increased risk of developing RA. In the first 2 years of RA (early RA), serum levels of IgM, IgG and IgA RF do not correlate with disease activity. IgG and IgA RF in these years are prognostic of erosive joint disease. Like RF of the IgM isotype high concentrations of IgG RF seems to appear with patients suffering from more progressive erosions of joints.
In established RA, high titer serum IgM RF correlates with the presence of articular disease and nodules but not with systemic disease activity. The presence of either IgG or IgA RF in patients with long-standing RA may be a good prognostic indicator of systemic manifestations. IgG and IgM RF are associated with extra-articular RA including rheumatoid vasculitis and nodules. The presence of IgM RF containing immune complexes with bound complement (C1q) is also associated with extra-articular RA.
Évaluation Taux élevé : voir tableau; affections hépatiques chroniques, sarcoïdose, maladies pulmonaires interstitielles, EBV, hépatite B, tuberculose, syphilis, endocardite, malaria, personnes en bonne santé.

Maladie Occurrence (%)
Arthrite rhumatsimale 50 – 90
Lupus érythémateux systémique 15 – 35
Syndrome de Sjögren 75 – 95
Sclérodermie 20 – 30
Polymyosite/dermatomyosite 5 – 10
Cryoglobulinémie 40 – 100
Mixed connective tissue disease 50 – 60

 

Facteurs du complément
Spécimen Norme : Unité Méthode *
C1K Complément-C1q >> Appendice
sérum 1 ml
13.0 - 32.0
mg/dl
NEPH
C2K Complément-C2 >> Appendice
sérum 1 ml
80 - 120
%
RID
C3K Complément-C3 >> Appendice
sérum 1 ml
à 12 mois 80 - 150
à 18 ans 85 - 160
à 20 ans 82 - 160
à 30 ans 84 - 160
à 40 ans 90 - 170
dès 40 ans 90 - 170
mg/dl
TURB
C3KEJ Complément-C3, plasma séminal
plasma séminal 1 ml
- 0.7
mg/dl
C3DK Complément-C3d >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
6.3 - 10.9
U/ml
C3N C3, facteur néphrite >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

C3P Complément-C3 proactivateur
sérum 1 ml
17.0 - 42.0
mg/dl
C4K Complément-C4
sérum 1 ml
12 - 36
mg/dl
TURB
C5K Complément-C5
sérum 1 ml
80 - 120
%
C6K Complément-C6
sérum 1 ml
80 - 120
%
C7K Complément-C7
sérum 1 ml
80 - 120
%
C8K Complément-C8
sérum 1 ml
80 - 120
%
C9K Complément-C9
sérum 1 ml
80 - 120
%
CH50 Complément hémolytique total (CH50) >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
31.6 - 57.6
U/ml
FAH Facteur H du complément (CFH) >> Appendice
Détermination de l'antigène H du facteur du complément
sérum, congelé 1 ml
242 - 759
mg/l
RID
FAKI Facteur I du complément
Détermination de l'antigène I du facteur du complément
sérum, congelé 1 ml
39.0 - 100.0
mg/l
RID
Informations sur Titre Facteurs du complément
Général Les fonctions essentielles du système du complément sont leur participation à la défense des agents infectieux et à la prévention des maladies auto-immunes. A notre connaissance actuelle, le système du complément se compose d'environ 20 glycoprotéines sous forme inactive et de récepteurs sur les cellules sanguines. Comme pour le système de coagulation, le système du complément est activé par étapes (cascade) : la protéine inactive est transférée dans la protéine activée. Le mode d'activation par la voie classique commence par la liaison du C1q aux anticorps, qui doivent avoir réagi a priori avec un antigène spécifique sur la surface de l'érythrocyte.
La voie alternative commence par l'activation de C3 sans activer C1, C2 et C4. La liaison aux anticorps ne montre aucun effet sur la voie alternative, mais p.ex. endotoxines bactériennes ou poison cobra. Le résultat de l'activation complète est un complexe de lyse, qui conduit à la cytolyse, à la bactériolyse, à l'hémolyse et à l'hémolyse ou à la neutralisation du virus. Les causes courantes d'augmentation du complément sont les infections systémiques, les inflammations chroniques non infectieuses ainsi que les conditions physiologiques (p. ex. grossesse). L'hypocomplémentémie est un indicateur important pour le diagnostic des pathologies du complément.

 

Fer
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FE Fer >> Appendice
sérum 1 ml
Homme: 65 - 175
Femme: 50 - 170
F: 50 - 170
H: 65 - 175
pas de plage
de référence
sans sexe
50 - 175
μg/dl
PHO
FEH Fer, cheveux
cheveux 250 mg
7.7 - 15.0
μg/g
IPMS
FEVB Fer, sang complet
sang hépariné 1 ml
320 - 600
mg/l
AAS
FELE Fer, ponction hépatique
La biopsie (ca. 2 cm) doit être conservée dans un récipient stérile sans conservateurs ni chlorure de sodium
autre matériel
600 - 900
μg/g TG
FEST Fer, selles
selles 5 g
33000 - 253000
μg/kg
IPMS
HEPCI Hepcidine >> Appendice
sérum 1 ml
1.4 - 43.2
ng/ml
LCMS
Informations sur Titre Fer
Général Le fer à trois valences absorbé avec la nourriture (Felll) est réduit par le suc gastrique en fer à deux valences (Fell); l’absorption est ainsi favorisée. Selon les besoins 10 à 15% de la quantité de fer contenue dans l’alimentation sont absorbés par les cellules de la muqueuse du duodénum et de l’iléon supérieur (besoin quotidien environ 10-30mg). La transferrine transporte le fer dans le plasma dans les organes ou les tissus . Seule une petite partie du fer circulant dans le plasma est liée à l’haptoglobine et l’hémopexine, en tant que fer de l’hémoglobine extraérythrocytaire. Normalement un tiers des sites de fixation du fer de la transferrine est saturé en fer. Le stockage intracellulaire du fer dans les hépatocytes, dans le système macrophage monocyte de la moelle osseuse et de la rate est réversible par l’intermédiaire de la ferritine et irréversible par l’intermédiane de l’hémosidérine. Besoin accru pendant la grossesse et la lactation.

 

Ferritine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FERRI Ferritine >> Appendice
sérum 1 ml
à 3 jours 149.0 - 1351
à 30 jours 33.0 - 835
à 1 an 12.0 - 327
à 3 ans 6.0 - 67
à 6 ans 4.0 - 67
Femme: à 13 ans 7.0 - 84
Homme: à 13 ans 14.0 - 124
Femme: à 17 ans 13.0 - 68
Homme: à 19 ans 14.0 - 152
Femme: dès 17 ans 10.0 - 291
Homme: dès 19 ans 22.0 - 322
μg/l
CLIA

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
FETUI Fétuine (glycoprotéine alpha-2-HS) (AHGS)
sérum, congelé 1 ml
0.2 - 0.77
g/l
EIA
Général La glycoprotéine Alpha2-HS (AHGS, Fetuin-A, alpha-Heremans-Schmid-Glykoprotéine), une glycoprotéine présente dans le sérum, est synthétisée par les hépatocytes. La molécule AHSG se compose de deux chaînes polypeptidiques, qui sont toutes deux clivées à partir d'une protéine codée à partir d'un seul ARNm. Elle est impliquée dans plusieurs fonctions, telles que l'endocytose, le développement du cerveau et la formation du tissu osseux. La protéine est communément présente dans la plaque corticale du cortex cérébral immature et de la matrice hémopoïétique de la moelle osseuse, et il a donc été postulé qu'elle participe au développement des tissus. La fétuine-A est plus abondante dans le sang fœtal que dans le sang adulte. Il forme des complexes solubles avec le calcium et le phosphate et est donc un porteur de phosphate de calcium autrement insoluble. La fétuine-A est donc un puissant inhibiteur de la calcification pathologique. AHSG est codé par le gène AHSG. Le taux d'AHSG circulant est donc influencé par le polymorphisme génétique et attribuable à la variation héréditaire des taux sériques d'AHSG et de phosphate, ce qui peut affecter le développement du squelette et les troubles chroniques tels que la calcification vasculaire.
De faibles taux de Fetuin-A sont probablement associés à une morbidité cardiovasculaire plus élevée chez les patients atteints d'insuffisance rénale sous dialyse à long terme ainsi qu'à une cirrhose hépatique ou un carcinome hépatique. De plus, la fétuine-A inhibe l'activité de la thyrosinkinase du récepteur de l'insuline. La fétuine-A joue également un rôle dans la régulation du métabolisme postprandial du glucose, la sensibilité à l'insuline, la prise de poids et le dépôt de graisse. Possible, il sera un nouveau médicament pour le traitement du diabète de type II, adipositas et d'autres situations insulinorésistantes. En général, la fétuine-A peut être utilisée comme marqueur de risque, indépendamment du diabète de type II, en se concentrant sur les maladies cardiovasculaires chez les personnes âgées.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
FGF Fibroblast Growth Factor 23 (FGF 23)
plasma EDTA, congelé 1 ml
26 - 110
kRU/l
EIA
Mots clés FGF

 

Fibronectine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FIBN Fibronectine >> Appendice
sang citraté 0,5 ml
20.0 - 40.0
mg/dl
FIALP Indice Fibronectin/Albumin, ponction
calculé
Informations sur Titre Fibronectine
Général La fibronectine (globuline insoluble au froid, protéine de surface cellulaire, protéine oposonique, antigène de surface fibroblaste) est une glycoprotéine polymoléculaire dimère (400.000). La part principale de la fibronectine plasmatique semble être issue des cellules endothéliales et des hépatocytes, mais on en trouve aussi dans les thrombocytes (plaquettes), à la surface des cellules du mésenchyme ainsi que dans les liquides extracellulaires: plasma, liquide céphalo-rachidien, liquide amniotique, plasma séminal, synovie.
Activités biologiques : organisation du squelette cellulaire, caractéristiques de l’hémoagglutination, inhibition de contact dans l’agglomération cellulaire, migration cellulaire/chimiotaxie, hémostase par adhésion entre les plaquettes et les surfaces recouvertes de collagène. La fibronectine joue un rôle important dans la clearance du système réticuloendothélial en raison de son activité à l’opsonine (transmission de la phagocytose). Une déficience de fibronectine amoindrit l’élimination d’endotoxine.
Évaluation Taux élevé : >100 mg/l dans l’ascite signale un processus malin avec une sensibilité de 90% et une spécificité de 82%.
Remarque : voir liquide d’ascite

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
FRUSA Fructosamine
sérum 1 ml
< 285
μmol/l
PHO
Général Les fructosamines permettent d’évaluer la concentration de sucre dans le sang des dernières semaines (1- 3). Le dosage de la fructosamine est, comme le dosage HbA1, une méthode permettant de contrôler rétrospectivement le métabolisme glucidique. Mais son rôle est discuté car une augmentation de la concentration peut être due à de nombreuses causes: infections en phase aiguë, hyperthyroïdie, oedème, grossesse, exsiccose, hyperbilirubinémie, hémolyse.

 

Fructose
Spécimen Norme : Unité Méthode *
FRU Fructose
sang NaF 1 ml
1.0 - 6.0
mg/dl
FRUU Fructose, urines
urines 10 ml
FRUEJ Fructose, plasma séminal >> Appendice
utiliser uniquement un tube sodium fluore (NaF)
plasma séminal 1 ml
1200 - 4500
μg/ml
Informations sur Titre Fructose
Général Le fructose est une source alimentaire importante de glucides. L'apport quotidien de fructose chez les adultes est d'environ 100 g. En raison de ses propriétés métaboliques uniques, le fructose favorise les changements métaboliques indésirables, y compris l'intolérance au glucose, l'hyperlipidémie et l'hyperuricémie. Une consommation accrue en fructose a été associée à une rétinopathie, à une néphropathie, une hyperuricémie, à une hyperlactatémie, à la résistance à l'insuline. De plus, à la lumière de la fructosylation non enzymatique des protéines, de la voie polyol et du stress carbonyle, le fructose joue un rôle important dans la pathogenèse des complications du diabète.

 

Galactose
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GAL Galactose
sang NaF 1 ml
Erwachsene:
< 4.3
Neugeborene:
< 10
mg/dl
PHO
GALU Galactose, urines
urines 10 ml
< 10.0
mg/24h
PHO

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GGT Gamma GT, GGT
sérum 1 ml
à 1 jour < 171.0
à 5 jours < 210.0
à 6 mois < 231.0
à 1 an < 39.0
à 3 ans < 20.0
à 6 ans < 26.0
à 12 ans < 19.0
Homme: à 17 ans < 51.5
Femme: dès 12 ans < 38.0
Homme: dès 17 ans < 60.0
U/l
PHO
Général La gamma-GT est l’enzyme clé du cycle du glutamate gamma, qui règle l’absorption cellulaire des acides aminés issus des liquides organiques. Elle se trouve surtout dans les membranes cellulaires tissulaires qui possèdent une capacité sécrétoire ou absorbante, par exemple sur les épithéliums des voies biliaires, sur la membrane de la bordure en brosse du tubule rénal proximal et des cellules de l’intestin grêle et les canaux du pancréas. Une augmentation de la gamma GT dans le plasma est conditionnée par le foie pour l’essentiel, c’est pourquoi elle est un des indicateur les plus sensibles d’une affection biliaire (sensibilité diagnostique 95%). La gamma GT est l’enzyme dont la plus fréquemment augmentée isolément dans les affections hépatiques et biliaires.
Évaluation Taux élevé : hépatite, cirrhose virale, toxique, stéatose du foie, tumeurs hépatiques et métastases hépatiques, cholestase, alcoolisme, prise de médicaments (en cas d’induction sous traitement, montée atteignant en général le double de la norme supérieure de référence), pancréatite, cancer du pancréas.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GAST Gastrine
Envoi congelé
sérum, congelé 1 ml
13 - 115
ng/l
LIA
Général La gastrine est une hormone polypeptide existant dans la muqueuse de l’antre, du duodénum et du jejunum. La libération de l’hormone est induite par l’absorption de nourriture. L’effet principal de la gastrine est de stimuler les cellules pariétales de l’estomac dans la production d’acide, en partie directement mais surtout indirectement par stimulation de la libération d’histamine à partir des cellules du corps et du fundus de l’estomac. Après acidification du bol alimentaire, la libération de la gastrine est bloquée par la présence d’acide chlorhydrique dans l’antrum.
Indication Suspicion de syndrome de Zollinger-Ellison, gastrinome (ulcère peptique), réapparition d'ulcères après résection de l'estomac.
Pré-analytiques Le sérum doit être congelé immédiatement après le prélèvement. Stabilité de l'échantillon après séparation des cellules: à température ambiante: non accepté; réfrigéré 4 heures; congelé : 1 mois.
Évaluation Taux élevé : syndrome de Zollinger-Ellison (ulcère duodénal, gastrite hyperacide et tumeur des îlots pancréatiques, test de confirmation, test à la sécrétine), gastrite atrophique chronique, après vagotomie, sténose du duodenum, néoplasie multiple endocrinale (MEN I); thérapie à l’inhibiteur de pompe à protons

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GLUKA Glucagon
Prélever et envoi, voir condition préanalytiques
plasma EDTA, congelé 1 ml
< 209
pg/ml
RIA
Général Le glucagon est une hormone hyperglycémiante (qui provoque une augmentation de la quantité de glucose dans le sang) sécrétée par les cellules alpha des îlots de Langerhans du pancréas, et qui agit principalement sur le foie en provoquant une glycogénolyse. Il possède des propriétés antagonistes de l'insuline, qui est hypoglycémiante. La demi-vie du glucagon est de 3à6 minutes. La majeure partie du pool circulant est détruite par les hépatocytes, le reste par les cellules tubulaires rénales.
Pathologies du glucagon :
Glucagonome, prolifération tumorale, généralement maligne, qui intéresse les cellules α des îlots de Langerhans , ca 1 % de l’ensemble des tumeurs endocrines de l’axe gastro-entéro-hépatique avec une moyenne d’âge de diagnostic à 65 ans.
Néoplasie endocrinienne multiple de type 1
(NEM1), syndrome génétique à transmission autosomique dominante, caractérisé principalement par l’atteinte des parathyroïdes, du tractus gastro-entéropancréatique et de l’antéhypophyse.
Pré-analytiques 1. A cause de la demi-vie très courte du VIP / Glucagon, prélever le sang EDTA et remplir complètement le flacon d'Aprotinin spécial (= contient un stabilisateur de trasylol) avec 4 ml de sang EDTA. Des flacons spéciaux avec de l'aprotinine (= stabilisateur de trasylol) peuvent être demandés.
2. Mélanger doucement mais bien mélanger le flacon spécial et centrifuger immédiatement
3. Après centrifugation, remplissez le plasma EDTA stabilisé par l'aprotinine dans un deuxième flacon neutre (sans aprotinine ou tout autre agent de conservation) et étiquettez-le avec "EDTA plasma trasylol" ou "Aprotinine" et congéler-le immédiatement.
4. Gardez le plasma congelé au moins 12 heures avant l'expédition avec un courrier et envoyez-le sur de carboglace.
Conditions inacceptables: spécimen hémolysé ou non congelé.
Stabilité après séparation des cellules: ambiante ou réfrigérée: inacceptable; congelé: 3 mois
Évaluation Taux élevé : glucagonome (malin 60%); l’insuline est aussi élevée.
Mots clés endocrin, Glucagonom, Langerhans, NEM1

 

Glucose
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GLU Glucose, à jeûn
utiliser uniquement un tube sodium fluore (NaF)
sérum 1 ml
Enceinte: 60 - 92
60 - 115
Pas des valeurs
de référence
possible, SVP
consultez le
laboratoire si
nécessaire
pas de plage
de référence
sans l'âge
et le sexe
mg/dl
PHO
GLUP Glucose, post-prandiale
utiliser uniquement un tube sodium fluore (NaF)
sérum 1 ml
Enceinte: < 200
60 - 160
mg/dl
PHO
GLUN Glucose à jeûn, plasma fluoré
sang NaF 1 ml
Enceinte: 60 - 92
60 - 100
mg/dl
PHO
GLUNP Glucose, NAF, post-prandiale, plasma fluoré
sang NaF 1 ml
Enceinte: < 200
60 - 160
mg/dl
GLUK Glucose, capillaire, à jeûn
sang capillaire
Enceinte: 60 - 92
60 - 100
mg/dl
PHO
GLUD Glucose, dialyse
dialyse 0,5 ml

voir dossier

GLP Glucose, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
50 - 105
mg/dl
GLUF Glucose, fluide amniotique
liquide amniotique 0,5 ml
45 - 76
mg/dl
Informations sur Titre Glucose
Général Le glucose a pour fonction de procurer de l’énergie à l’organisme. Il est absorbé avec la nourriture à partir des réserves de glycogène ou synthétisé par gluconéogenèse. Le dosage sert tout d’abord à interpréter le métabolisme: normoglycémie, hypoglycémie, hyperglycémie.
Évaluation Taux élevé : diabète type I et II Diabète secondaire, affections pancréatiques, hémochromatose, mucoviscidose, hypercorticisme, phéochromocytome, acromégalie, syndrome de Conn; médicaments, grossesse.
Taux abaissé : surdosage d’antidiabétiques, hépatopathies, éthylisme, insuffisance rénale, anorexie, insuffisance corticosurrénale, insuffisance de l’antéhypophyse, hypothyroïdie, insulinome, tumeurs avec production d’IGF, Dumping syndrom; déficiences enzymatiques.
Remarque : selon le type de prélèvement (sérum, sang capillaire, sang artériel, sang NaF) les normes diffèrent. L’analyse de sang complet sans additif NaF ne convient pas au dosage du glucose car la glycolyse qui se poursuit dans les érythrocytes peut générer des taux de glucose trop bas (ceci vaut aussi pour les échantillons en tubules contenant un gel de séparation). Le diagnostic d’un diabète sucré peut s’effectuer par le dosage du glucose à jeûn ou par le test de tolérance au glucose (s’y référer).

 

Glutamat-Oxalat-Transaminase (ASAT)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GOT GOT (ASAT, AST) >> Appendice
Aspartate aminotransférase
sérum 1 ml
à 30 jours < 105
à 365 jours < 92
à 5 ans < 55
Homme: dès 5 ans 10 - 50
U/l
PHO
Informations sur Titre Glutamat-Oxalat-Transaminase (ASAT)
Général Aspartate aminotransaminase (ASAT, serum glutamic oxaloacetic transaminase, sGOT) is similar to ALAT (GPT) in that it is another enzyme associated with liver parenchymal cells. It is raised in acute liver damage, but is also present in red blood cells, and cardiac and skeletal muscle and is therefore not specific to the liver. The difference is that ALAT is found predominantly in the liver, with clinically negligible quantities found in the kidneys, heart, and skeletal muscle, while ASAT is found in the liver, heart (cardiac muscle), skeletal muscle, kidneys, brain, and red blood cells. ASAT may be elevated also in diseases affecting other organs, such as myocardial infarction, acute pancreatitis, acute hemolytic anemia, severe burns, acute renal disease, musculoskeletal diseases, and trauma.
ASAT was defined as a biochemical marker for the diagnosis of acute myocardial infarction. However, the use of ASAT for such a diagnosis is now redundant and has been superseded by the cardiac troponins. ASAT is commonly measured clinically as a part of diagnostic liver function tests, to determine liver health.

 

Glutamat-Pyruvat-Transaminase (ALAT) (GPT)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GPT ALAT (ALT, GPT) >> Appendice
Alanine aminotransférase
sérum 1 ml
Femme: dès jours < 52
à 1 an < 44
Homme: dès 1 an 10 - 50
U/l
PHO
MGPT Macro GPT >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier


 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GLDH Glutamate DH
sérum 1 ml
à 32 jours < 10.0
1 - 7 mois < 7.0
7 - 13 mois < 6.0
1 - 2 ans < 5.0
2 - 4 ans < 4.0
4 - 17 ans < 5.0
Homme: dès 17 ans < 7.0
Femme: dès 17 ans < 5.0
U/l
PHO
Général La GLDH est une enzyme mitochondriale se trouvant principalement dans le foie. Les augmentations du taux sont caractéristiques des maladies hépatiques. t½: 18 heures.
Évaluation Taux élevé : hépatite, cancer du foie, métastases du foie, ictère rétentionnel, atteinte toxique du foie, rétention hépatique, cirrhose, stéatose.
Remarque : l’hémolyse donne des fausses valeurs élevées. En raison d’une faible sensibilité (47%) le dosage n’est pas approprié pour servir de test de détection des affections hépatiques.

 

Glutathion S Transférase
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GST Glutathione S transférase >> Appendice
sang EDTA 5-10 ml

voir dossier

%
GC
GST1 Glutathione S transférase T1
consentement signé nécessaire !
sang EDTA 2,7 ml

voir dossier

GSTM1 Glutathione S transférase M1
consentement signé nécessaire !
sang EDTA 2,7 ml

voir dossier

PCR
GSTM3 Glutathione S transférase M3
consentement signé nécessaire !
sang EDTA 2,7 ml

voir dossier

PCR
GSTP1 Glutathione S transférase P1
consentement signé nécessaire !
sang EDTA 2,7 ml

voir dossier

PCR
GSTT1 Glutathione S transférase T1
consentement signé nécessaire !
sang EDTA 2,7 ml

voir dossier

PCR
Informations sur Titre Glutathion S Transférase
Général La glutathion-S-Transférase est divisée en cinq isoenzymes et possède un centre catalytique avec un site de liaison pour le glutathion. La fonction de la Glutathion-S-Transférase est le couplage du glutathion avec de nombreuses substances telles que les antibiotiques, les pesticides, les insecticides, les carcinogènes et d'autres médicaments, qui sont transformés dans le corps. En raison de la conjugaison, le substrat est soluble dans l'eau et peut être directement sécrété par la bile ou les reins. Le système Glutathione-S-Transférase représente l'un des systèmes de protection les plus importants contre les peroxydes et les réactifs endommageant les cellules.

 

Glutathione
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GSPO Glutathione peroxidase >> Appendice
sang EDTA 2,7 ml
27.5 - 73.6
U/g Hb
GSH Glutathion profile >> Appendice
sang CPDA 2,7 ml
HPLC
    GSHT Glutathione, total >> Appendice
760 - 1200
μmol/l
    GSHR Glutathione, reduit >> Appendice
670 - 970
μmol/l
    GSHQ Glutathione, indice reduit/total
> 81
%
Informations sur Titre Glutathione
Général Le glutathion est un tripeptide, qui se compose de trois acides aminés : la glutamine, la cystéine et la glycine. Le glutathion a d'abord été décrit comme une partie de la levure. Le glutathion est l'un des antioxydants les plus importants dans les cellules. Il est formé dans le foie. Sa quantité dépend de l'apport en cystéine provenant des aliments. Le glutathion est présent dans presque toutes les cellules à forte concentration, le glutathion actif et réduit étant en équilibre avec le disulfure de glutathion. Le glutathion est utilisé pour de nombreux processus du métabolisme. Il protège les structures des protéines et aide à transporter les acides aminés à travers les membranes cellulaires.
Le glutathion joue un rôle particulièrement important dans le système de défense anti-oxydant. Il est actif avec l'enzyme contenant du sélénium - glutathion-peroxydase. Le glutathion peut détoxifier les radicaux libres et traiter les vitamines C et E oxydées. La forme active et réduite du glutathion est relativement instable et est rapidement métabolisée, surtout en cas de stress oxydatif. Le glutathion est également important pour le système immunitaire, en particulier dans la lymphopoïèse. Elle contribue à la formation de leucotriènes (substances médiatrices), contrôlant la fonction leucocytaire dans les troubles inflammatoires et autres réactions immunitaires. Le glutathion soutient les processus de détoxification du foie des produits chimiques et des substances toxiques, par exemple le cadmium. Le glutathion est impliqué dans la réparation des dommages DNS. La capacité anti-oxydante du système redox du glutathion est calculée sur un rapport entre le glutathion réduit et le glutathion total. Voir aussi Statut d'oxydation

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HAPTO Haptoglobine
sérum 1 ml
40.0 - 240
mg/dl
TURB
Général L’haptoglobine fait partie des protéines de phase aiguë. Elle transporte l’hémoglobine libre intravasculaire sous forme de complexe hémoglobine-haptoglobine dans le système réticulo-endothélial. Etant donné que la demi-vie du complexe n’est que de 8 min, la concentration d’haptoglobine baisse rapidement en cas d’hémolyse intravasculaire.
L'haptoglobine est le marqueur le plus sensible des hémolyses intravasculaires. Lorsque la capacité de transport de l’haptoglobine est dépassée, par exemple en cas de forte hémolyse, le dosage de l’hémopexine ou de l’hémoglobine libre permet d’évaluer l’ampleur de l’hémolyse (le dosage de l’haptoglobine donne des taux bas qui souvent ne sont pas mesurables).
Indication Diagnostic et estimation du cours des hémolyses.
Évaluation Taux abaissé : hémolyses: anémies hémolytiques acquises et congénitales, anticorps chaud et froid, médicaments, transfusions, métaux lourds ou oxydants, hémoglobinurie de marche, microangiopathies, coagulation intravasculaire disséminée (CIVD), syndrome hémolytique urémique, hémoglobinurie paroxystique nocturne (HPN), acanthocytose dans les hépatopathies; après remplacement de valve cardiaque; troubles de la synthèse : maladies aiguës et chroniques du foie, syndrome de malabsorption, diminution ou carence congénitale d’haptoglobine.
Taux élevé : inflammations en phase aiguë, nécroses tissulaires aiguës, tumeurs malignes, cholestase intra- et extra-hépatique, m. de Hodgkin, syndrome néphrotique, arthrite rhumatismale, anémie suite à une carence en fer, plasmocytome, amyloïdose.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HBHPST Hb+Hb-Haptoglobine complex (test immunologique)
test immunologique, stockage et envoi congelé
selles 5 g
à 2.00
μg/g St.
EIA
Général La preuve chimique de la présence de sang dans les selles est un dépistage reconnu pour le diagnostic précoce des tumeurs intestinales bénignes ou malignes ou des polypes. Le test de combinaison immunologique prouve la présence de l'hémoglobine humaine et le complexe d'haptoglobine de l'hémoglobine dans les selles. La présence de sang occulte dans les selles permet de détecter précocément avec plus de spécificité et de sensibilité, le carcinome colorectal au stade initial, mais aussi les polypes du côlon et du rectum que les tests chimiques conventionnels. Le dépistage des tumeurs colorectales permettent l’ablation chirurgicale avant l’apparition des métastases. Bien que tous les carcinomes coliques peuvent être découverts par la coloscopie, les petites tumeurs ou polypes défient le contrôle de la découverte par un diagnostic bioptique.
Un autre avantage de la méthode immunologique réside dans la reconnaissance des molécules d'hémoglobine déjà digérées par la flore intestinale. Ainsi, la performance du test est indépendante de l'alimentation.
Indication Suspicion de saignement intestinal
Pré-analytiques 2-5 g de selles peuvent être conservés 24h à 4°C, au delà, le prélèvement doit être congelé dans de la carboglace (-20°C)
Évaluation Négatif : Aucune indication de saignement dans l'iléon, le côlon ou le rectum. Le diagnostic des carcinomes colorectaux ou des polypes est plus efficace sur plus d'investigations. La sensibilité de l'analyse sera de 95% avec deux contrôles recommandés par an.
Borderline : Pour une exclusion certaine d'un saignement intestinal, nous recommandons un second test de selles ou une coloscopie.
Positif : Suspicion de saignement de l'iléon, du côlon ou du rectum

 

HbA1
Spécimen Norme : Unité Méthode *
HBA1C HbA1c >> Appendice
sang EDTA 1 ml
< 5.7
(selon DDG 2013)
%
HPLC
HBA1CM HbA1c (IFCC)
calculé
< 39
mmol/molHb
CALC

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HP Hémopexine
sérum 1 ml
50.0 - 115
mg/dl
NEPH
Général Comme l’haptoglobine, l’hémopexine est produite dans le foie. Dans l’hémolyse physiologique l’hémoglobine libérée en petites quantités est liée à l’haptoglobine, devenue un complexe d’hémoglobine et d’haptoglobine elle passe dans le système réticulo-endothélial. Dans le cas d’une hémolyse grave la capacité de fixation de l’hémoglobine peut être dépassée et l’hémoglobine libre apparaît dans le plasma. Les dérivés de l’hématine contenant du fer à trois valences sont fixés avec une grande affinité à l’hémopexine. L’hémopexine assume le transport de l’hématine dans le système réticulo-enthélial, tandis que la concentration mesurable de l’hémopexine dans le sérum baisse.
Indication Évaluation de l'hémolyse intravasale, si les valeurs de l'haptoglobine ne sont plus mesurables.
Évaluation Taux abaissé : hémolyses, maladies hépatiques chroniques, porphyrie cutanée tardive, syndrome de malabsorption.
Taux élevé : les taux élevés d’hémopexine sont rares et sans signification pour le diagnostic. Mélanomes à croissance rapide.
Remarque : les nouveau-nés ont 20% de la concentration d’hémopexine des adultes. La concentration d’hémopexine n’est pas un critère d’évaluation de la réaction hémolytique dans la période néo-natale.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HAEMU Hémosidérine, urines
slide

voir dossier

MIC
Général L’hémosidérine est éliminée de façon accrue lors de troubles du métabolisme du fer avec stockage accru de fer.

Hemosiderin is an iron-storage complex. It is always found within cells (as opposed to circulating in blood) and appears to be a complex of ferritin, denatured ferritin and other material. The iron within deposits of hemosiderin is very poorly available to supply iron when needed. Several disease processes result in deposition of larger amounts of hemosiderin in tissues; although these deposits often cause no symptoms, they can lead to organ damage. Hemosiderin is most commonly found in macrophages and is especially abundant in situations following hemorrhage, suggesting that its formation may be related to phagocytosis of red blood cells and hemoglobin.

Indication Diagnostic des troubles de l'hypersidéremie
Pré-analytiques Pour l'examen, un sédiment urinaire en bon état avec suffisamment de matériel cellulaire est nécessaire car l'hémosidérine pigmentée contenant du fer se trouve dans les moulages et les cellules épithéliales. La stabilité des échantillons d'urine est de 24 heures. Si l'échantillon d'urine ne peut pas être examiné dans les 24 heures, les échantillons suivants doivent être préparés :


Option 1 : Protocole pour les préparations à partir de sédiments urinaires : Veuillez préparer 2 lames comme suit :
• Prélever un minimum de 10 ml d'urine fraîche du milieu du courant à température ambiante
• Centrifuger l'urine le même jour pendant 10 minutes à 400 x g
• Jeter le surnageant et remettre doucement en suspension le sédiment dans un peu de liquide restant
• Distribuer 50 μl de sédiments au milieu de la lame et étaler la goutte circulairement avec la pointe de la pipette (diamètre 2-4 cm).
• Attendez que tout le liquide ait séché (il est recommandé d'attendre 24 heures pour éviter que les cellules ne se lavent et ne se séparent de la lame en raison d'une fixation prématurée)
• Placer dans du méthanol pendant 3 minutes (par exemple un récipient en plastique rempli de méthanol)
• Laissez sécher la lame fixée
• Envoyer les lames au laboratoire
Notez sur le formulaire de demande que les lames sont déjà fixées (par exemple sous "autre matériel” : lames fixées, ou comme renseignement clinique dans les transmissions électroniques)

Option 2
:
Protocole pour la préparation de cytospin (si disponible, exige une centrifugeuse spéciale de cytospin) : Veuillez préparer 2 préparations de cytospin comme suit :
• Prélever un minimum de 10 ml d'urine fraîche du milieu du courant à température ambiante
• Pipeter 500 - 700μl d'urine dans la chambre cytospin le même jour
• Centrifuger pendant 3 minutes à 320 x g
• Jeter le surnageant
• Centrifuger pendant 1 minute supplémentaire à 320 x g
• Laisser sécher les lames jusqu'à ce que tout le liquide ait séché
• Placer dans du méthanol pendant 5 minutes (par exemple un récipient en plastique rempli de méthanol)
• Laissez sécher la lame fixée
• Envoyer les lames au laboratoire
Notez sur le formulaire de demande que les lames sont déjà fixées (par exemple sous "autre matériel" : lames fixées, ou comme renseignement clinique dans les transmissions électroniques) Stocker et expédier à température ambiante

Évaluation L'hémosidérine peut se déposer dans les maladies associées à la surcharge en fer, comme la perte de sang chronique avec des transfusions sanguines fréquentes, comme la drépanocytose et la thalassémie ainsi que l'hémochromatose, l'anémie hémolytique, l'hémoglobinurie paroxystique nocturne (HPN).

 

Histamine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
HISTA Histamine >> Appendice
prélèvement : plasma d'EDTA congelé
plasma EDTA, congelé 1 ml
< 9.0
nmol/l
EIA
HISTUK Histamine, urines / g créa >> Appendice
prélèvement : urines congelés
urines 10 ml
    HISTAU Histamine, urines, taux dosé
45 - 504
nmol/l
EIA
    HISTAK Histamine, urines / g créa, taux calculé
8 - 53
μg/g créa
RECH
MHITK Méthylhistamine, urines >> Appendice
prélèvement : urine collectée 12 heures, acidifiée (pH 3)
informations obligatoires : poids et taille du patient
le résultat est basé sur une surface corporelle de 1,73 qm
urines 10 ml
    MHISTK Méthylhistamine, urines / g créa, taux calculé >> Appendice
< 6.5
μg/mmol créa
MHISTQ Indice Méthylhistamine/Histamine
calculé
3.0-10.0
MIESUK Acide méthyl-imidazole acétique, urines / g créa (MIAA) >> Appendice
métabolite de l'histamine
urines 10 ml
    MIESU Acide méthyl-imidazole acétique, urines, taux dosé (MIAA)

voir dossier

    MIESK Acide méthyl-imidazole acétique, urines / g créa, taux calculé (MIAA)
0.5 - 3.0
mg/g créa
Informations sur Titre Histamine
Général L’histamine est une amine biogène principalement stockée par les granulocytes basophiles et les mastocytes. En cas de réactions allergiques, elle peut être très rapidement libérée et provoquer les symptômes suivants: vasodilatation, hypotonie, arythmies, urticaire, sécrétions nasales, céphalées, obstruction des voies respiratoires, diarrhée. L’histamine est rapidement métabolisée en méthylhistamine par l’organisme.
Évaluation Taux élevé : réactions allergiques, mastocytoses, neurodermites, absorption d’aliments contenant des histamines (fromage, salami, jambon, choucroute, vin rouge, bière, chocolat, noix, tomates).
Remarque : Pour déterminer une intolérance à l’histamine, il est recommandé d’effectuer une analyse de la diamine oxydase ou DAO (voir DAO).

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
HCYE Homocystéine
sérum 1 ml
< 12.0
μmol/l
LCMS
Général L’homocystéine est un acide aminé, qui n’existe pas dans l’alimentation mais qui est produite à partir de la méthionine, un acide aminé essentiel. Son rôle physiologique est de libérer des groupes méthyliques. L’homocystéine étant très toxique, elle est transformée immédiatement en cystéine ou en méthionine. Ces processus nécessitent comme cofacteurs la vitamine B6, B12 et l’acide folique. L’homocystéinurie est une maladie héréditaire rare autosomale récessive (déficit de synthase cysthiatonine beta et de réductase de méthylènetétrahydrofolate) et s’accompagne d’un taux très élevé d’homocystéine dans le plasma. Les patients souffrent dès leur plus jeune âge de maladies vasculaires, telles que l’artériosclérose ou la thromboembolie.
L’homocystéine est toxique pour l’endothélium à la suite de la décomposition du peroxyde d’hydrogène, elle induit la dégénérescence de l’endothélium et la prolifération de cellules de muscles lisses dans la paroi vasculaire puis un épaississement de la membrane basale. Il s’ensuit une agglomération intravasculaire des thrombocytes du fait de la concentration des plaquettes dans des lésions de l’intima. Des plaques artériosclérotiques se forment du fait de l’activation des leucocytes et des dépôts lipidiques.
Une production élevée d’homocystéine est donc un facteur de risque pour les cardiopathies coronariennes, les maladies cérébrovasculaires, maladie artérielle occlusive périphérique et les thromboembolies.
Indication Dépistage des facteurs de risque, diagnostic différentiel de l'événement thrombo-embolique en particulier chez les adolescents
Pré-analytiques Le sang doit être pris à jeun, car la méthionine présente dans les aliments entraîne une augmentation de la concentration d'homocystéine. L'homocystéine est produite en continu dans les érythrocytes même après le prélèvement sanguin et libérée dans le sérum/plasma. Pour cette raison, le taux d'homocystéine dans le sang total non centrifugé ou non inhibé augmente artificiellement d'environ 10 % par heure. Le respect des préanalytiques décrits ci-dessous est donc impératif !
Nous recommandons le sérum comme matière première car l'hémolyse ou l'augmentation artificielle de l'homocystéine due à la présence d'érythrocytes sont exclues. Le sang doit être centrifugé le plus rapidement possible après le prélèvement et au plus tard dans un délai d'une heure. Après centrifugation, transférer le sérum dans un tube à échantillon neutre. L'entreposage et le transport du sérum devraient être réfrigérés.
Alternativement, l'homocystéine peut également être envoyée dans le tube NaF (très faible augmentation de l'analyte due à une inhibition métabolique correspondante). L'échantillon recommandé est donc du sang Na-Fluorure ou du plasma Na-Fluorure (pour prévenir l'hémolyse).
Évaluation Un taux élevé d’homocystéine peut être abaissé par la prise de l’acide folique et d’autres vitamines B. Le risque athérogène en est abaissé.
Taux élevé : homocystéinurie, déficit en vitamine B6 et B12 ainsi qu’ en acide folique, insuffisance rénale, hypothyroïdie, abus de nicotine, éthylisme, manque d’exercice physique.
Remarque : voir aussi homocystéine, mutation (MTHFR: C677T).

 

Immunofixation
Spécimen Norme : Unité Méthode *
IMFIU immunofixation, urines >> Appendice
urines 10 ml

voir dossier

IFIX
IMFI Immunofixation, sérum >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

IFIX
Informations sur Titre Immunofixation
Général Dans le cas d’une prolifération d’un ou plusieurs clones plasmocytaires, les immunoglobulines sont produites en quantité excessive: molécules complètes (chaîne lourde et légère), ou incomplètes (chaînes lourdes, chaînes légères (protéines de Bence-Jones)). Lors du premier examen médical une électrophorèse des protéines est effectuée.
En cas de suspicion d’une gammapathie mono-oligo-clonale (protéine M, irrégularités) il est recommandé de recourir à l’immunofixation permettant de classifier et typer une gammopathie monoclonale.
Myélome multiple (plasmocytome):IgG (60%), IgA (18%), chaînes légères (kappa, lambda); rarement IgD,IgE M. de Waldström: IgM monoclonale Autres: affections lymphoprolifératives, cryoglobulinémie, amyloïdose, gammapathie monoclonale transitoire.
MGUS (Gammopathie monoclonale non spécifique): en général classe IgG, pas de protéinurie de Bence- Jones, frottis de moelle osseuse < 10%, cellules plasmatiques, microglobuline beta-2 normale, pas d’ostéolyse, pas d’anémie, calcium normal, pas d’hypogammaglobulinémie. N.B. transformation fréquente en myélome multiple. Contrôles tous les 3 à 6 mois (électrophorèse des protéines, microglobuline beta-2)

Sert à caractériser une protéinurie:

Protéinurie Associée à
glomérulaire sélective albumine, transferrine néphropathie diabétique, glomérulonéphrite (minimal change
glomérulaire non sélective IgG,
albumine
diabète, néphropathie, hypertension, glomérulonéphrites, effort physique, fièvre, protéinurie orthostatique
Tubulaire microglobuline alpha-1 pyélonéphrite, syndrome de Fanconi, fatigue physique
mixte (tubulaire et glomérulaire) albumine, microglobuline alpha-1, IgG,
transferrine
 
Bence-Jones (kappa/lambda)   myelome multiple, plasmocytome

 

Immunoglobulines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
IGA Immunoglobulines A
sérum 1 ml

voir dossier

mg/dl
TURB
IGAST Immunoglobuline A, sécrétoire, selles >> Appendice
selles 5 g
510 - 2040
μg/ml
EIA
IGAS Immunoglobuline A, sécrétoire, salive >> Appendice

analyse non-accréditée

salive 2 ml
40 - 170
μg/ml
EIA
IGD Immunoglobulines D >> Appendice
sérum 1 ml
< 13.2
mg/dl
TURB
IGE Immunoglobulines E >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

kU/l/
FIA
IGG Immunoglobulines G >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

mg/dl
TURB
IGM Immunoglobulines M >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

mg/dl
TURB
IGGUK Immunoglobulines G, urines / g créa (IgG) >> Appendice
urines 10 ml
    IGGU Immunoglobulines G, urines, taux dosé
TURB
    IGGK Immunoglobulines G, urines / g créa, taux calculé
< 10
mg/g créa
RECH
IGAL Immunoglobulines A, LCR
LCR 0,5 ml
< 0.6
mg/dl
TURB
IGML Immunoglobulines M, LCR
LCR 0,5 ml
< 0.1
mg/dl
TURB
IGGL Immunoglobulines G, LCR >> Appendice
LCR 0,5 ml
à 2 mois 0.5 - 7.9
dès 2 mois < 4.0
mg/dl
TURB

 

Immunoglobulines, sous-classes
Spécimen Norme : Unité Méthode *
IGSUB IgG, sous-classes >> Appendice
sérum 1 ml
    IGG1 IgG, sous-classe IgG1
à 6 mois non défini
6 - 12 mois 140 - 620
12 - 18 mois 170 - 650
à 2 ans 220 - 720
2 - 3 ans 240 - 780
3 - 4 ans 270 - 810
4 - 6 ans 300 - 840
6 - 9 ans 350 - 910
9 - 12 ans 370 - 930
12 - 18 ans 370 - 910
dès 18 ans 280 - 800
mg/dl
TURB
    IGG2 IgG, sous-classe IgG2
à 6 mois non défini
6 - 12 mois 41 - 130
12 - 18 mois 40 - 140
à 2 ans 50 - 180
2 - 3 ans 55 - 200
3 - 4 ans 65 - 220
4 - 6 ans 70 - 255
6 - 9 ans 85 - 330
9 - 12 ans 100 - 400
12 - 18 ans 110 - 485
dès 18 ans 115 - 570
mg/dl
TURB
    IGG3 IgG, sous-classe IgG3
à 6 mois non défini
6 - 12 mois 11 - 85
12 - 18 mois 12 - 87
à 2 ans 14 - 91
2 - 3 ans 15 - 93
3 - 4 ans 16 - 96
4 - 6 ans 17 - 97
6 - 9 ans 20 - 104
9 - 12 ans 22 - 109
12 - 18 ans 24 - 116
dès 18 ans 24 - 125
mg/dl
TURB
    IGG4 IgG, sous-classe IgG4
à 6 mois non défini
6 - 12 mois < 0.8
12 - 18 mois < 25.5
à 2 ans < 40.8
2 - 3 ans 0.6 - 68.9
3 - 4 ans 1.2 - 93.8
4 - 6 ans 1.7 - 116
6 - 9 ans 3.0 - 158
9 - 12 ans 4.3 - 190
12 - 18 ans 5.2 - 196
dès 18 ans 5.2 - 125
mg/dl
TURB
IASUB IgA, sous-classes >> Appendice
sérum 1 ml
    IGA1 IgA, sous classe A1 >> Appendice
à 6 mois indéfini
6 - 12 mois 0.01 - 1.15
à 2 ans 0.03 - 1.20
2 - 3 ans 0.07 - 1.32
3 - 4 ans 0.11 - 1.43
4 - 8 ans 0.23 - 1.75
8 - 12 ans 0.33 - 2.04
12 - 18 ans 0.47 - 2.49
dès 18 ans 0.76 - 3.28
g/l
TURB
    IGA2 IgA, sous classe A2 >> Appendice
à 6 mois indéfini
6 - 12 mois <0.19
à 2 ans <0.23
2 - 3 ans 0.01 - 0.23
3 - 4 ans 0.01 - 0.25
4 - 8 ans 0.02 - 0.33
8 - 12 ans 0.02 - 0.37
12 - 18 ans 0.04 - 0.50
dès 18 ans 0.07 - 1.14
g/l
TURB

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
GINFE Interféron gamma
plasma EDTA, congelé 1 ml
< 10.0
pg/ml
FCM

 

Interleukines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
IL1B Interleukine 1-béta >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
< 5.0
pg/ml
EIA
IL2 Interleukine 2 >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
< 10.0
pg/ml
FCM
IL2LR Interleukine 2, récepteur soluble à l' >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
158 - 623
U/ml
LIA
IL6 Interleukine 6 >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
< 7.0
pg/ml
CLIA
IL8 Interleukine 8 >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
< 62.0
pg/ml
IL10 Interleukine 10 >> Appendice
sérum, congelé 1 ml
< 9.1
pg/ml
FCM
Informations sur Titre Interleukines
Général Interleukins is a large group of proteins produced mainly by T cells and in some cases by mononuclear phagocytes or other cells. Interleukins participate in communication among leukocytes and are important in the inflammatory response. Most interleukins direct other cells to divide and differentiate. Each acts on a particular group of cells that have receptors specific to that interleukin.

 

Lactate
Spécimen Norme : Unité Méthode *
LAKT Acide lactique, plasma fluoré >> Appendice
pour éviter hémolyse, s'il vous plaît envoyer NaF plasma congelé.
sang NaF
ou
NaF plasma 1 ml
0.50 - 2.20
mmol/l
LAKTP Acide lactique, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
< 3.5
mmol/l
LAKTL Acide lactique, LCR >> Appendice
LCR 0,5 ml
1.20 - 2.10
mmol/l
Informations sur Titre Lactate
Général

Lactate is a metabolism product of anaerobic glycolysis. Essential lactate producing organs are striated muscles, erythrocytes, brain and the adrenal marrow. In the liver, lactate is transformed to pyruvate which re-enters into the glycolytic cycle again. Lactate concentrations in CSF are increased in several inflammatory, vascular, metabolic and neoplastic disorders of the brain.


 

Spécimen Norme Unité Méthode *
LACST Lactoferrine, selles
selles 5 g
< 7.2
μg/ml
EIA
Général Lactoferrin (LF), also known as lactotransferrin, belongs to the glycoproteins (melanotransferrin, ovotransferin, etc.). Its molecular mass is 80 kDa and generally contains two bound Fe+2 ions. Lactoferrin is found in milk and many mucosal secretions such as tears and saliva. Lactoferrin is also present in secondary granules of PMN and also is secreted by some acinar cells. Human colostrum has the highest concentration, followed by human milk, then cow milk.
Lactoferrin antimicrobial activity is due partly to its high affinity for Fe3+ (ferric state). LF proteolysis produces lactoferricin, kaliocin-1 small peptides with antimicrobial activity. The combination of iron and lactoferrin in mucosal secretions modulate the ability and aggregation of pathogenic bacteria, and inhibit both bacteria and viruses by binding to host cells/viral particles. This inhibits the ability of bacteria and viruses to attach to cell membranes, mainly at mucoses.
Lactoferrin in faeces is considered as marker for activity of inflammatorious disorders such like Morbus Crohn, colitis ulcerosa, diverticulitis etc. Furthermore a differential diagnosis is possible between functional bowl disorders and colon irritabile.
Indication maladies inflammatoires chroniques (p.ex. maladie de Crohn, colite ulcéreuse) et n non-inflammatoires inrestinales (p.ex. Colon irritabile), dans le suivi des traitements stéroidiens.
Pré-analytiques envoyer l'échantillon réfrigéré

 

LDH
Spécimen Norme : Unité Méthode *
LDH LDH >> Appendice
Lactate déshydrogénase
sérum 1 ml
à 20 jours 225 - 600
à 15 ans 120 - 300
Homme: dès 15 ans 120 - 248
Femme: dès 15 ans 120 - 248
U/l
PHO
LDHP LDH, ponction >> Appendice

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
< 200
U/l
LDHL LDH, LCR >> Appendice
LCR 0,5 ml
30 - 35
U/l
LDHD LDH, dialysate >> Appendice
dialyse 1 ml
Informations sur Titre LDH
Général La lactate déshydrogénase catalyse l'interconversion du pyruvate et du lactate avec interconversion concomitante du NADH et du NAD+. Il convertit le pyruvate, le produit final de la glycolyse en acide lactique si l'oxygène est absent, et il effectue la réaction inverse au cours du cycle de cori dans le foie. Si les concentrations de lactate sont élevées, l'enzyme est inhibée par un mécanisme de rétroaction et le taux de conversion du pyruvate en lactate est diminué. L'activité mesurable de la LDH dans le sérum est constituée de parties actives de 5 isoenzymes LDH 1-5. L'isoenzyme LDH1 peut être testé séparément sous forme d'hydroxybutyrate-déshydrogénase (HBDH).
La LDH est une enzyme cytoplasmatique présente dans tous les tissus. La concentration de LDH est environ 360 fois plus élevée dans les érythrocytes que dans le sérum, c'est pourquoi le sang doit être exempt d'hémolyse et le caillot sanguin doit être séparé en moins d'une heure. La LDH est souvent utilisée comme marqueur de la nécrose tissulaire et/ou du renouvellement des cellules malignes. De plus, la LDH est abondante dans les globules rouges et peut être utilisée comme marqueur pour l'hémolyse. La LDH est souvent testée chez les patients atteints du VIH comme marqueur non spécifique de la pneumonie due à Pneumocystis jiroveci (PCP). Cependant, chez les patients séropositifs présentant des symptômes respiratoires, un taux très élevé de LDH (>600 U/l) pourrait indiquer une histoplasmose.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
LDHISO LDH isoenzymes >> Appendice
Ne pas refroidir ou congeler le sérum ! Conservez et envoyez à température ambiante !
sérum 1 ml
  LDH LDH >> Appendice
Lactate déshydrogénase
à 20 jours 225 - 600
à 15 ans 120 - 300
Homme: dès 15 ans 120 - 248
Femme: dès 15 ans 120 - 248
U/l
PHO
  LDHI1 LDH isoenzyme 1
16.1 - 31.5
%
GEL
  LDHI2 LDH isoenzyme 2
29.2 - 41.6
%
GEL
  LDHI3 LDH isoenzyme 3
17.0 - 26.2
%
GEL
  LDHI4 LDH isoenzyme 4
5.9 - 12.3
%
GEL
  LDHI5 LDH isoenzyme 5
3.2 - 17.3
%
GEL

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
MBLE Lectine de fixation du mannose (MBL)
mannose binding lectine
sérum 1 ml
> 450
ng/ml
Général La MBL est une protéine de phase aiguë synthétisée en réponse aux cytokines pro-inflammatoires au début de la réponse inflammatoire. Le récepteur qui reconnaît la MBL porteuse de CRD (carbohydrate recognition domain) et les opsonines de structure apparentées ou lectine (collectines) est largement distribué sur les leucocytes, les plaquettes et les cellules endothéliales. Codée par le gène de la lectine de liaison au mannose 2 (MBL2) situé sur le chromosome 10, la MBL est une lectine sérique synthétisée par le foie et l'une des molécules clés du système immunitaire inné. Il agit comme médiateur de l'opsonophagocytose en liant les glucides de surface de divers micro-organismes dont Mycobacterium tuberculosis.
Un polymorphisme structurel dans le 1er exon du gène entraîne de faibles niveaux de MBL dans le sérum. L'allèle MBL variante est désigné sous le nom de 'B' et l'allèle MBL de type sauvage est 'A'. Les allèles variantes MBL ont été associés à un risque accru d'infections pendant l'enfance ainsi qu'à des infections récurrentes chez les patients adultes, mais la fréquence élevée des allèles MBL de faible niveau dans la population générale suggère que le déficit en MBL peut être protecteur contre certaines maladies potentiellement mortelles. La MBL assure une protection contre les infections en utilisant le système du complément, mais certains micro-organismes peuvent augmenter leur virulence en exploitant ce système de défense de l'hôte. Cela peut se produire en augmentant la virulence de certains pathogènes intracellulaires, ce qui facilite l'opsonisation et la phagocytose.
Indication Dans les infections chroniques bactériennes et virales ainsi que dans les candidoses récidivantes, dans le cas de statut immunologique normal.
Évaluation Des taux élevés indiquent une infection active. MBL est une protéine de phase aiguë et peut être induite pendant l'infection. Par conséquent, des valeurs normales artificielles peuvent être détectées même si un déficit en MBL existe. Cependant, dans l'intervalle sans infection, des niveaux bas de MBL sont attendus.
Taux abaissés sont suspectés avec un déficit génétique de MBL en combinaison avec des infections persistantes et une vulnérabilité aux infections bactériennes et fongiques (en particulier candida albicans). Un défaut MBL génétique peut également être à l'origine d'une élimination lente du virus (par exemple l'herpès génital - HSV-2). La carence hétérozygote apparaît souvent cliniquement avec d'autres maladies primaires (ou sous radiothérapie, thérapie immunosuppressive, avec des infections chroniques) contrairement à une carence homozygote. Les symptômes typiques sont la candidose récidivantes ou les infections bactériennes comme les infections pneumococciques agressives ou les infections respiratoires chroniques. Des autres niveaux diminués : lupus érythémateux systémiques, la polyarthrite rhumatoïde ou le syndrome de Sjoegren.
Mots clés fixation mannose

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
LAP Leucine aminopeptidase (LAP)
sérum 1 ml
< 35
U/l
PHO
Général Leucine aminopeptidase (LAP) est une enzyme protéolytique qui hydrolyse la liaison peptidique adjacente à un groupe amino libre. On l'appelle leucine aminopeptidase parce qu'elle catalyse rapidement l'hydrolyse des peptides contenant de la leucine. Cependant, il catalyse également la libération hydrolytique d'autres acides aminés situés à l'extrémité N-terminale de divers peptides et protéines. La détermination de l'activité de l'amino peptidase leucine microsomale dans le sérum est d'une importance clinique, puisque les taux sériques de LAP sont élevés dans les cas d'ictère obstructif, de cirrhose hépatique, de carcinome hépatique et aussi pendant la dernière partie de la grossesse.
Indication A prescrire en cas d'élévation des transaminases, des maladies hépatiques, cholestase, hépatites virales et osteopathies.
Évaluation
LAP AP γ-GT transamin. origine possible
++ / +++ + ++ / +++ + / ++ maladies hépatiques chroniques actives (par exemple, hépatite induite par l'alcool, cirrhose hépatique alcoolique toxique)
++ / +++ ++ / +++ +++ ++ cholestase intrahépatique et extrahépatique
+ / ++ + + +++ hépatite virale aiguë (non compliquée)
n + / +++ n n ostéopathie
n
+
++
+++
 ordinaire
 légèrement élevé (jusqu'à 2 fois)
 augmentation médiale (3-5 fois)
 forte augmentation (plus de 5 fois)

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
LIPA Lipase
sérum 1 ml
6.0 - 75.0
U/l
PHO
Général Les lipases sont des enzymes qui hydrolysent les esters de glycérol des acides gras à longue chaîne et produisent des acides gras et du 2-acylglycérol. Les sels biliaires et un cofacteur, la colipase, sont nécessaires pour une activité catalytique complète avec une plus grande spécificité. Le pancréas est la principale source de lipase sérique. La lipase et la colipase sont synthétisées dans les cellules acineuses pancréatiques et sécrétées par le pancréas en quantités à peu près équimolaires. Cette enzyme est produite dans les cellules d'acinus du pancréas et est sécrétée à 99% dans le GIT. 1% entrent dans le sang. La lipase est filtrée et réabsorbée par le rein et est décomposée par la chymotrypsine lors du passage dans l'intestin grêle.
Dans la pancréatite, la lipase s’élève à peu près au même moment que l'amylase (en 4 à 8 heures) et présente une sensibilité supérieure à 90 %. Mais la lipase peut augmenter davantage et rester élevée beaucoup plus longtemps (7-10 jours) que l'amylase. L'augmentation de la lipase sérique n'est pas nécessairement proportionnelle à la gravité de la pancréatite. La normalisation n'est pas nécessairement un signe de résolution. Dans le cas d'une pancréatite aiguë, la normoamylasémie peut survenir chez jusqu'à 20 % de ces patients. De même, l'existence d'une hyperlipidémie peut causer une fausse normoamylasémie. Pour ces raisons, il est suggéré que les deux dosages se complètent et ne s'excluent pas l'un l'autre, et que les deux enzymes devraient être dosées.
Indication Suspicion de pancréatite (l'amylase pancréatique spécifique montre une sensibilité et une spécificité égales)

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
LBP LPS-binding protéin
sérum 1 ml
< 15
μg/ml
CLIA
Général La protéine de liaison aux lipopolysaccharides (LPS) est une protéine synthétisée dans l'hépatocyte et qui, chez l'homme, est codée par le gène LBP. La LBP est une protéine soluble en phase aiguë qui se lie aux lipopolysaccharides bactériens (ou LPS) pour déclencher des réponses immunitaires en présentant le LPS à d'importants récepteurs de reconnaissance des formes de surface cellulaire appelés CD14 et TLR4.
La protéine codée par ce gène est impliquée dans la réponse immunologique en phase aiguë aux infections bactériennes gram-négatives. Les bactéries Gram négatif contiennent un glycolipide, le lipopolysaccharide (LPS), sur leur paroi cellulaire externe. Avec la protéine bactéricide augmentant la perméabilité (BPI), la protéine codée se lie au LPS et interagit avec le récepteur CD14, jouant probablement un rôle dans la régulation des réponses monocytaires dépendantes du LPS. Les mesures du sérum LBP couplées avec l'interleukine 6 (IL6) peuvent offrir un biomarqueur cliniquement utile pour l'identification des patients atteints d'une septicémie grave ayant les pires résultats et la plus forte probabilité de développer un SDRA induit par la septicémie.
Indication Permet de différencier les infections d'origine bactérienne ou non.

 

Lysozyme
Spécimen Norme : Unité Méthode *
LYSO Lysozyme >> Appendice
sérum 1 ml
4.6 - 17.6
mg/l
RID
LYSOL Lysozyme, LCR >> Appendice
LCR 1 ml
< 1
mg/l
TURB
LYSST Lysozyme, selles >> Appendice
selles 5 g
< 10
zone grise:
< 15
μg/g Stuhl
TURB
LYSOU Lysozyme, urines >> Appendice
urines 10 ml
< 1.5
mg/l
Informations sur Titre Lysozyme
Général Les lysozymes, également connues sous le nom de muramidase ou N-acétylmuramide glycanhydrolase, sont des glycosides hydrolases, enzymes qui endommagent les parois cellulaires bactériennes en catalysant l'hydrolyse des liaisons 1,4-bêta entre l'acide N-acétylmuramique et les résidus de N-acétyl-D-glucosamine dans un peptidoglycane et entre les résidus de N-acétyl-D-glucosamine dans les chitodextrines. Le lysozyme est abondant dans un certain nombre de sécrétions, comme les larmes, la salive, le lait humain et le mucus. Il est également présent dans les granules cytoplasmiques des neutrophiles polymorphonucléaires (PMN). Le lysozyme fait partie du système immunitaire inné. Des niveaux réduits de lysozyme ont été associés à une dysplasie broncho-pulmonaire chez les nouveau-nés. Les enfants nourris au lait maternisé qui n'ont pas de lysozyme dans leur alimentation ont trois fois plus de maladies diarrhéiques. Puisque le lysozyme est une forme naturelle de protection contre les pathogènes à Gram positif comme Bacillus et Streptococcus, une carence due aux préparations pour nourrissons peut entraîner une augmentation de l'incidence de la maladie. Alors que la peau est une barrière protectrice en raison de sa sécheresse et de son acidité, la conjonctive (membrane recouvrant l'œil) est protégée par des enzymes sécrétées, principalement le lysozyme et la défensine. Cependant, lorsque ces barrières de protection échouent, il en résulte une conjonctivite.
Dans certains cancers (en particulier la leucémie myélomonocytaire), la production excessive de lysozyme par les cellules cancéreuses peut conduire à des niveaux toxiques de lysozyme dans le sang. Des taux élevés de lysozyme dans le sang peuvent entraîner une insuffisance rénale et un faible taux de potassium dans le sang, conditions qui peuvent s'améliorer ou disparaître avec le traitement de la tumeur maligne primaire.

 

Magnésium
Spécimen Norme : Unité Méthode *
MGVB Magnésium, sang complet
analyse du magnésium total
sang hépariné 2 ml
1.15 - 1.72
mmol/l
MGER Magnésium, intra- et extracellulaire
Mesure de mg intracellulaire et de mg extracellulaire. Le calcul basé sur l'hématocrite et nécessite de l'hématocrite et du magnésium dans le sérum.
sang EDTA 1 ml
et
sérum 1 ml
    MGEMT Magnésium, erythr., taux dosé
    MGE Magnésium, érythr., taux calculé
1.85 - 2.63
mmol/l
MG Magnésium, sérum >> Appendice
sérum 1 ml
0.70 - 1.05
mmol/l
AAS
MGH Magnésium, cheveux
cheveux 250 mg
20.00 - 130.0
μg/g
IPMS
MGU24 Magnésium, urines / 24h
acidify with 10 ml of 25% HCl, indicate 24h collection volume
urines 10 ml
    MGU Magnésium urinaire, taux dosé
    MG24 Magnésium, urinaire / 24h, taux calculé
0.50 - 7.50
mmol/24h
Informations sur Titre Magnésium
Général Le magnésium représente un cofacteur essentiel pour de nombreuses enzymes (par ex. adénylatcyclase, ATPase). Elle est impliquée dans la régulation de la perméabilité cellulaire et dans la libération de transmetteurs aux synapses du système nerveux central et des ganglions végétatifs. L'excitabilité musculaire est réduite par la MG. La régulation des niveaux de magnésium est principalement contrôlée par la sécrétion rénale sous l'influence de la parathormone, et une petite partie par résorption dans l'intestin grêle.

 

Microglobuline, béta-2
Spécimen Norme : Unité Méthode *
B2MI Microglobuline, béta-2 >> Appendice
sérum 1 ml
à 60 ans < 2.4
dès 60 ans < 3.0
mg/l
NEPH
B2MIU Microglobuline, béta-2, urines >> Appendice
urines 10 ml
< 0.300
mg/l
NEPH
B2MIL Microglobuline, béta-2, LCR
LCR 1 ml
< 1.9
mg/l
Informations sur Titre Microglobuline, béta-2
Général La bêta-2-microglobuline forme la chaîne légère des antigènes d'histocompatibilité (HLA) et apparaît donc à la surface cellulaire de presque toutes les cellules nucléaires. Il se trouve à la surface des lymphocytes à des concentrations élevées. La bêta-2-microglobuline est détectée dans presque tous les fluides corporels. Demi-vie biologique : 20 min. jusqu'à 2 heures. L'élimination est principalement rénale par filtration glomérulaire suivie d'une réabsorption tubulaire.
Par conséquent, une augmentation de la concentration urinaire de bêta-2-microglobuline est observée en cas de dysfonctionnement tubulaire et le paramètre est donc utilisé comme paramètre de dialyse. Une autre signification clinique est la valeur pronostique chez les patients atteints d’hémopathies (p. ex. myélome multiple, LMC) et de perturbations du système immunitaire (sida).
Chez les patients hémodialysés au long cours, il peut s'agréger en fibres amyloïdes qui se déposent dans les espaces articulaires, une maladie connue sous le nom d'amylose liée à la dialyse.

 

Myoglobine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
MYO Myoglobine >> Appendice
sérum 1 ml
< 70
μg/l
NEPH
MYOU Myoglobine, urines >> Appendice
urines 10 ml
< 8.00
μg/l
Informations sur Titre Myoglobine
Général La myoglobine est une protéine globulaire à chaîne unique de 153 acides aminés, contenant un groupe prothétique hème (porphyrine contenant du fer) au centre autour duquel se plie l'apoprotéine restante. Il possède huit hélices alpha et un noyau hydrophobe (anneau porphyrine). Il a un poids moléculaire de 16 700 daltons et est le principal pigment porteur d'oxygène des tissus musculaires. Le groupe prothétique distal de la molécule de moglobine remplit trois fonctions : formation de liaisons hydrogène, augmentation de la liaison O2, prévention de la liaison du monoxyde de carbone. Le CO se lie à l'hème 23 000 fois mieux que l'O2, mais seulement 200 fois mieux dans l'hémoglobine et la myoglobine.
La myoglobine est un marqueur sensible pour les lésions musculaires, elle est libérée du tissu musculaire endommagé (rhabdomyolyse), qui a des concentrations très élevées de myoglobine. La myoglobine libérée est filtrée par les glomérules et atteint les tubules, où elle peut causer une obstruction et un dysfonctionnement rénal ou une insuffisance rénale aiguë. C'est aussi un marqueur potentiel de crise cardiaque chez les patients souffrant d'angine de poitrine.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
NTXUK N-Télopéptides, urines (NTX)
urines 10 ml

voir dossier

EIA
  NTXU N-Télopéptides, urines, taux dosé
  NTXK N-Télopéptides, urines / g créa, taux calculé
à 1 an 102.0 - 4769.0
à 5 ans 34.0 - 1752.0
à 10 ans 90.0 - 1356.0
(postmenop.)
à 15 ans 34.0 - 2158.0
à 20 ans 34.0 - 780.0
Homme: dès 20 ans 13.0 - 78.0
Femme: dès 20 ans préménopause: 14 - 74
postménopause: 26 - 124
nmol BCE/mmol créa

 

Néoptérine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
NEOP Néoptérine >> Appendice
envoi à l'abri de la lumière
sérum 1 ml
< 10.0
nmol/l
EIA
NEOPU Néoptérine, urines
urines 10 ml
1 - 4 ans < 432
à 7 ans < 405
à 12 ans < 374
à 15 ans < 343
Homme: à 18 ans < 320
à 25 ans < 195
à 35 ans < 182
à 45 ans < 176
à 55 ans < 197
à 65 ans < 218
dès 65 ans < 229
Femme: à 18 ans < 320
à 25 ans < 208
à 35 ans < 209
à 45 ans < 239
à 55 ans < 229
à 65 ans < 249
dès 65 ans < 251
μmol/mol créa
EIA
NEOPL Néoptérine, totale, LCR
LCR 1 ml
à 999 ans 7 - 31
nmol/l
HPLC
Informations sur Titre Néoptérine
Général La néoptérine est une ptéridine produite au sein des macrophages sous l'effet de l'interféron γ, et jouant particulier en signalisation cellulaire du système immunitaire de l'organisme en indiquant un état pro-inflammatoire. Elle sert en particulier de marqueur de l'activation de l'immunité cellulaire. Le taux de néoptérine dans les fluides corporels humains tels que le sérum, le liquide cérébro-spinal et l'urine donne des informations sur l'activation de l'immunité cellulaire de l'organisme sous le contrôle des lymphocytes T auxiliaires. Un taux élevé en néoptérine est associé à une production accrue de dérivés réactifs de l'oxygène et sa valeur permet d'estimer le niveau du stress oxydant induit par le système immunitaire.
Le taux de néoptérine peut généralement être corrélé avec la progression de la maladie et ainsi permettre de la suivre au cours du traitement des patients. Un taux élevé de néoptérine est un bon indicateur d'une évolution défavorable chez les patients atteints du sida, de maladies cardiovasculaires et de divers types de cancers.

 

Osmolalité
Spécimen Norme : Unité Méthode *
OSMOL Osmolalité >> Appendice
sérum 1 ml
280 - 300
mosmol/kg
GPE
OSMOLU Osmolalité, urines >> Appendice
urines 10 ml
Homme: 50 - 1200
Femme: 50 - 1200
F: 50 - 1200
H: 50 - 1200
pas de plage
de référence
sans sexe
mosm/kg H2O
GPE
Informations sur Titre Osmolalité
Général Comme les membranes cellulaires sont généralement perméables à l'eau, l'osmolalité du fluide extracellulaire (ECF) est approximativement égale à celle du fluide intracellulaire (ICF). Par conséquent, l'osmolalité plasmatique est un guide de l'osmolalité intracellulaire. C'est important, car cela montre que les changements dans l'osmolalité extra-cellulaire ont un grand effet sur l'osmolalité intra-cellulaire - des changements qui peuvent causer des problèmes avec le fonctionnement normal des cellules et le volume. Si le secteur extra-cellulaire devenait trop hypotonique, l'eau remplirait facilement les cellules environnantes, augmentant leur volume et potentiellement les lysant (cytolyse). L'osmolalité du sang augmente avec la déshydratation et diminue avec la surhydratation.
Chez les personnes normales, une osmolalité accrue dans le sang stimulera la sécrétion de l'hormone antidiurétique (ADH). Il en résultera une réabsorption accrue de l'eau, une urine plus concentrée et un plasma sanguin moins concentré. Une hypoosmolalité sérique supprimera la libération de l'ADH (hormone anti-diurétique), ce qui entraînera une diminution de la réabsorption de l'eau et une concentration plasmatique plus élevée. L’hyperosmolalité se produit fréquemment à la suite d'une maladie due à des maladies neurotoxiques chroniques comme la maladie de Lyme. L'hyperosmolalité peut être associée à une mortalité cérébro-vasculaire.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
OC Ostéocalcine
envoi sérum congelé
sérum 1 ml
Homme: à 30 ans 24 - 70
dès 30 ans 14 - 46
Femme: dès 0 ans préménomause
11 - 42
postménopause
15 - 46
ng/ml
ECL
Général L'ostéocalcine (acide gamma-carboxyglutamique contenant des protéines) est dépendante de la vitamine K et peut être stimulée par la 1,25-dihydroxy vitamine D. Il s'agit d'une protéine de liaison aux hydroxyapatites ayant une masse moléculaire de 5000 Dalton. Le CO est exclusivement synthétisé par les ostéoblastes pendant la phase de minéralisation matricielle et est donc considéré comme un marqueur spécifique de la fonction ostéoblastique ou de la minéralisation ostéoidale.
Les taux sériques sont bien corrélés avec le taux de formation osseuse dans les examens histomorphométriques. Le CO a une demi-vie de 4 minutes et est principalement sécrété au niveau rénal de sorte qu'il peut entraîner une accumulation et donc des interprétations erronées en cas d'insuffisance rénale. L’ostéocalcine sérique présente des fluctuations diurnes claires avec des valeurs élevées en début de journée. La surveillance devrait tenir compte de l’horaire du dosage.
Indication Suspicion d'ostéoporose, carcinome avec métastases osseuses, hyperparathyroïdie primaire, ostéopathie rénale, clarification supplémentaire en cas d'augmentation de la phosphatase alcaline.
Pré-analytiques En raison des variations circadiennes, prélèvement le matin à centrifuger sous 2 heures et à congeler. Conservation de l'aliquot: Temp. ambiante, 8 heures ; +4°C, 72 heures ; congelé, 3 mois.
Évaluation Taux élevé : hyperparathyroïdie primaire et secondaire, carcinome avec métastases osseuses, ostéoporose, ostéomalacie (turnover élevé), polyarthrite rhumatoïde, maladie de Paget, filtration glomérulaire réduite;
Taux abaissé : ostéoporose (faible rotation).

 

Peptide C
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CPEP Peptide C >> Appendice
envoie plasma d'EDTA congelé
sérum 2,7 ml
0.81 - 3.85
(à jeûn)
ng/ml
CLIA
CPEPU Peptide C, urines (UCP) >> Appendice
urines 10 ml
CLIA
Informations sur Titre Peptide C
Général La proinsuline est synthétisée dans les cellules B du pancréas. Elle se compose des chaînes A et B de l’insuline et du peptide C liant les deux chaînes. Dans la sécrétion de l’insuline le peptide C est séparé de l’insuline en quantité équimolaire. Mais les deux substances ne sont pas en concentration correspondante dans le sérum, car le peptide C n’est pas métabolisé dans le foie, au contraire de l’insuline, et possède une demi-vie plus longue. Le peptide C représente donc un paramètre précieux pour estimer la sécrétion et la réserve d’insuline du pancréas.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
VIP Peptide vasoactif intestinal (VIP)
prélèvement, voir les préanalytiques
plasma EDTA, congelé 0,5 ml
< 30
pmol/l
RIA
Général Le peptide intestinal vasoactif également connu sous le nom de polypeptide intestinal vasoactif ou VIP est une hormone peptidique contenant 28 résidus d'acides aminés qui est produite dans de nombreux tissus de vertébrés, y compris l'intestin, le pancréas et les noyaux suprachiasmatiques de l'hypothalamus dans le cerveau. VIP stimule la contractilité du cœur, provoque une vasodilatation, augmente la glycogénolyse, abaisse la tension artérielle et détend les muscles lisses de la trachée, de l'estomac et de la vésicule biliaire. Le peptide vasoactif intestinal est codé par le gène VIP. VIP a une demi-vie dans le sang d'environ deux minutes.
Le VIP est produit en grande quantité dans le VIPoma et peut être associé à une néoplasie endocrinienne multiple de type 1 (tumeurs hypophysaires, parathyroïdiennes et pancréatiques). Les symptômes sont typiques : Diarrhée profuse non sanguinolente non glairante causant la déshydratation et les perturbations électrolytiques associées telles que l'hypokaliémie et l'alcalose métabolique de contraction. La léthargie et l'épuisement peuvent s'ensuivre.
Pré-analytiques 1. En raison de la très courte période de demi-vie du VIP, veuillez retirer le sang EDTA et remplir complètement le flacon spécial d'Aprotinin (= contient du stabilisant au trasylol) avec 4 ml de sang EDTA. Des flacons spéciaux avec de l'aprotinine (= stabilisant au trasylol) peuvent être demandés.
2. Mélangez le flacon spécial et centrifugez immédiatement
3. Après centrifugation, remplir le plasma d'EDTA stabilisé à l'aprotinine dans un second flacon neutre (sans aprotinine ou autre agent de conservation) et le marquer avec "EDTA plasma trasylol" ou "Aprotinine" et le congeler immédiatement.
4. Garder le plasma congelé et l'envoyer sur carboglace. Conditions inacceptables: échantillon hémolysé ou non congelé. Stabilité après séparation des cellules : ambiante ou réfrigérée: inacceptable; congelé : 3 mois.
Évaluation Taux élevé : syndrome de Verner Morrison, (synonyme: vipome, syndrome WDHA, choléra pancréatique), neuroblastome et ganglioneurome, phéochromocytome avec cellules productrices de VIP.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
SPTR Phosphatase acide tartrate-résistante (Bone TRAP)
sérum 1 ml

voir dossier

U/l
EIA
Général Tartrate résistant à la phosphatase acide ou à la phosphatase acide 5, tartrate résistant (ACP5 ou TRAP) est un métallo-enzyme monomère glycosylé exprimé chez les mammifères. Il a un poids moléculaire d'environ 35 kDa, un point isoélectrique basique (7,6-9,5) et une activité optimale en conditions acides. La TRAP est synthétisée sous forme de proenzyme latente et activée par clivage et réduction protéolytiques. Physiologiquement, la TRAP est fortement exprimée par les ostéoclastes, localisés dans la zone frontalière ébouriffée, les lysosomes, les cisternes et les vésicules de Golgi, les macrophages activés, les neurones.
L'expression de la TRAP est augmentée dans certaines conditions pathologiques. Il s'agit notamment de la réticuloendothéliose leucémique (leucémie à cellules velues), de la maladie de Gaucher, de l'encéphalopathie induite par le VIH, de l'ostéoclastome et de l'ostéoporose, et des maladies osseuses métaboliques.
Indication Marqueur de l'ostéoporose avec l'activité ostéoclastique.
Évaluation Taux élevé : maladie de Paget, hyperparathyroïdie primaire, métastase ostéolytique;
taux abaissé : ostéoporose mineure

 

Phosphatase alcaline
Spécimen Norme : Unité Méthode *
AP Phosphatase alcaline (PA) >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

U/l
AAS
APISO Isoenzymes de la phosphatase alcaline (PA) >> Appendice
sérum 1 ml
    KNOAP PAL osseuse >> Appendice
à 16 ans 62 - 100
Femme: dès 16 ans < 74
Homme: dès 16 ans < 75
%
GEL
    LEBAP PAL hépatique >> Appendice
à 16 ans < 31
Femme: dès 16 ans < 72
Homme: dès 16 ans < 71
%
GEL
    DARMAP PAL intestinale >> Appendice
< 14
%
GEL
    GALAP PAL biliare >> Appendice
à 16 ans < 7
Femme: dès 16 ans < 14
Homme: dès 16 ans < 9
%
GEL
    MMAP Macro-PAL >> Appendice
< 1
%
GEL
PLAP Phosphatase alcaline placentaire (PLAP) >> Appendice
sérum 1 ml
non-fumeur <100
mU/l
EIA
Informations sur Titre Phosphatase alcaline
Général La phosphatase alcaline (PAL) est une enzyme présente dans le foie, dans les cellules de Kupffer qui tapissent le tractus biliaire et dans les os (comme marqueur enzymatique de l'activité ostéoblastique), les intestins et le placenta. D'autres sources de PAL comprennent les tubules proximaux des reins, les cellules alvéolaires pulmonaires, les cellules germinales, le lit vasculaire, les glandes mammaires en lactation et les granulocytes de sang circulant. Le PAL est appelé alcalin parce qu'il fonctionne de façon optimale à un pH de 9,0. Ce test est le plus utile pour déterminer la présence d'une maladie du foie ou des os.
Il existe trois gènes pour la PAL - intestinal, placentaire et le gène du foie, des reins et des os. Ces dernières isoformes subissent des modifications post-traductionnelles avec différentes chaînes latérales d'hydrates de carbone. Dans certains cas, il est important de s'assurer qu'un PAL plasmatique élevé est d'origine hépatique ou osseuse (p. ex. néoplasme, maladie hépatique coexistante, etc..

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
OST Phosphatase alcaline osseuse (Ostase, BAP)
sérum 1 ml
Homme: à 2 ans 19.0 - 131.0
à 10 ans 14.0 - 102.0
à 14 ans 6.0 - 122.0
à 17 ans 28.0 - 72.0
dès 17 ans 5.5 - 22.9
Femme: à 2 ans 19.0 - 131.0
à 10 ans 14.0 - 102.0
à 12 ans 25.0 - 125.0
à 16 ans 3.0 - 55.0
dès 16 ans 4.9 - 26.6
préménopause
5.2 - 24.4
postménopause
μg/l
CLIA
Général La phosphatase alcaline osseuse (bAP) est un marqueur biochimique important de la rotation osseuse. Elle a été validée comme étant un indicateur potentiel de survie chez les patients atteints de cancer de la prostate hormono-réfractaire (HRPC). La rotation osseuse peut également être estimée grâce au dosage de l'ostéocalcine sérique ; la résorption osseuse peut être déterminée par réticulations. Ces diagnostics sont d'une importance particulière pour les patients atteints d'arthrite inflammatoire, y compris l'arthrite rhumatoïde, la spondylarthrite ankylosante et le lupus érythémateux systémique car le taux de fractures est élevé chez ces patients.
Indication Dans la maladie de Paget et dans l'ostéoporose, mesure de l'activité osseuse et de la réponse aux traitements. Mesure de l'intensité « turn over » osseuse dans les maladies métaboliques osseuses (ostéodystrophie rénale, hyperparathyroidisme).
Mots clés ostéoporose, Paget

 

Phosphore, inorganique
Spécimen Norme : Unité Méthode *
PO4 Phosphore >> Appendice
sérum 1 ml
à 2 ans 1.30 - 2.10
2 - 7 ans 1.30 - 1.90
7 - 9 ans 1.20 - 1.70
9 - 13 ans 1.00 - 1.70
13 - 16 ans 0.90 - 1.50
dès 16 ans 0.78 - 1.65
mmol/l
PHO
PO424U Phosphate, urinaire
veuillez indiquer la quantité d'urine
acidifier avec 20% de HCl
urines 10 ml
    PO4U Phosphore, urinaire, taux dosé
17.0 - 42.0
mmol/l
    PO424 Phosphore urinaire / 24h, taux calculé
13.0 - 42.0
dépendant nourriture
mmol/24h
RECH
PO4D Phosphate, dialysate
dialyse 1 ml
PO4H Phosphate, cheveux
cheveux 250 mg
75 - 200
μg/g
Informations sur Titre Phosphore, inorganique
Général Dans le plasma, le phosphate inorganique est ionisé sous forme d'orthophosphate, dont la concentration est régulée par l'interaction de l'hormone de croissance, des œstrogènes et de la parathormone. Une diminution du phosphate plasmatique (hypophosphatémie) apparaît dans tous les troubles qui s'accompagnent d’une carence en vitamine D et d'une augmentation de la sécrétion de parathormone ainsi que dans certaines néphropathies tubulaires. De plus, la parathormone et les glucocorticoïdes mobilisent le phosphate de l'os et augmentent la sécrétion rénale de phosphate. Une augmentation du phosphate plasmatique (hyperphosphorémie) se produit principalement en cas d'insuffisance rénale si le débit de filtration glomérulaire est considérablement diminué.

 

Porphyrines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
DALA Acide delta-amino-lévulinique, urines >> Appendice
urines 10 ml
    ALAU Acide delta-amino-lévulinique, urines, taux dosé >> Appendice
< 4.5
mg/l
SPHO
    ALA24 Acide delta-amino-lévulinique, urines / 24h, taux calculé
< 5.0
mg/24h
ALAD Acide dALA dehydratase >> Appendice
Acide delta-amino-laevulinique dehdratase

Attention : veuillez informer le laboratoire de l'arrivée des échantillons car nous devons organiser un transport spécial.

sang hepariné, congelé 2 ml
et
sang EDTA 2,7 ml
> 14.5
U/l
PHO
C5POU Pentacarboxyporphyrine, urines
indiquer le volume urinaire des 24h
urines 10 ml
    C5PORU Pentacarboxyporphyrine, urines
HPLC
    C5PO24 Pentacarboxyporphyrine, urines / 24h
< 5.0
μg/24h
PORPST Porphyrines totales, selles
selles 5 g
< 34.0
μg/g St.
UROST Uroporphyrines, selles
selles 5 g
< 1.0
μg/g St.
UBGST Urobilinogène, selles
selles 5 g

voir dossier

KOPRST Coproporphyrines, selles
selles 5 g
<6.0
μg/g St.
PROTST Protoporphyrine, selles
selles 5 g
<16.0
μg/g St.
HPLC
POR5ST Pentaporphyrine, selles
selles 5 g

voir dossier

μg/g St.
POR6ST Hexapoprphyrine, selles
selles 5 g

voir dossier

μg/g St.
POR7ST Heptaporphyrine, selles
selles 5 g

voir dossier

μg/g St.
PORPE Prophyrines libres, érythrocytaire
sang EDTA 2 ml
<60.0
μg/dl Ery
HPLC
PROTOE Zinc protoporphyrine, érythrocytaire (ZPP) >> Appendice
sang EDTA 2 ml
<= 3.0 (source INRS)
μg/g Hb
HMBS Hydroxyméthylbilan synthase >> Appendice
sang hépariné 2 ml
7.30 - 15.80
nmol/s/l
FIA
Informations sur Titre Porphyrines
Général
Synthèse des porphyrines et de l'hème, défauts enzymatiques, porphyrinopathies :
Glycine + Succinyl-CoA
  ← Acide delta-amino-laevulinique synthetase
Acide delta-amino-laevulinique 
 
← Porphobilinogène synthase
← Plomb
Porphobilinogène 
Porphyrie Aigüe Intermittente (PAI) ← Uroporphyrinogène synthase
Porphyrie Erythropoïétique Congénitale (PEC) ← Uroporphyrinogène-III-Co-synthase
Uroporphyrinogène III 
Porphyrie Cutanée Tardive (PCT) ← Uroporphyrinogène decarboxylase
Coproporphyrine III 
Coproporphyrie ← Coproporphyrine oxidase
Protoporphyrinogène IX 
Porphyrie Variegata (PV) ← Protoporphyrinogène oxidase 
Protoporphyrine IX 
Protoporphyrie ← Ferrochelatase
Hème


Classifications des porphyries :

Porphyrie primaire :
Forme érythropoïétique Porphyrie érythropoïétique congénitale, maladie de Günther (PEC) : déficit en Uroporphyrinogène-III-Co-synthétase extrêmement rare, coloration rouge des dents, déjà dans l'enfance dermatose légère à sévère, anémie hémolytique, hépatosplénomégalie et urines rouges foncées ;
Forme hépatique Porphyrie Aiguë Intermittente (PIA) : Déficit en uroporphyrinogène synthase, le plus fréquent (environ 60% de toutes les porphyries) et la porphyrie la plus sévère, plus chez les femmes que chez les hommes (4:1), âge de début des manifestations : 20-40 ans, douleur abdominale de type colique, vomissements, crises après la prise de médicaments ;
  Coproporphyrie héreditaire (CH) : défaut de coproporphyrine oxydase, très rare, la porphyrine fécale (élimination fécale), également détectable en période
  Porphyria variegata (PV) : déficit en protoporphyrinogène oxydase, rare, manifestation à l'âge de 10 à 30 ans, souvent latente, excrétion fécale de porphyrine détectable dans la porphyrie aigue ainsi que dans la période latente ;
  Porphyria cutanea tarda (PCT) : déficit en uroporphyrinogène décarboxylase, deuxième type de porphyrie en termes de fréquence, 35% de tous les porphyries, plus d'hommes que de femmes (3 :1), souvent après 40ans, souvent provoqué par l'abus d'alcool. Les tests fonctionnels hépatique sont pathologiques, la porphyrine fécale souvent seulement modérément augmentée, l'heptacarboxyporphyrine dans les selles est détectable ;
Forme érythrohépatique Protoporphyria érythrohépatique (PEH) : défaut de ferrochelatase, peut se manifester à tout âge, excrétion massive de protoporphyrine dans les selles, les coprophyrines et les uroporphyrines dans les érythrocytes ont un taux augmenté par rapport à la normale ;
  Médicaments, qui peuvent induire des porphyries (par exemple AIP, AKP, PV) : sels d'aluminium, antiépileptiques (carbamazépine, phénytoïne, primidone), méprobamate, antirhumatismales (dérivés de l'or, phénacétine, phénylbutazone), danazol, diclofénac, furosémide, griseofulvine, hypnotique et sédatifs (en particulier. barbituriques), anesthésie locale, méthyldopa, métopirone, relaxants musculaires, narcotiques, spironolactone, sulfonylurée, antibiotiques sulfamides, théophylline, acide valproïque, cytostatiques ;
Porphyrie secondaire :
Intoxications  Alcool, produits chimiques, métaux soufrés (en particulier plomb : ALS et coproporphyrine et protoporphyrine élevées dans l'urine, les selles et les érythrocytes) ;
Maladies hépatiques  Cirrhose, hépatite, hépatite, stéatose hépatique, cholestase, prophyrie hépatique déclenchée par l’alcool, hémochromatose, maladies causées par la drogue ;
Maladies hématologiques  Hémolytique, d'origine médicamenteuse, sidéroachrestique, sidéroblastique, anémie aplasique, anémie pernicieuse leucémies ;
Effets indésirables médicamenteux  Analgésique, antibiotiques, hypnotique, narcotiques, oestrogènes, sédatifs, sulfonylurée ;
Autres Diabète sucré, néoplasie, troubles du métabolisme du fer, anomalie hépatique liée au transport de la bilirubine ;
Explorations biologiques Taux d’hémoglobine (NFS), hématocrite, fer sérique, plombémie, glycémie pré et post-prandiale, bilirubine, GOT, GPT, GGT.


Résultats de laboratoire pour porphyries :

  Porphyrie Erythropoïétique Congénitale
(PEC)
Porphyrie Aigüe Intermittente
(PAI)
Coproporphyrie héréditaire

(CH)
Porphyrie
Va­riegata

(PV)
Porphyrie Cutanée Tardive
(PCT)
Protoporphyrie Erythro-Hépatique
(PEH)
 Transmissions autosomique
récessive
dominant dominant dominant dominant dominant
 Type de maladie érythro-poïétique hépatique hépatique hépatique hépatique érythro-hépatique
Peau sensible à la lumière  oui  non  rare  oui oui  oui
Crise abdominale non oui oui oui non  non
 Urines            
dALS
PBG
URO
COPRO
n
n
+++
++
(+++)
(+++)
++
négatif
(+++)
(+++)
+
+++
(+++)
(+++)
+
++
 
n
+++
+
n
n
n
(+/++)
 Faeces            
COPRO
PROTO
+
+
négatif
négatif
+++
+
+
+++
(+)
n
(+)
+++
Érythrocytes            
COPRO
URO
PROTO
+++
++
(+)
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
négatif
+
négatif
+++

 

Bilan de 1ère intention en cas de suspicion de porphyrie
Urines : acide delta-aminolevulinique, porphobilinogène (PBG) et porphyrines totales. Les tests couvrent également les crises de prophyrie variegata (PV) (également en période latente), porphyrie aigue intermittente (PAI) et en outre CH ;
Selles : Porphyrines totales, couvre PEH, ainsi que les périodes latentes de PV et CH

 


 

Potassium (Kalium)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
K Potassium
sérum 1 ml
3.50 - 5.10
mmol/l
ISE
KL Potassium, LCR
LCR 0,5 ml
KD Potassium, dialysate
dialyse 1 ml
KUH Potassium, cheveux
cheveux 250 mg
5 - 40
mg/kg
KST Potassium, selles
selles 5 g
valeur de référence:
3.1 - 19.5 mmol/d
mmol/100 g
KVB Potassium, sang complet
tube recommandé : héparinate-lithium, acceptable sur héparinate d'ammonium
sang hépariné 2 ml
35.8 - 55.00
mmol/l

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
PROCAL Procalcitonine (PCT)
envoi sérum congelé
sérum 1 ml
< 0.10
μg/l
Général Le procalcitonine PCT est un polypeptide de 116 acides aminés précurseur de l'hormone régulatrice du calcium, la calcitonine. Il est composé de trois sections : l'amino terminal (N-ProCT), la calcitonine immature et la catacalcine. La synthèse du PCT est régulée par le gène Calc-1 situé sur le chromosome 11. Chez les individus sains, la production de PCT et, par la suite, de calcitonine est limitée aux cellules C de la thyroïde.
La procalcitonine (PCT) est un biomarqueur qui présente une plus grande spécificité que d'autres marqueurs pro-inflammatoires (p. ex. cytokines) pour identifier les patients atteints de septicémie et peut être utilisé pour le diagnostic des infections bactériennes. Dans les conditions inflammatoires systémiques, les médiateurs inflammatoires déclenchent la production omniprésente de procalcitonine par des cellules non neuroendocrines dans tout le corps. Ces cellules sont stimulées pour synthétiser de grandes quantités de PCT ; cependant, elles n'ont après la capacité de modifier le PCT. Pour cette raison, des concentrations élevées de calcitonine ne sont pas observées chez les patients atteints d'inflammation systémique et de septicémie. La demi-vie de la PCT est d'environ 24 heures ; par conséquent, les concentrations se normalisent assez rapidement avec le rétablissement du patient. En comparaison, le CRP prend de 12 à 24 heures pour s’élever et reste élevé pendant 3 à 7 jours. Comme les concentrations de PCT augmentent plus tôt et se normalisent plus rapidement que le CRP, le PCT a l'avantage d'un diagnostic plus précoce de la maladie, ainsi qu'une meilleure surveillance de la progression de la maladie.
Signification clinique : La procalcitonine (PCT) est un marqueur innovant et très spécifique pour le diagnostic des infections bactériennes et des septicémies cliniquement pertinentes. La procalcitonine (PCT) oriente vers le diagnostic précoce et la prise de décisions cliniques qui pourraient orienter un traitement efficace au bon moment et éviter des dépenses inutiles pour les patients gravement malades.
Indication Evaluation du sepsis, de la gravité du pronostic, identification des patients à haut risque, marqueur de décision important dans l'obligation d'un traitement antibiotique dans les infections pulmonaires basses.
Évaluation Critères pour le traitement antibactérien des infections des voies respiratoires supérieures :

< 0.10 aucun signe d'infection bactérienne ► pas d'antibiothérapie
≥ 0.10 - < 0.25 infection bactérienne est peu probable ► pas d'antibiothérapie primaire
≥ 0.25 - < 0.50 infection bactérienne probable ► antibiothérapie recommandée
> 0.50 infection bactérienne probable ► antibiothérapie urgente


Taux faussement augmentés sans signes d'infection avec : 
tumeurs productrices de calcitonine (carcinome thyroïdien médullaire, carcinoïde, carcinome pulmonaire à petites cellules avec production d'hormones paranéoplasiques), physiologique chez les nouveau-nés, SDRA (syndrome de détresse respiratoire aiguë), paludisme, infection fongique systémique (taux variables de PCT), traumatismes sévères, chirurgie lourde, brûlure sévère ou coup de chaleur, traitement anti-thymocyteglobuline, irradiation pendant les réactions du greffe, traitement de la fièvre méditerranéenne familiale;
Taux faussement diminués : très précoce d'une infection, infections locales sévères (par exemple abcès), endocardite subaiguë.


 

Spécimen Norme Unité Méthode *
PRO3P Procollagène III-peptide (P3P, PIIIP)
sérum 1 ml
2.9 - 8.1
μg/l
EIA
Général Le collagène se forme initialement avec des propeptides aux deux extrémités. Dans le foie, la majorité du collagène est de type 1 ou de type 3. L'élimination des propeptides favorise le développement des fibrilles de collagène. Les propeptides peuvent être soit retenus dans la matrice, soit relâchés dans la circulation. La fibrose des cellules hépatiques se produit lors du dépôt de collagène et de la libération de propeptides, principalement le P3NP.
L'augmentation du P3NP est observée dans diverses maladies du foie dans lesquelles la fibrose/cirrhose survient, par exemple, une hépatopathie alcoolique, une cholangite sclérosante primitive, mais aussi une myélofibrose, une sclérose systémique, etc. Le test est utile pour reconnaître une altération dégénérative précoce du tissu hépatique avant la perte d'activité fonctionnelle. Ce test est conçu comme un contrôle de suivi plutôt que pour le diagnostic primaire ou le dépistage.
Indication Surveillance des traitements dans le cadre des maladies hépatiques dégénératives, dans les fibroses hépatiques particulièrement chez les patients sous methotrexate.
Évaluation Le PNPIII est un indicateur sensible de la fibrose hépatique, mais il peut être élevé dans d'autres conditions : la maladie du tissu conjonctif (maladie du tissu conjonctif actif).

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
PINP Propeptide 1-N-terminal du procollagène I (P1NP, PINP)
sérum 1 ml

voir dossier

μg/l
ECL
Général P1NP, propeptide aminoterminal du procollagène de type I existe dans le sérum sous forme intacte de propeptides aminoterminaux trimériques. La concentration de P1NP est directement proportionnelle à la quantité de nouveau collagène et s'est révélée être un marqueur fiable du renouvellement osseux. Il est couramment utilisé pour surveiller la formation des os et la réponse thérapeutique de croissance au traitement à l'hormone de croissance. Une combinaison utile est d'utiliser le test avec un marqueur de résorption osseuse, comme les réticulations.
Les concentrations augmentent chez les patients atteints de diverses maladies osseuses, y compris les métastases osseuses et par les médicaments, qui se caractérisent par une activité ostéoblastique accrue. Si le niveau de formation osseuse de base avant le traitement est déjà élevé, un traitement pour augmenter la formation osseuse pourrait ne pas être nécessaire. Si les niveaux relatifs de formation osseuse et de résorption osseuse ne s'améliorent pas pendant le traitement, il faut envisager un autre traitement.
Indication Pour définir un taux basal avant thérapie antirésorbtive ou de régénérescence osseuse (par exemple dans l'ostéoporose, cancer du sein, de la prostate, traitement par l'hormone de croissance)

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
PTHRP Protéine apparentée à l'hormone parathyroïdienne (PTHrp)
envoi plasma d'EDTA congelé
plasma EDTA, congelé 1 ml
< 13.9
pg/ml
IRMA
Général La protéine apparentée à l'hormone parathyroïdienne (ou PTHrP) est une protéine membre de la famille des hormones parathyroïdiennes. La PTHrP agit comme une hormone endocrine, autocrine, paracrine et intracrine. Il régule le développement de l'os endochondral en maintenant la plaque de croissance endochondrale à une largeur constante. Il régule également les interactions épithéliales-mésenchymateuses lors de la formation des glandes mammaires. Elle est parfois sécrétée par les cellules cancéreuses (cancer du sein, certains types de cancer du poumon, y compris le carcinome épidermoïde). La PTHrP partage la même extrémité N-terminale que l'hormone parathyroïdienne et peut donc se lier au même récepteur, le récepteur PTH de type I (PTHR1). La PTHrP peut simuler la plupart des actions de la PTH, y compris l'augmentation de la résorption osseuse et de la réabsorption calcique tubulaire distale, et l'inhibition du transport tubulaire proximal du phosphate. PTHR1 est responsable de la plupart des cas d'hypercalcémie humorale paranéoplasique des cancers.
Indication Hypercalcémies d'origine tumorale, cancer du sein, cancer de la prostate, cancer SCC, hypernéphrome.
Pré-analytiques Centrifuge EDTA blood within 30 minutes, transfer the plasma to a separate tube without additives, label and deep freeze at -20°. Transport only frozen.

 

Protéine C-réactive (CRP)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
CRP Protéine C-réactive (CRP) >> Appendice
sérum 1 ml
< 0.5
zone grise:
0.5 - 1.0
mg/dl
TURB
CRPHS Protéine C-réactive, ultrasensible (CRP)
sérum 1 ml
< 1.0
mg/l
TURB
CRPP Protéine C-réactive, ponction (CRP)

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml
0 - 1.0
mg/dl
Informations sur Titre Protéine C-réactive (CRP)
Général La protéine C-réactive est une protéine de phase aiguë de la défense immunitaire non spécifique. Il est synthétisé par les cellules stimulées par l'interleukine-6 dans le foie et transféré dans le sang. Le CRP inhibe l'activité pro-inflammatoire des granulocytes neutrophiles et prévient ainsi les destructions tissulaires majeures. Il est capable de se lier à la paroi cellulaire bactérienne et active le système de complément par la voie classique. Comme pour l'ESR (non spécifique), la CRP est augmentée dans les infections aiguës et chroniques et reflète la gravité de l'infection (par ex. dans les septicémies). La demi-vie est de 5-7 heures, on peut s'attendre à un pic après environ 50 heures.
Le dosage de la protéine C-réactive à haute sensibilité (hsCRP) est un test d'analyse quantitative de très faibles niveaux de protéine C-réactive (CRP) dans le sang. Le test du CRP hs est de plus en plus utilisé comme marqueur de risque cardio-vasculaire et comme outil de pronostic dans les maladies cardiaques. Le dosage de la CRP, en plus du bilan lipidique et des systèmes d'évaluation du risque global, aide à l'évaluation du risque de maladie cardiovasculaire chez un individu.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
ECP Protéine cationique éosinophile (ECP)
sérum 1 ml
< 13.3
μg/l
Général La protéine cationique éosinophile, ECP, est une des protéines les plus importantes libérées par les éosinophiles au cours de processus inflammatoires. La concentration d’ECP dans le sérum est en corrélation avec le déroulement d’un asthme bronchique ou d’une atopie. On a pu prouver dans de nombreuses études chez des asthmatiques que les taux d’ECP étaient notablement plus élevés pendant les périodes de pollénisation que pendant les mois d’hiver. Un traitement antiinflammatoire entraîne une baisse du taux d’ECP. C’est pourquoi l’ECP peut être utilisé chez les asthmatiques comme marqueur sensible de la maladie et du suivi thérapeutique. Chez les patients présentant une dermatite atopique ou des enfants atteints de dermatite, les taux atteints dans le sérum sont en corrélation nette avec la maladie. L’ECP convient mieux pour le suivi thérapeutique que le dosage IgE: les taux d’ECP baissent nettement chez les patients souffrant d’une crise aiguë d’eczéma et bénéficiant d’un traitement, tandis que l’IgE reste stationnaire.
Indication Dépistage des allergies gastro-intestinales
Évaluation Taux élevé : maladie allergiques (asthma, atopie), infections bactériennes en phase aiguë, infarctus du myocarde (hausse passagère), affections parasitaires.
Remarque : pour le dosage ECP le sang doit être centrifugé 60 à 120 minutes après le prélèvement et versé dans un tube d’envoi. Le dosage du plasma et des sérums hémolytiques n’est pas possible. Le dosage de l’ECP n’est pas approprié pour un dépistage, il sert surtout à assurer un contrôle.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
COMP Protéine de matrice oligomère de cartilage (COMP)
sérum 1 ml
< 12.0
U/l
EIA
Général Avec COMP (Cartilage Oligomeric Matrix Protein) et anti-CCP, deux nouveaux paramètres de laboratoire sont disponibles pour dépister la polyarthrite rhumatoïde. Un diagnostic clair de PR selon les critères de l'ARA et la surveillance thérapeutique de la PR devrait être réalisé par la détermination de la protéine matricielle oligomère du cartilage (COMP). COMP reflète l'activité destructrice du cartilage.
Une combinaison de marqueurs d'inflammation et de COMP ainsi que des données cliniques permet d'identifier différents groupes de patients : les patients présentant une décomposition active du cartilage avec des marqueurs d'inflammation normaux et les patients présentant probablement une légère résorption du cartilage malgré une forte activité inflammatoire. Voir aussi  CCP.
Indication Le diagnostic de la polyarthrite rhumatoïde, le contrôle de la thérapie

 

Proteines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
GE Protéines totales >> Appendice
sérum 1 ml

voir dossier

g/dl
PHO
GED Protéines, dialysate
dialyse 0,5 ml

voir dossier

GEP Protéines, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 0,5 ml
< 3.0 Transudat
> 3.0 Exsudat
g/dl
GEL Protéines, LCR >> Appendice
LCR 1 ml
15 - 45
mg/dl
GEF Protéines, liquide amniotique
liquide amniotique 0,5 ml
ca. 5.0
g/l
GEUK Protéines totales urinaire / g crea >> Appendice
urines 10 ml
    GEU Protéines urinaires
Enceinte: < 150.0
(grossesse)
< 80.0
mg/l
PHO
    GEK Protéines (U) / g créa
Enceinte: < 250
(grossesse,
ca. 30 mg/mmol créa)
< 100
mg/g créa
RECH
GEUT Protéines totales urinaire / 24h >> Appendice
Indiquer le volume urinaire des 24h !
urines 10 ml
    GEU Protéines urinaires
Enceinte: < 150.0
(grossesse)
< 80.0
mg/l
PHO
    GE24 Protéines urinaires / 24 h
< 150
mg/24h

 

Protéines de phase aiguë
Informations sur Titre Protéines de phase aiguë
Général Les protéines de phase aiguë (PPA) sont une classe de protéines synthétisées par le foie dont la production est stimulée ou inhibée en réponse à une inflammation. La réponse est appelée réaction de phase aiguë. Cellules inflammatoires et érythrocytes Les PPA sont dites positives, si leur concentration augmente lors d'une inflammation, par exemple la C-reactive protein(ou CRP), négative dans le cas contraire, par exemple l'albumine. En réponse à l'attaque, les cellules inflammatoires locales (granulocytes neutrophiles et macrophages) sécrètent diverses cytokines dans la circulation sanguine, en particulier des interleukines IL-1, IL-6 et IL-8, et le TNF-alpha.
Le foie répond par la production d'un grand nombre de réactifs de phase aiguë, dont les plus notables sont : protéine C-réactive (CRP) Alpha 1-antitrypsine (α1-AT) Alpha 1-antichymotrypsine Alpha 2-macroglobulin (α2-MG) certains facteurs de coagulation (Fibrinogène, prothrombine, facteur VIII, facteur von Willebrand, plasminogène) facteurs du complément Ferritine Sérum amyloïde A La mesure des protéines de phase aiguë est utile comme marqueur des inflammations en biologie clinique.
Mots clés phase aiguë, PPA

 

Proteinuria
Spécimen Norme : Unité Méthode *
SDSU Electrophorèse SDS, urines
urines 10 ml
Informations sur Titre Proteinuria
Général SDS-PAGE, sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, describes a technique widely used in biochemistry, forensics, genetics and molecular biology to separate proteins according to their electrophoretic mobility. In most proteins, the binding of SDS to the polypeptide chain imparts an even distribution of charge per unit mass, thereby resulting in a fractionation by approximate size during electrophoresis.
SDS-PAGE allows the differentiation of renal proteinurias, as caused by overflow, paraproteins, postrenal Ig-secretion or bleeding etc.

 

Pyridinolines, crosslinks
Spécimen Norme : Unité Méthode *
PYRIDU Pyridinolines, urines >> Appendice
urines 10 ml
    KREAUV Créatinine urinaire
0.72 - 1.51
g/l
PHO
    PYRIU Pyridinolines, urines, taux dosé
    PYRIK Pyridinolines, urines / g créa, taux calculé
Homme: 87.0 - 247
Femme: 95.0 - 315
F: 95 - 315
H: 87 - 247
pas de plage
de référence
sans sexe
μg/g Krea.
RECH
    DPYRIU Désoxypyridinolines, urines, taux dosé
    DPYRIK Désoxypyridinolines, urines / g créa, taux calculé
Homme: 22.0 - 95.0
Femme: 22.0 - 84.0
F: 22 - 84
H: 22 - 95
pas de plage
de référence
sans sexe
μg/g Krea.
HPLC
Informations sur Titre Pyridinolines, crosslinks
Général Le terme de pyridinoline désigne deux dérivés du 3-hydroxypyridinium isolés du collagène de type I. Le collagène de type I est constitué d’une triple hélice stabilisée par l’hydroxylation des résidus de proline. Ces triples hélices sont liées entre elles de façon covalente par les molécules de pontage réalisant un réseau fibrillaire qui sera minéralisé. La pyridinoline et la désoxypyridinoline confèrent à l’os sa rigidité et sa solidité.
Les pyridinolines sont libérées au cours de la dégradation de la matrice osseuse par les ostéoclastes. L’excrétion par le rein des pyridinolines suit un rythme circadien avec un maximum tôt la matin et un minimum l’après midi. Le recueil des deuxièmes urines du matin est préférable ou d’urines de 24 heures.
Évaluation Augmentation de l’élimination des pyridinolines : Maladie de Paget, hperparathyroïdie primitive et secondaire, ostéoporose de type I ou II, cancer du sein avec métastases osseuses

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
RBG Retinol Binding Protein (RBP)
sérum 1 ml
3.0 - 6.0
mg/dl
NEPH
Général La protéine 4 de liaison du rétinol (RBP4) est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène RBP4. Cette protéine appartient à la famille des lipocalines et est le porteur spécifique du rétinol (vitamine A) dans le sang. Il délivre le rétinol des réserves du foie aux tissus périphériques. Dans le plasma, le complexe RBP-rétinol interagit avec la transthyrétine, ce qui prévient sa perte par filtration à travers les glomérules rénaux. Une carence en vitamine A bloque la sécrétion de la protéine de liaison après la traduction et entraîne une livraison et un approvisionnement défectueux des cellules épidermiques.
Signification clinique : La protéine 4 se liant au rétinol a récemment été décrite comme une adipokine qui contribue à la résistance à l'insuline et qui est sécrétée par les adipocytes. Il peut agir comme un signal vers d'autres cellules, lorsqu'il y a une diminution de la concentration plasmatique de glucose. Les seuils de la PAR équimolaire prédisent une carence en vitamine A avec une sensibilité et une spécificité élevées, même dans le contexte septique et de la malnutrition protidique. Comme le rétinol, la PAR peut être mise à défaut dans le dépistage de la carence en vitamine A, parce que la réponse en phase aiguë et la dénutrition protidique diminuent les concentrations de la PAR. Cependant, la PAR peut être un outil simple et peu coûteux pour l'évaluation de la carence en vitamine A. RBP4 est aussi un constituant physiologique du liquide amniotique. Parmi les patientes ayant accouché prématurément, la concentration de RBP4 dans le liquide amniotique est élevée dans les grossesses compliquées par une infection/inflammation intra-amniotique (IAI). Ces résultats suggèrent que la RBP4 pourrait participer à la réponse de l'hôte contre l'IAI.
Indication Marqueur précoce de la protéinurie d'origine tubulaire, lésions hépatiques chroniques, intoxication au Cadmium, suspicion de résistance à l'insuline
Pré-analytiques Stockage/transport : réfrigérée.
Conditions inacceptables : échantillons contaminés, hémolysés ou lipémiques.
Stabilité: après séparation des cellules : température ambiante : 4 heures; réfrigéré : 1 semaine; congelé : 2 mois.

 

Sarcosine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
SARC Sarcosine
sérum 1 ml
< 0.2
mg/dl
LCMS
SARCU Sarcosine, urines
urines 10 ml
à 15 ans < 30.0
dès 15 ans < 12.0
mg/l
HPLC
Informations sur Titre Sarcosine
Général La sarcosine, également connue sous le nom de N-méthylglycine, est un produit intermédiaire et un sous-produit de la synthèse et de la dégradation de la glycine. La sarcosine est métabolisée en glycine par l'enzyme sarcosine déshydrogénase, tandis que la glycine-N-méthyltransférase génère de la sarcosine à partir de la glycine. La sarcosine est omniprésente dans les matières biologiques et est présente dans des aliments tels que le jaune d'œuf, la dinde, le jambon, les légumes, les légumineuses, etc. La sarcosine est formée à partir de l'apport alimentaire de choline et du métabolisme de la méthionine, et se dégrade rapidement en glycine qui, en plus de son importance en tant que constituant des protéines, joue un rôle significatif dans divers processus physiologiques en tant que source métabolique principale des composants des cellules vivantes tels que le glutathion, la créatine, les purines et la sérine.
Signification clinique : La sarcosine n'a pas de toxicité connue, comme en témoigne l'absence de manifestations phénotypiques de la sarcosinémie, une erreur innée du métabolisme de la sarcosine. La sarcosinémie peut résulter d'une carence sévère en folate à cause du besoin en folate pour la conversion de la sarcosine en glycine. On a également signalé que la sarcosine active les cellules cancéreuses de la prostate et dont le taux urinaire est corrélé à la présence de cellules cancéreuses de la prostate. La sarcosine a été identifiée comme un métabolite différentiel qui est fortement augmenté du cancer porgressif prostatique jusqu'à la métastase et a pu être détecté dans l'urine. Les taux de sarcosine est plus important dans les cancers de la prostate par rapport aux cellules épithéliales bénignes de la prostate. Les niveaux de sarcosine semblaient être corrolés au caractère invasif du cancer. Toutefois, cette conclusion a été contestée.

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
SAA Sérum amyloïde A (SAA)
sérum 1 ml
< 0.8
mg/dl
Général Les protéines amyloïdes sériques A (SAA) sont une famille d'apolipoprotéines associées aux lipoprotéines de haute densité (HDL) dans le plasma. Les protéines amyloïdes A du sérum en phase aiguë sont sécrétées pendant la phase aiguë de l'inflammation. Ces protéines ont plusieurs rôles, y compris le transport du cholestérol vers le foie pour la sécrétion dans la bile, le recrutement des cellules immunitaires vers les sites inflammatoires et l'induction d'enzymes qui dégradent la matrice extracellulaire. Les ASA sont impliqués dans plusieurs maladies inflammatoires chroniques, telles que l'amylose, l'athérosclérose et la polyarthrite rhumatoïde.
Indication Suspicion de rejet de greffes, différenciation entre infections et réaction vis à vis de l'hôte.
Évaluation Avant la transplantation, la SAA reste faible chez les patients ne présentant aucun signe de la greffe (GVHD), mais augmente significativement au cours de la greffe. Les infections sévères ont également induit des niveaux élevés d'SAA, mais sans augmentation abrupte et avec un plateau suivant.

 

Sodium (Natrium)
Spécimen Norme : Unité Méthode *
NA Sodium
sérum 1 ml
132 - 146
mmol/l
ISE
NAU24 Sodium urinaires / 24h
urines 10 ml
    NAU Sodium urinaires
54.0 - 172.0
mmol/l
    NA24 Sodium urinaires / 24h
40 - 220
(dépendant de la nutrition)
mmol/24h
RECH
NAH Sodium, cheveux
cheveux 250 mg
10 - 130
mg/kg
NAVB Sodium, sang complet
sang hépariné 2 ml
70 - 100
mmol/l
AAS
NAST Sodium, selles
selles 5 g
0.5 - 12.5 mmol/d
mmol/100 g

 

Transferrine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
TRANS Transferrine >> Appendice
sérum 1 ml
Homme: 215 - 365
Femme: 250 - 380
F: 250 - 380
H: 215 - 365
pas de plage
de référence
sans sexe
215 - 380
mg/dl
TURB
CDTEL Transferrine désialylée (CDT) >> Appendice
Carbohydrate-Deficient-Transferrin
sérum 1 ml
<= 1.7
zone grise 1.8 - 2.0
%
CEL
TRANLR Récepteur soluble de la transferrine >> Appendice
sérum 1 ml
0.76 - 1.76
mg/l
NEPH
Informations sur Titre Transferrine
Général Transferrin is a glycoprotein (acute phase protein) that binds iron very tightly but reversibly. The affinity of transferrin for Fe(III) is extremely high but decreases progressively with decreasing pH below neutrality. The liver is the main source of manufacturing transferrin, but other sources such as the brain also produce this molecule. The main role of transferrin is to deliver iron from absorption centres in the duodenum and white blood cell macrophages to all tissues. Predominantly, transferrin plays a key role where erythropoiesis and active cell division occur. In order for iron ion to be introduced into the cell a carrier protein is used, known as a transferrin receptor. The receptor helps maintain iron homeostasis in the cells by controlling iron concentrations.
Increased serum transferrin level cause iron deficiency anemia, with decreased levels iron overload diseases occur and protein malnutrition. An absence of transferrin results from a rare genetic disorder known as atransferrinemia; a condition characterized by anemia and hemosiderosis in the heart and liver that leads to many complications including heart failure.

 

Triglycérides
Spécimen Norme : Unité Méthode *
TRI Triglycérides
sérum 1 ml
< 150
mg/dl
PHO
TRIGP Triglycérides, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 1 ml

voir dossier


 

Troponine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
TROPI2 Troponine I >> Appendice
sérum 1 ml
valeurs normales: < 40
zone contrôlée: 40 - 100
positif: > 100
ng/l
CLIA
Informations sur Titre Troponine
Général La troponine est, avec l'actine, la myosine et la tropomyosine, un composant structurel de l'appareil contractile des muscles striés. La troponine se compose de trois sous-unités : troponine I, T et C. Les troponines sont des protéines du muscle cardiaque avec une spécificité d'organe élevée. Ils forment un complexe dans lequel la troponine C se lie au calcium, la troponine T se lie à la tropomyosine et la troponine I se lie à l'actine. Si le myocarde est endommagé, les valeurs de troponine augmentent. La troponine est un marqueur spécifique, précoce et stable dans l'infarctus du myocarde.

 

Trypsine
Spécimen Norme : Unité Méthode *
TRYP Trypsine, sérum >> Appendice
sérum 1 ml
160 - 600
ng/ml
RIA
Informations sur Titre Trypsine
Général La trypsine est une enzyme protéolytique composée de 201 acides aminés. Il est synthétisé dans les cellules acineuses du pancréas exocrine comme trypsinogène inactif. Les entérokinases catalysent l'activation de la trypsine qui hydrolyse les protéines alimentaires dans l'intestin grêle. En cas de processus inflammatoires du pancréas, des concentrations plus élevées de trypsine sont trouvées dans le sang en raison de lésions membranaires des cellules de l'acinus. Voir aussi  Screening néonatal

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
TRYPTA Tryptase
sérum 1 ml
< 11.4
μg/l
FIA
Général La tryptase est la sérine protéinase la plus secrétée dans les mastocytes, qui a récemment été utilisée comme marqueur pour l'activation des mastocytes. Elle est impliquée dans la réponse allergénique et est soupçonnée d'agir comme mitogène dans les fibroblastes. Des taux élevés de tryptase sérique surviennent dans les réactions anaphylactiques et anaphylactoïdes, mais un test négatif n'exclut pas l'anaphylaxie.
Indication Marqueur de la dégranulation des mastocytes dans le sérum en cas de choc anaphylactique ou réactions anaphylactiques. Par ex : accident d'anesthésie, réaction aux liquides de contraste, prise de médicaments, piqûres d'insectes. Marqueur dans la mastocytose systémique, le syndrome myélodysplasique (MDS) et les rhinites allergiques traitées par spray nasal.
Mots clés mastocytose

 

Urée
Spécimen Norme : Unité Méthode *
HST Urée >> Appendice
sérum 1 ml
10.0 - 50.0
mg/dl
PHO
HSTD Urée, dialyse
dialyse 0,5 ml
HSTP Urée, ponction

analyse non-accréditée

liquide de ponction 0,5 ml
HSTUT Urée, urines / 24h
urines 10 ml
    HSTU Urée, urines, taux dosé
11.0 - 19.0
g/l
    HST24 Urée, urines / 24h, taux calculé
19.0 - 34.0
g/24h
Informations sur Titre Urée
Général L'urée, produit dans le foie, est le produit final du métabolisme des protéines et des acides aminés. Pendant la protéolyse, les protéines sont biotransformées et désaminées en acides aminés. L'ammoniaque qui en résulte est incorporé dans l'urée (cycle de l'urée dans les mitochondries). La sécrétion se fait principalement par les reins par filtration glomérulaire.

 

Urine Diagnostic
Spécimen Norme : Unité Méthode *
SDSU Electrophorèse SDS, urines
urines 10 ml
SPGU Poids spécifique, urines
urines 10 ml
1.022 - 1.035
g/ml
XAN24 Xanthine, urines / 24h >> Appendice
Indiquer le volume urinaire des 24h
24 hrs urine 10 ml
    XANTHU Xanthine, urines, taux dosé
HPLC
    XANT24 Xanthine, urines, taux calculé
5.0 - 12.0
mg/24h
CITU24 Acide citrique, urines / 24h >> Appendice
urines de 24h avec indication de la quantité totale
urines 10 ml
    CITU Acide citrique, urines, taux dosé >> Appendice
PHO
    CIT24 Acide citrique, urines / 24h, taux calculé
> 1.70
mmol/24h
RECH
OXAU24 Acide oxalique, urines >> Appendice
urines de 24 h avec indication de la quantité totale, acidifiées avec 10 ml de HCl à 20%
urines 10 ml
    OXALU Acide oxalique urinaire >> Appendice
LCMS
    OXAL24 Acide oxalique urinaire / 24h
Indiquer le volume urinaire des 24h
< 44.0
mg/24h
Informations sur Titre Urine Diagnostic
Général État de l'urin (analyse par jauge d'urine) :
Si la capacité de transport cellulaire hépatique est surchargée, l'urobilinogène sera éliminé dans l'urine, par exemple lors d’une dégradation accrue de l'hémoglobine (anémie hémolytique, anémie pernicieuse, hémolyse intravasculaire, polycythémie, résorption massive sanguine extravasculaire). Augmentation de l'urobilinogène intestinal avec constipation, entérocolite, iléus, augmentation de la digestion, infections des voies biliaires, faux positifs par des antibiotiques (p. ex. céphalosporines) ainsi que de l'urine insipide.
Nitrite : de nombreux agents bactériens responsables d'infections urinaires (par ex. E.coli et autres producteurs de nitrite) désoxydent le nitrate urinaire en nitrite. On a des résultats faussement négatifs lors des polyuries avec mictions fréquentes, car l'urine reste trop peu de temps dans la vessie ainsi qu'un traitement à forte dose de vitamine C (ou dans les jus de fruits).
Hémoglobine : La concentration d'hémoglobine des érythrocytes lysés ou myoglobine est exprimée en érythrocytes par µl, par exemple 20 érythrocytes/µl. La limite de détection de l'hémoglobine est de 10 Ery/µl. L'acide ascorbique n'a aucun effet sur la mesure.

Les parties non bactériennes des sédiments urinaires :
Résultats sur les sédiments Fréquent Moins fréquent Rare
Érythrocyturie Toutes les formes de glomérulonéphrite, affection rénale avec maladies systémiques, tumeurs bénignes et malignes des voies urinaires, néphrolithiase, traumatisme, (aussi attelle), malformations, en particulier des kystes rénaux, embolie ou thrombose des vaisseaux rénaux, diathèse hémorragique, médicaments. Infections urinaires, tuberculose, néphropathie diabétique, pyélonéphrite, néphrite interstitielle, néphropathies toxiques, maladies rénales héréditaires (p. ex. syndrome d'Alport après un stress corporel) Maladies infectieuses, insuffisance cardiaque, hématurie familiale bénigne, artériosclérose artériosclérose, personnes en bonne santé
Acanthocytes     plus de 5% du nombre total d'érythrocytes sont suspects d'hématurie glomérulaire, plus de 10% : hématurie glomérulaire
Cylindre érythrocytaires Toutes les formes de glomérulonéphrite, affection rénale avec des maladies systémiques   Kyste rénal, amylose rénale, traumatisme.
Leukocyturie Pyélonéphrite, toutes les maladies infectieuses des voies urinaires, néphrite interstitielle Glomérulonéphrite, réaction du greffon contre l'hôte, maladies systémiques avec affection rénale.  
Eosinophilurie Néphrite aiguë interstitielle induite par les médicaments   Glomérulonéphrite rapidement progressive, prostatite aiguë.
Cylindres leukocytaires Pyélonéphrite aiguë et chronique   Glomérulonéphrite, néphrite interstitielles
Cylindres bacteriennes Pyélonéphrite aiguë et chronique    
Cylindres des cellules hyalines Toutes les néphropathies aiguës et chroniques, en particulier le syndrome néphrotique, la congestion rénale et l'insuffisance cardiaque. Stress corporel traitement par diurétiques à fortes doses, infections fébriles, albuminurie orthostatique.
Cylindres granulaires Toutes les maladies rénales aiguës et chroniques Plasmocytome Stress corporel
Cylindres cireux Toutes les néphropathies aiguës et chroniques   Néphropathies toxiques, néphropathie diabétique, artériosclérose.
Présence de cellules graisseuses, gouttelettes de graisse Toutes les maladies rénales avec syndrome néphrotique   toxic renal damage, diabetic nephropathia, arteriosclerosis
Les plâtres épithélio-squameux Contamination par les organes génitaux externes de la femme provenant de l’urètre terminale des femmes et des hommes.  
Présence de cellules épithéliales transitionnelles Infections des voies urinaires basses personnes en bonne santé  
Présence de cellules tubulo-épithéliales ou rénales  Maladies virales généralisées, p. ex. rougeole, hépatite aigue grave, infection à CMV, néphropathies toxiques Pyélonéphrite, Glomérulonéphrite  
Présence de cellules épithéliales   Maladies virales généralisées Reprise de la diurèse lors d'une insuffisance rénale aiguë, pyélonéphrite, glomérulonéphrite
Cellules composées

 


  Tumeurs des voies urinaires, nécrose papillaire.
Trichomonas Infection par trichomonades des voies urinaires et génitales.    

 

Part crystallin des sédiments :
Résultats sur les sédiments Fréquent Moins fréquent Rare
Urates dans l'urine concentrée, avec fièvre, goutte    
Urate de diammonium dans l'urine alcalinisée    
Acide urique (hyperuricosurie cofacteur) dans les urines concentrées, la fièvre, la goutte, dans l'urine acide, l'acide urique se cristallisera après une longue période de repos. augmentation de la décomposition cellulaire (p. ex. en cas de leucose, traitement anticancéreux cytostatique)  
Oxalate de calcium (hyperuricosurie cofacteur) après la consommation d'aliments riches en oxalate (p. ex. légumes, rhubarbe, orange)   Oxalose héréditaire primaire
Sulfate de calcium     seulement dans l'urine fortement acide
Phosphate d'ammonium et de magnésium (tripelphosphate) avec une bactériurie importante (p. ex. cystite aiguë), contamination bactérienne secondaire (long séjour)

 

   
Phosphate dicalcique     dans de l'urine alcaline ou légèrement acide
Phosphate alcalin amorphe (phosphate tricalcique et phosphate de trimagnésium   Phosphaturie, urine légèrement trouble chez les végétariens  
Phosphate de dimagnésium     dans l'urine alcaline
Carbonate de calcium     dans l'urine alcaline ou légèrement acide
Cystine     Cystinurie héréditaire, associée à l'excrétion de cystine, lysine, arginine et ornithine
Cholestérol     Chylurie (p. ex. occlusion tumorale digestive du système lymphatique), filariose
Leucine / thyrosine   dans l'urine acide, lésions hépatiques parenchymateuses graves  
Hippuric acid     après un traitement au salicylate, hépatopathie
Natriumurate     pas d'importance pathogène
Xanthine     Carence héréditaire en xanthinoxydase

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
VISK Viscosité
sérum 1 ml
ou
plasma EDTA 1 ml
ou
sang EDTA 2.7 ml
sérum:
1.1 - 1.7
plasma:
1.2 - 1.9
sang:
3.9 - 4.7
mPa.s (cP)
KVISK
Général La viscosité sanguine est traçable aux globules rouges élastiques, qui occupent environ la moitié du volume. Lorsque les érythrocytes sont au repos, ils ont tendance à s'agréger et à s'empiler ensemble d'une manière efficace sur le plan spatial. Pour que le sang circule librement, la taille de ces agrégats doit être réduite, ce qui permet une certaine liberté de mouvement interne. Les forces qui désagrégent les cellules produisent également la déformation élastique et l'orientation des cellules, ce qui entraîne le stockage de l'énergie élastique dans la microstructure cellulaire du sang. Au fur et à mesure que le flux avance, le glissement de la structure cellulaire interne exige un apport continu d'énergie, qui est dissipée par friction visqueuse. Ces effets font du sang un fluide viscoélastique, présentant des propriétés à la fois visqueuses et élastiques. La variation de la viscoélasticité sanguine est très faible. Ainsi, les changements pathologiques ou secondaire à l'intervention chirurgicale peuvent être facilement identifiés, ce qui fait de la viscoélasticité du sang un paramètre clinique utile.
La viscosité plasmatique est déterminée par diverses macromolécules, comme le fibrinogène, les immunoglobulines et les lipoprotéines. La viscosité du sang contribue au stress de cisaillement endothélial. La contrainte de cisaillement module l'orientation des cellules endothéliales dans la direction de l'écoulement et l'ondulation de la surface luminale du vaisseau. Par exemple, la viscoélasticité du sang d'un individu change de façon significative à la suite d'un pontage cardiopulmonaire.
Aussi plusieurs médicaments ont une influence de la viscosité plasmatique (Atorvastatine, Méthyltestostérone, Clopidrogrel, Pentoxiphylline, Cilostazol, Gabexat, Mesilat, Nafamostat, Carvedilolol, Atenolol, Molsidomin), surtout aussi hémodilution avec HAES (hydroxyéthylamidon). La viscosité plasmatique est utilisée comme marqueur de décision d’une aphérèse chez les patients présentant des syndromes d'hyperviscosité (p. ex. plasmocytome, dégénérescence maculaire sénile).
Pré-analytiques Matériaux d'échantillons acceptés :
- Sang EDTA et sang héparine à température ambiante (les échantillons hémolytiques seront rejetés)
- Plasma EDTA ou plasma d'héparine à 2-8°C (stabilité 1 semaine)
- Sérum à 2-8°C (stabilité 1 semaine)
Les échantillons ne doivent pas être congelés car cela modifie déjà la mesure de la viscosité et le matériau doit être choisi en fonction des soupçons cliniques (par ex. composants cellulaires suspects nécessitant une analyse sanguine, Macroglobulinémie de Waldenstrom (MW), etc.)
Évaluation Taux élevé : Inflammation, lésions tissulaires, maladies chroniques, occlusion de vaisseaux, par ex. microangiopathie cérébrale, diabète, maladie coronarienne, alcoolisme, tabagisme, facteur de risque de thrombose.

 

Vitamines
Spécimen Norme : Unité Méthode *
VITA Vitamine A (Rétinol) >> Appendice
sérum 1 ml
à 19 ans 150 - 550
dès 19 ans 300 - 700
μg/l
HPLC
VITB1 Vitamine B1 (Thiamine) >> Appendice
envoie protégé de la lumière
sang EDTA 1 ml
20 - 100
ng/ml
HPLC
VITB2 Vitamine B2 (Riboflavine) >> Appendice
envoie protégé de la lumière
sang EDTA 1 ml
75 - 300
ng/ml
HPLC
VITB3 Vitamine B3 (Niacine) >> Appendice
sérum 1 ml
    NIAC Niacine >> Appendice
14 - 52
μg/l
LCMS
    NICA Nicotinamide >> Appendice
10 - 63
μg/l
LCMS
VITB4 Vitamine B4 (Choline) >> Appendice
plasma EDTA, congelé 1 ml
700 - 1200
μg/l
PANT Vitamine B5 (Acide pantothénique) >> Appendice
sérum 1 ml
54.0 - 159.0
μg/l
EIA
VITB6 Vitamine B6, sang EDTA (Pyridoxal-5-phosphate) >> Appendice
le sang EDTA est un échantillon optimal. Pour des temps de livraison plus longs, le plasma EDTA congelé est préférable
sang EDTA 1 ml
14.5 - 45.0
ng/ml
HPLC
VITB6S Vitamine B6, sérum (Pyridoxal-5-phosphate) >> Appendice
sérum 0,5 ml
5.0 - 30.0
μg/l
HPLC
VIB6EG Vitamine B6, sang EDTA congelé (Pyridoxal-5-phosphate)
plasma EDTA, congelé 0,5 ml
5.0 - 30
μg/l
HPLC
VITB12 Vitamine B12 (Cobalamine) >> Appendice
sérum 1 ml
211 - 911
pg/ml
LIA
VITC Vitamine C (Acide ascorbique) >> Appendice
Envoi d'échantillons congelés, flacon séparé nécessaire si des analyses supplémentaires sont demandées !
sérum, congelé 1 ml
5 - 15
mg/l
HPLC
VITD Vitamine D3, 25-OH (Cholécalciférol, Calcidiol) >> Appendice
sérum 1 ml
déficit: < 20
insuffisance: 20 - 30
substitution: 30 - 100
(optimal 30 - 60)
surdosage: > 150
μg/l
LCMS
VITD2 Vitamine D2, 25-OH (Ergocalciférol) >> Appendice
sérum 0,5 ml
1.0 - 12.1
μg/l
LCMS
VITD3 Vitamine D3, 1.25-OH (Dihydroxycholécalciférol, Calcitriol) >> Appendice
sérum 1 ml
19.9 - 79.3
pg/ml
CLIA
VITE Vitamine E (Tocophérol) >> Appendice
sérum 1 ml
Homme: 8.9 - 18.3
Femme: 9.4 - 15.0
F: 9.4 - 15.0
H: 8.9 - 18.3
pas de plage
de référence
sans sexe
mg/l
HPLC
VITH Vitamine (Biotine) >> Appendice
sérum 1 ml
> 100
(>250 optimal
100 - 250 subopt.
<100 déficit)
ng/l
EIA
VITK Vitamine K (Phyllochinone, Menaquinon) >> Appendice
envoi à l'abri de la lumière
sérum 1 ml
50 - 900 (à jeun)
<1800 (post-pr.)
ng/l
LCMS
VITK2 Vitamine K2 (Ménachinone-7) >> Appendice
sérum, congelé 1,5 ml
> 200
ng/l
LCMS
Informations sur Titre Vitamines
Général
Vitamines hydrosolubles :
Vitamine Symptômes de carence Entreposage Application quotidien recommandé
Vitamine B1
Thiamine
Béribéri, polynévrite, troubles cérébraux, atrophie musculaire, paralysie, insuffisance cardiaque ca. 10 mg ; foie, muscle cardiaque, cerveau 1,1-1,5 mg, plus pour les alcooliques
Vitamine B2
Riboflavine
Retard de croissance, maladies de la peau ca. 10 mg ; foie, muscle squelettique 1,5-1,8 mg
Vitamine B3
Niacine, Nicotinamide
Troubles cutanés, glossite, maux de tête, anxiété, diarrhée, vomissements    
Vitamine B5
acide pantothénique
Troubles cérébraux ca. 50 mg ; glandes surrénales, reins, foie, cerveau, cœur 8 mg
Vitamine B6
Pyridoxine
Dermatite, polynévrite, convulsions, intolérance à l'histamine ca. 100 mg ; muscle, foie, cerveau 2,0-2,6 mg ou
0,02 mg/g de protéines
Vitamine B12
Cobalamine
Anémie pernicieuse, myélose funiculaire 1,5-3 mg ; surtout dans le foie 5 mg
Vitamine C Scorbut, troubles du tissu conjonctif, gingivorragie, vulnérabilité aux infections, psychose 1,5 g ; cerveau, reins, glandes surrénales, pancréas, foie, cœur 75 mg,
fumeur : +40%
Vitamine H
Biotine
Dermatite ca. 0,4 mg ; foie, reins, reins avec une flore intestinale normale aucun supplément n'est nécessaire, sinon ca. 0,3 mg
Acide folique Anémie pernicieuse 12-15 mg; foie 0,4 mg,
grossesse : 0,8 mg
Acide nicotinique Pellagre, photodermite, paresthésie ca. 150 mg; foie 15-20 mg, sinon trytophane
  Vitaminoides      
Vitamine B4
Choline
Troubles cérébraux dans chaque cellule 0,5-1,0 g
Myo-Inositol pas connu dans chaque cellule ca. 1 g

 

Vitamines liposolubles :
Vitamine Symptômes de carence Entreposage Application quotidien recommandé
Vitamine A
Rétinol
Cécité nocturne, hornification atypique des épithèles, retard de croissance surtout dans le foie 5,0 µg ; enfants et femmes enceintes 10 µg, dose maximale : 25 µg
Vitamine D
Calciférol
Rachitisme, altération de la croissance osseuse, spécifique à l’ossification certains dans le foie, les reins, l'intestin, les os, les glandes surrénales 5,0 µg ; enfants et femmes enceintes 10 µg, dose maximale : 25 µg
Vitamine E
Tocopherol
Troubles du métabolisme musculaire et de la perméabilité des vaisseaux quelques grammes dans le foie, les tissus adipeux, l'utérus, l'hypophyse, les glandes surrénales 12 mg tocophérol
Vitamine K troubles de la coagulation, saignement spontané faible teneur en foie et en rate sur la flore intestinale normale aucun apport n'est nécessaire, sinon ca. 1 mg ; comme prophylaxie pour les nouveau-nés après ca. 1 mg
Vitamine K2 Troubles du métabolisme du calcium parois des vaisseaux, os, tissus ca. 40 - 150 mg/die (attention aux anticoagulants)

 


 

Zinc
Spécimen Norme : Unité Méthode *
ZN Zinc, sérum >> Appendice
sérum 1 ml
70 - 150
μg/dl
IPMS
ZNH Zinc, cheveux
cheveux 250 mg
150.0 - 272.0
μg/g
IPMS
ZNEJ Zinc, plasma séminal >> Appendice
plasma séminal 1 ml
70 - 250
μg/ml
ZNER Zinc, érythrocytaire
sang EDTA 1 ml
    ZNEMT Zinc, érythrocytaire, dosé
    ZNE Zinc, érythrocytaire
zinc intraérythrocytaire
1000 - 1800
μg/dl
ZNVB Zinc, sang complet
sang hépariné 2 ml
400 - 750
μg/dl
AAS
ZNT Zinc, urines / 24 h >> Appendice
indiquer le volume urinaire des 24h
urines 10 ml
    ZNU Zinc, urines, taux dosé
    ZN24 Zinc, urines / 24h, taux calculé
250 - 850
μg/24h
ZNUK Zinc, urines / g créa >> Appendice
urines 10 ml
    ZNU Zinc, urines, taux dosé
    ZNK Zinc, urines / g créa, taux calculé
250 - 1200
μg/g créa
RECH
ZNDUK Zinc, urines, après chélation (DMSA, DMPS) >> Appendice
Les valeurs de référence se réfèrent à l'administration DMPS; avec DMSA, les valeurs sont inférieures d'environ 20% selon notre expérience.
urines 10 ml
    ZNUD Zinc, urines, après chélation, taux dosé (DMSA, DMPS)
250 - 850
μg/l
    ZNKD Zinc, urines, après chélation / g créa, taux calculé (DMSA, DMPS)
250 - 850
μg/g créa
Informations sur Titre Zinc
Général Le zinc est un activateur de différentes enzymes, composant d’enzymes métalliques et cofacteur de la thymuline (différenciation cellules T). Le zinc absorbé avec les aliments est résorbé dans la partie supérieure de l’intestin grêle. Il est éliminé dans la bile, en partie par les reins et aussi par la transpiration. L’essentiel du zinc se trouve dans les érythrocytes ; dans le plasma le zinc est lié à 15% à la macroglobuline alpha-2, le reste à l’albumine. Le manque de zinc cause la chute des cheveux, la parakératose, l’acrodermite, des troubles de la cicatrisation, hypogonadisme, des troubles immunologiques (éventuellement une déficience immunitaire mettant la vie en danger).

 

Spécimen Norme Unité Méthode *
F3NTE 3-Nitrotyrosine (3NT)
sang EDTA 1 ml
< 310
nmol/l
EIA
Général 3-Nitrotyrosine (3NT) is a product of tyrosine nitration mediated by reactive nitrogen species such as peroxynitrite anion and nitrogen dioxide. It is detected in large number of pathological conditions and is considered a marker of NO-dependent, reactive nitrogen species-induced nitrative stress. Nitrotyrosine is found in numerous disease-affected tissues, such as the cornea in keratoconus. Oxidative-nitrosative stress produced by free radicals and oxidants contributes to nerve conduction deficits, metabolic changes, impaired neurotrophic support, neurovascular dysfunction, abnormal sensation, and pain, as well as morphological abnormalities characteristic for peripheral diabetic neuropathy. 3-Nitrotyrosin is used as stress-marker for a damage by oxidation and nitration analog to oxidative stress.
Elevated 3NT levels are detected in association with neurodegenerative diseases such as amyotroph lateralskcerosis, Parkinson syndrome, Alzheimer syndrome and multiple sclerosis as well as with arteriosclerosis and diabetes. It was reported also about an increase of residual nitrated tyrosin after transplantation, inflammatorious diseases and hepatitis.
Indication Suspicion de stress nitrosatif

* Genaue Methodenbezeichnung sowie Durchführungsorte sind im Tool Tip bei der Methodenabkürzung hinterlegt (Maus über Methodenkürzel ziehen)